Timino yra organinis junginys, susidedantis iš heterocikliniu žiedu, gautų iš pirimidino, benzeno žiedas su dviem anglies atomais pakeistas dviem azoto atomų. Jo kondensuota formulė yra C 5 H 6 N 2 O 2 , būdama cikliniu amidu ir viena iš azoto bazių, sudarančių DNR.
Tiksliau, timinas yra pirimidino azoto bazė kartu su citozinu ir uracilu. Skirtumas tarp timino ir uracilo yra tas, kad pirmasis yra DNR struktūroje, o antrasis yra RNR struktūroje.
Dezoksiribonukleorūgštį (DNR) sudaro dvi spiralės arba juostos, suvyniotos kartu. Juostų išorę sudaro dezoksiribozės cukraus grandinė, kurios molekulės yra sujungtos fosfodiesteriniu ryšiu tarp kaimyninių dezoksiribozės molekulių 3 'ir 5' padėčių.
Viena iš azoto bazių: adeninas, guaninas, citozinas ir timinas, jungiasi prie deoksiribozės 1 'padėties. Vienos spiralės purino adenino bazė susijungia arba susijungia su kitos spiralės pirimidino timino pagrindu per du vandenilio ryšius.
Cheminė struktūra
Pirmasis paveikslėlis parodo cheminę timino struktūrą, kurioje matomos dvi karbonilo grupės (C = O) ir du azoto atomai, užbaigiantys heterociklinį amidą, o viršutiniame kairiajame kampe yra metilo grupė ( –CH 3 ).
Žiedas gaunamas iš pirimidino (pirimidino žiedo), jis yra plokščias, bet nėra aromatingas. Atitinkamas atomų skaičius timino molekulėje yra priskiriamas pradedant azotu žemiau.
Tokiu būdu, C-5 yra susijęs su grupės -CH 3 , C-6 yra kairėje gretimų anglies atomas N-1, ir C-4 ir C-2 sutampa su karbonilo grupėmis.
Kam skirta ši numeracija? Timino molekulė turi dvi vandenilio jungčių akceptorių grupes, C-4 ir C-2, ir du vandenilio jungties donoro atomus, N-1 ir N-3.
Remiantis tuo, kas išdėstyta aukščiau, karbonilo grupės gali priimti C = OH tipo jungtis, o azotas - NHX tipo jungtis, kai X yra lygus O, N arba F.
C-4 ir N-3 atomų grupių dėka timinas poruojasi su adeninu, sudarydamas azotinių bazių porą, kuri yra vienas iš lemiamų faktorių tobuloje ir harmoningoje DNR struktūroje:
Timino tautomerai
Aukščiau esančiame paveikslėlyje išvardyti galimi timino tautomerai. Kas jie tokie? Jie susideda iš tos pačios cheminės struktūros, tačiau turi skirtingas jų atomų santykines padėtis; konkrečiai, iš H, prisijungusių prie dviejų azoto grupių.
Išlaikant vienodą atomų numeraciją, nuo pirmo iki antro, stebima, kaip N-3 atomo H migruoja į C-2 deguonį.
Trečiasis taip pat gaunamas iš pirmojo, tačiau šį kartą H migruoja į C-3 deguonį. Antrasis ir ketvirtasis yra panašūs, bet nėra lygiaverčiai, nes ketvirtajame H išeina iš N-1, o ne iš N-3.
Kita vertus, šeštasis yra panašus į trečiąjį, ir kaip ir pora, sudaryta iš ketvirtojo ir antrojo, H emigruoja iš N-1, o ne iš N-3.
Galiausiai penktoji yra grynoji enolio forma (laktima), kurioje abi karbonilo grupės yra hidrintos hidroksilo grupėse (-OH); Tai prieštarauja pirmajai, grynajai ketoninei formai ir formai, kuri vyrauja fiziologinėmis sąlygomis.
Kodėl? Tikriausiai dėl didelio energetinio stabilumo, kurį šis įgyja susiedamas adeniną su vandenilio ryšiais ir priklausydamas DNR struktūrai.
Jei ne, 5-ojo enolio forma turėtų būti gausesnė ir stabilesnė dėl savo ryškaus aromatinio pobūdžio, skirtingai nuo kitų tautomerų.
funkcijos
Pagrindinė timino funkcija yra tokia pati kaip ir kitų azoto bazių DNR: dalyvauti atliekant reikiamą kodavimą DNR polipeptidų ir baltymų sintezei.
Viena iš DNR spiralių tarnauja kaip šablonas mRNR molekulės sintezei procese, žinomu kaip transkripcija ir katalizuojama fermento RNR polimerazės. Transkripcijos metu DNR juostos yra atskirtos, o taip pat ir suvyniojamos.
Transkripcija
Transkripcija prasideda, kai RNR polimerazė prisijungia prie DNR srities, žinomos kaip promotorius, inicijuodama mRNR sintezę.
Vėliau RNR polimerazė juda išilgai DNR molekulės, sukurdama besiformuojančios mRNR pailgėjimą, kol pasiekia DNR regioną su informacija apie transkripcijos nutraukimą.
Transkripcijoje yra antiparalelizmas: kol šablono DNR skaitoma 3–5, o susintetinta mRNR yra 5–3.
Transkripcijos metu tarp šablono DNR grandinės ir mRNR molekulės vyksta papildomas bazės ryšys. Kai transkripcija bus baigta, DNR grandinės ir jų pradinė ritė vėl sujungiamos.
MRNR juda iš ląstelės branduolio į grubų endoplazminį retikulą, kad inicijuotų baltymų sintezę procese, vadinamame vertimu. Tiraminas į tai tiesiogiai nesikiša, nes mRNR jo trūksta, užimdamas į vietą pirimidino bazinį uracilą.
Genetinis kodas
Netiesiogiai dalyvauja timinas, nes bazinė mRNR seka atspindi branduolinę DNR.
Bazių seka gali būti suskirstyta į bazių tripletus, vadinamus kodonais. Kodonai turi informacijos apie skirtingų aminorūgščių įtraukimą į sintetinamą baltymų grandinę; tai sudaro genetinį kodą.
Genetinį kodą sudaro 64 trigonai bazių, sudarančių kodonus; baltymuose yra bent vienas kodonas kiekvienai aminorūgščiai. Panašiai yra vertimo iniciacijos kodonai (AUG) ir kodonai jo pabaigai (UAA, UAG).
Apibendrinant, timinas vaidina lemiamą vaidmenį procese, kuris baigiasi baltymų sinteze.
Poveikis sveikatai
Timinas yra 5-fluoruracilo, šio junginio struktūrinio analogo, veikimo tikslas. Vėžiui gydyti naudojamas vaistas yra įdedamas į timino vietą į vėžio ląsteles ir užkertamas kelias jų dauginimuisi.
Ultravioletinė šviesa veikia DNR juostų sritis, kuriose yra timino kaimyninėse vietose, sudarydamos timino dimerus. Šie dimeriai sukuria „mazgus“, kurie blokuoja nukleino rūgšties veikimą.
Iš pradžių tai nėra problema dėl to, kad egzistuoja remonto mechanizmai, tačiau jei šie nepavyks, jie gali sukelti rimtų sutrikimų. Panašu, kad tai yra xeroderma pigmentosa - reta autosominė recesyvinė liga.
Nuorodos
- Meino universiteto Orono chemijos katedros vedėjas. (2018 m.). Purinų ir pirimidinų struktūra ir savybės. Paimta iš: chemija.umeche.maine.edu
- Laurence A. Moran. (2007 m. Liepos 17 d.). Adenino, citozino, guanino ir timino tautomerai. Paimta iš: sandwalk.blogspot.com
- Daveryanas. (2010 m. Birželio 6 d.). Tiuringo skeletas. . Atkurta iš: commons.wikimedia.org
- Vikipedija. (2018 m.). Timinas. Paimta iš: en.wikipedia.org
- Mathews, CK, Van Holde, K. E .: and Ahern, KG Biochemistry. 2002. Trečias leidimas. Redaguoti. Pearsonas Adissonas Wesley
- „O-Chem“ realiame gyvenime: 2 + 2 ciklo papildymas. Paimta iš: asu.edu