PORINS: CHARAKTERISTIKOS, FUNKCIJA IR SURINKIMAS - BIOLOGIJA - 2025

Kad Porins yra Integraliųjų membraninių baltymų, kad leistų įvairių tipų terpės sklaidą tipas - dydžio molekulių. Jie randami ant gramneigiamų bakterijų (kaip ir E. coli) bei mitochondrijų ir chloroplastų išorinių membranų. Šie transmembraniniai baltymai visiškai įsiskverbia į membranas, o jų struktūrą sudaro β lakštai.

Skirtingai nuo transporterių baltymų, porinai yra kanalų baltymai, tai yra, jie sudaro atvirus kanalus arba poras, kertančius membraną, kur ji yra, leidžiančią laisvai difuzuoti tinkamo dydžio ir krūvio molekules.

Šaltinis: lt: Vartotojas: Zephyris

charakteristikos

Porinai yra baltymai, sukuriantys transmembraninius kanalus, ir, skirtingai nei dauguma baltymų, kertančių membraną, membraną kertanti dalis yra sudaryta iš β lakštų, o ne α spiralių.

Šiems integruotiems membranos baltymams gali trūkti selektyvumo molekulių, kurios praeis pro jas, atžvilgiu, arba jie gali būti tam tikro dydžio ir krūvio selektyvumo. Jie taip pat gali leisti praeiti mažesnėms nei tam tikro dydžio molekulėms.

Polininė porininės grandinės dalis yra vidinėje dalyje, dengiančioje vandeninį kanalą, o apoliarinė dalis išsikiša į statinės išorę, sąveikaudama su membranos lipidų dvigubo sluoksnio hidrofobine sritimi.

Difuzija šių baltymų suformuotais kanalais atsiranda dėl molekulės ar medžiagos, kuri kerta membraną, koncentracijos gradiento ir yra pasyvi difuzija, tai yra, tam, kad medžiaga judėtų, jai nereikia metabolinės energijos.

Ši difuzija kontroliuojama specialiais mechanizmais, kurie gali atidaryti ar uždaryti kanalą ir kuriuos gali slopinti įvairūs junginiai.

Struktūra

Devintojo dešimtmečio pabaigoje rentgeno kristalografijos būdu pirmą kartą buvo nustatyta porinos atominė struktūra, atitinkanti Rhodobacter capsulatus ląstelių membraną, kuri yra fotosintetinė bakterija.

Minėtą poriną sudaro trintuvas, kuriame kiekvienas monomeras sudaro β statinę su 16 β lakštų, susisukančių kartu, sudarydami cilindrinę struktūrą, galinčią pereiti per membraną, o viduje esančias poras užpildyti vandeniu.

Nuo tada buvo aprašytos įvairios porinų rūšys, tiek iš prokariotinių, tiek iš eukariotų ląstelių. Visus juos sudaro sujungti β lakštai, sudarantys β statinės pavidalo struktūrą, ir kanalas, užpildytas vandeniu, kurio skersmuo gali būti nuo 0,6 iki 3 nm.

Mitochondrijose porinas sudaro 19 β lakštų, kurie sulankstyti sudaro β statinę.

Daugelio bakterijų porinai susideda iš 16–18 anti-lygiagrečių β lakštų, sudarančių β statinę, parodant vandenilio ryšius tarp šalia esančių molekulių grandinėje.

Funkcija

Bakterijų poros ir mitochondrijų bei chloroplastų membranos yra funkciškai panašios, veikiančios panašiai, dėl savo porų matmenų, atominės struktūros ir pasyviosios difuzijos savybių panašumo.

Porino kanalo plotis apibrėžiamas polipeptidų suderinimu ant vidinės konstrukcijos sienos, leidžiant apriboti per jas einančių molekulių dydį.

Šių struktūrų panašumas sustiprina endosimbiotikų teoriją, pagal kurią eukariotinių ląstelių mitochondrijos yra iš prokariotinių organizmų, kuriuos fagocitino eukariotinių ląstelių pirmtakas.

Eukariotuose

Eukariotų ląstelėse porų yra išorinėse mitochondrijų ir plastidžių membranose. Plastiduose randamos poros buvo labai mažai ištirtos.

Mitochondrijų atveju jie yra žinomi kaip mitochondriniai porinai arba įtampos nukreipti anijonų kanalai (VDAC). Tai yra platūs kanalai, kurių apytikslis skersmuo yra 3 nm, ir tai sudaro didžiausią baltymų sudedamąją dalį išorinėse membranose. Jie sudaro apie 30% visų šios membranos baltymų.

Jie sukuria neįkrautų molekulių pralaidumą iki 5000 Da. Mitochondrinės porienos leidžia patekti į mažų molekulių, jonų ir metabolitų tarpmembroninę erdvę.

Tarpmobraninę erdvę kertančios molekulės ir jonai nepraeina pro vidinę mitochondrijų membraną, nes ji turi didesnį nepralaidumą. Todėl tarp dviejų membranų esanti erdvė yra apkrauta mažomis molekulėmis ir jonais, panašiais į citoplazmą.

Prokariotuose

Gramneigiamų bakterijų išorinė membrana apsauginėmis priemonėmis leidžia jiems atsiriboti nuo aplinkos. Šioje membranoje yra porų, kurios yra pralaidžios maistinėms medžiagoms, kurių reikalauja bakterijos.

Prokariotų ląstelės membranoje galima rasti apie 100 000 porinų, kurios sudaro apie 70% visų tos struktūros baltymų.

Žarnyno bakterijose išorinė membrana atspindi apsaugą nuo išorės pažeidėjų, tokių kaip antibiotikai, tulžies druskos ir proteazės.

Porinai užtikrina mažų hidrofilinių molekulių įsisavinimą ir pašalinimą, tokiu būdu ląstelei leidžiant gauti maistines medžiagas, reikalingas tinkamam jos funkcionavimui, ir atsikratyti atliekų. E. coli porinas leidžia praeiti disacharidams, fosfatams ir kitoms mažoms molekulėms.

Porų surinkimas eukariotuose ir prokariotuose

Mitochondrinės poros į mitochondrijas importuojamos baltymų kompleksu, vadinamu TOM (išorinės mitochondrijų membranos translokacija), ir įterpiamos SAM kompleksu (baltymų klasifikavimo ir surinkimo technika).

Daugybė tyrimų aprašė, kaip kai kurie bakterijų išorinės membranos baltymai yra importuojami į eukariotų ląstelių mitochondrijas TOM ir SAM kompleksų valdomu mechanizmu, parodydami, kad šis įdėjimo procesas buvo išsaugotas tarp dviejų sistemų.

Į bakterijas porinas įterpiamas kompleksu, kurį turi β-statinės surinkimo mašinos, vadinamos BAM. Šį kompleksą sudaro penki baltymai, iš kurių keturi yra lipoproteinai.

Nors porų įterpimo procesas ir jų struktūros yra panašios tarp eukariotų ir prokariotų ląstelių, pastebimas skirtumas yra tas, kad prokariotuose šių struktūrų įterpimui būtini lipoproteinai.

Kita vertus, jo surinkimas mitochondrijų išorinėse membranose priklauso nuo dviejų SAM komplekso papildomų baltymų: baltymų Sam35 ir Sam36.

Nuorodos

1. Alberts, B., Bray, D., Watson, JD, Lewis, J., Roberts, K. ir Raff, M. (2002). Ląstelės molekulinė biologija. Ketvirtasis leidimas. Ed. Garland Science.
2. Devlin, MT (1993). Biochemijos su cheminėmis koreliacijomis vadovėlis. Ed. John Wiley & Sons, Inc.
3. Lodish, H. (2005). Ląstelių ir molekulių biologija. Panamerican Medical Ed.
4. Schirmer, T., ir Rosenbusch, JP (1991). Prokariotinės ir eukariotinės porinos. Dabartinė nuomonė struktūrinėje biologijoje, 1 (4), 539-545.
5. Schulz, GE (1993). Bakterijų porijos: struktūra ir funkcijos. Dabartinė nuomonė struktūrinėje biologijoje, 5 (4), 701–707.
6. Voet, D., & Voet, JG (2006). Biochemija. Panamerican Medical Ed.
7. Zeth, K., & Thein, M. (2010). Porins prokariotuose ir eukariotuose: bendros temos ir variantai. Biocheminis žurnalas, 431 (1), 13–22.