SELEINAI: CHARAKTERISTIKOS, TIPAI IR FUNKCIJA - BIOLOGIJA - 2025

Į selektinų esame glikoproteinų, sudarytą iš polipeptido grandinių šeima, kurios pripažįsta konkrečius konformacijas cukrų (angliavandenių), įsikūręs ant kitų ląstelių ir prisijungti prie jų paviršiaus. Dėl šios priežasties jie dar vadinami adhezijos molekulėmis.

Šie adhezijos receptoriai yra žinomi dėl savo konservuotos struktūros. Jie turi tris domenus ir tris skirtingus glikoproteinus. Jie gali būti išreiškiami kaip paviršiaus molekulės, be to, kad yra kaupiami arba veikia kaip tirpios molekulės.

P-selektino molekulinė struktūra. Paimta ir redaguota iš: Neveu, Curtis.

Priešingai nei kitos adhezijos molekulės, selekinai veikia tik baltųjų kraujo kūnelių sąveiką su kraujagyslių endoteliu.

charakteristikos

Seleinai yra visi baltymai, kurių grandinėje yra oligosacharidai, kovalentiniais ryšiais sujungti su aminorūgščių šoninėmis grandinėmis (glikoproteinai). Jie yra transmembraninės molekulės, o tai reiškia, kad jie kerta lipidinį ląstelės dvisluoksnį tiek vienu žingsniu (vienas žingsnis), tiek keliais etapais (daugiapakopis).

Jie pasižymi ypatybėmis, labai panašiomis į CLEC baltymus ar C tipo lektinus, nes selektams, kaip ir C tipo lektinams, jungtis reikia kalcio jonų.

Žodžio „selektas“ kilmė reiškia, kad šie baltymai selektyviai ekspresuojami kraujagyslių sistemos ląstelėse, taip pat turi lektino domeną.

Kai kurie autoriai į lektinus įtraukia selektus (glikoproteinus), nes jie yra molekulės, jungiančios cukrų. Tačiau kiti autoriai juos diferencijuoja pagal sąvoką, kad lektinai atpažįsta tik angliavandenius ir prie jų jungiasi, o seleinai ne tik atpažįsta ir suriša cukrų, bet taip pat yra sudaryti iš angliavandenių.

Selektinų reguliavimas vyksta transkripcijos lygmeniu, atliekant proteolitinį perdirbimą, rūšiuojant ląsteles ir reguliuojamai išreiškiant glikozilo transferazes.

Seleinai turi trumpą viduląstelinį domeną. Tačiau jie turi tris tarpląstelinius domenus, į epidermio augimo faktorių panašų domeną, į lektiną C panašų domeną ir sutarimo kartojimo vienetus, panašius į papildomus reguliuojančius baltymus.

Tipai

Selektinų šeima yra sudaryta iš trijų skirtingų rūšių glikoproteinų. Kiekvienas iš jų yra pažymėtas raide, nurodančiu vietą, kur jie pirmą kartą buvo identifikuoti. Kiekvieną iš jų pamatysime žemiau.

L-selektas

Jis taip pat žinomas kaip SELL, CD62L, LAM1, LEU8, LNHR, LSEL arba TQ1. Jis randamas leukocituose, vadinasi, L-selektoinas yra „L“. Tai yra ląstelės paviršiaus komponentas. Trys domenai yra: lektino homologas, epidermio augimo faktorius ir du sutarimo kartojimo vienetai.

Jis turi keletą ligandų, tai yra, paprastai mažas molekules, kurios sudaro kompleksus su biomolekulėmis, šiuo atveju baltymu. Žinomi L-selekto ligandai yra šie.

GLYCAM1

Žinoma kaip nuo glikozilinimo priklausoma ląstelių adhezijos molekulė -1, tai yra proteoglikano ligadas, kuris yra ekspresuojamas po kapiliarinių venų uždegimų ir leidžia limfocitams išeiti iš kraujotakos į limfoidinius audinius.

CD34

Tai yra fosfoglikoproteinas, aptinkamas įvairiose žinduolių grupėse, tokiose kaip žmogus, žiurkės ir pelės. Pirmą kartą jis buvo aprašytas kraujodaros kamieninėse ląstelėse. Jie randami labai įvairiose ląstelėse, tačiau beveik išimtinai yra susiję su kraujodaros ląstelėmis.

„MAdCAM-1“

Žinomas kaip adresinas arba ląstelių adhezijos molekulė kraujagyslių gleivinės kryptimi (angliškai - gleivinės kraujagyslių adresino ląstelių adhezijos molekulė 1). Tai yra tarpląstelinis endotelio baltymas, atsakingas už tai, į kurį audinį pateks limfocitai, be nešančių cukrų taip, kad juos atpažintų L-selektinas.

PSGL-1

Tarp kitų sinonimų, žinomų kaip SELPLG arba CD162, tai yra glikoproteinas, randamas endotelio ląstelėse ir leukocituose. Jis gali prisijungti prie kitų dviejų tipų selektyvų. Tačiau panašu, kad afinitetas P-selektinui yra geresnis.

P-selektas

P-selektinas yra žinomas kitais pavadinimais, tokiais kaip SELP, CD62, CD62P, GMP140, GRMP ar LECAM3. Jis randamas endotelio ląstelių, kurios linijuoja kraujagyslių ir trombocitų vidinius kraštus, paviršiuje.

Pirmiausia P-selektinas buvo identifikuotas trombocituose. Štai kodėl baltymo pavadinime yra raidė „P“.

P-selektino struktūrą sudaro domenas, labai panašus į C tipo lektiną N-gale, į EGF panašus domenas; tai yra, konservuotas baltymų domenas, turintis maždaug nuo 30 iki 40 aminorūgščių liekanų, su dviguba grandine β lakštu, po kurio eina kilpa iki trumpo C galo dvigubo pluošto β lakšto.

Jis turi trečiąjį domeną, panašų į komplementus jungiančius baltymus, vadinamus CUB domenu, kuriam būdingas evoliuciškai konservuotas baltymų domenas ir jame yra apie 110 aminorūgščių liekanų.

Ligandas, turintis didžiausią afinitetą P-selektinui, yra PSGL-1, kaip anksčiau buvo aprašyta L-selekto liganduose. Kita vertus, šis baltymas taip pat gali sudaryti kompleksus su kitomis molekulėmis, tokiomis kaip sulfatinis polisacharidas, vadinamas fukoidanu, ir heparano sulfatas.

E-selektas

Šis selekto baltymas taip pat žinomas šiais pavadinimais: SELE, CD62E, ELAM, ELAM1, ESEL, LECAM2 ir kt. Jis ekspresuojamas išskirtinai endotelio ląstelėse, kurias aktyvina maži baltymai, kurie nesugeba peržengti ląstelės lipidų dvigubo sluoksnio, vadinami citokinais.

Šio baltymo struktūrą sudaro 3 domenai (kaip ir kiti seleinai): į EGF panašus domenas, 6 vienetai SCR pakartotinio valdymo baltymo modulių (dar vadinamų suši domenais) ir transmembraninis domenas.

E-selekto baltymo, kurio domenas yra EGF, molekulinės struktūros vaizdavimas. Paimta ir redaguota iš: Jawahar Swaminathan ir MSD darbuotojų Europos bioinformatikos institute.

Ligandai, kurie sudaro kompleksus su E-selektyvu, yra gana įvairūs, tačiau išsiskiria šie.

Sialyl-Lewis A

Taip pat vadinamas SLe A arba CA19-9. Tai yra tetrasaharidas, aptiktas sergant vėžiu. Yra žinoma, kad ji dalyvauja ląstelių ląstelių atpažinimo procese. Jis iš esmės ekspresuojamas granulocituose, monocituose ir T limfocituose.

Sialyl-Lewis X

Tai taip pat tetratasacharidas, kaip Sialyl-Lewis A, ir turi panašias funkcijas. Jis yra ekspresuojamas ant granulocitų ir monocitų ir kontroliuoja nepageidaujamą šių ląstelių nutekėjimą uždegimo metu.

PSGL-1

Nors akivaizdu, kad P-selektinas yra veiksmingesnis, kai kurie autoriai mano, kad išvestinė žmogaus neutrofilų forma taip pat yra gana efektyvi E-selektino atžvilgiu. Tiesą sakant, jie mano, kad apskritai šis ligandas yra būtinas trijų rūšių seleinams.

Funkcija

Pagrindinė selektyvų funkcija - būti baltųjų kraujo kūnelių (limfocitų) formavimosi dalimi. Jie taip pat dalyvauja imuniniame atsake, esant lėtiniams ir ūmiems įvairių kūno organų, tokių kaip inkstai, širdis ir oda, uždegimams. Jie netgi veikia uždegiminiuose vėžio metastazių procesuose.

Nuorodos

1. Selectin. Atkurta iš: en.wikipedia.org.
2. L-selektas. Atkurta iš: en.wikipedia.org.
3. CA19-9. Atkurta iš: en.wikipedia.org.
4. E-selektas. Atkurta iš: en.wikipedia.org.
5. X. Zou, VR Shinde Patil, NM Dagia, LA Smith, MJ Wargo, KA Interliggi, CM Lloyd, DF Tees, B. Walcheck, MB Lawrence, DJ Goetz (2005). Iš žmogaus neutrofilų gauta PSGL-1 yra labai efektyvus endotelio ekspresuoto E-selektyvo ligadas, tekančio. Amerikos žurnalas apie fiziologiją. Ląstelių fiziologija.
6. K. įstatymas (2001). Selektyvų funkcijos. Ląstelių diferenciacijos rezultatai ir problemos.
7. Selectins. Atkurta iš: wellpath.uniovi.es.
8. JH Pérez ir CJ Montoya. Sukibimo molekulės. Atkurta iš: encolombia.com.
9. AC Sanguineti ir JM Rodríguez-Tafur (1999). Sukibimas ir odos molekulės. Peru dermatologija.
10. TF vartytuvas, DA Steeberis, A. Chenas, P. Engelis (1995). Selektai: kraujagyslių adhezijos molekulės. FASEB žurnalas.