PROLINAS: SAVYBĖS, STRUKTŪRA, FUNKCIJOS, MAISTAS - BIOLOGIJA - 2025

Prolinas (Pro, P) priklauso 22 amino rūgščių klasifikuojamos kaip pagrindinis. Tai nėra būtina amino rūgštis, nes ją gali sintetinti žmonės ir kiti žinduoliai.

1900 m. Vokiečių mokslininkas Richardas Willstatteris pirmasis išgavo ir stebėjo proliną. Tačiau Emili Fischer, 1901 m., Sukūrė terminą „prolinas“, remdamasis aminorūgšties pirolidino žiedu; Šis tyrėjas taip pat sugebėjo išsamiai paaiškinti prolino sintezę iš pieno kazeino.

Cheminė aminorūgšties prolino struktūra (šaltinis: „Clavecin“ per „Wikimedia Commons“)

Baltymuose, tokiuose kaip kazeinas, prolinas vaidina esminį vaidmenį struktūriniuose „vingiuose“ ir raukšlėse. Šiame baltyme prolinas yra homogeniškai pasiskirstęs visoje struktūroje ir jungiasi su β kazeinu ir αs1 baltymais; be to, tai apsaugo nuo netinkamų konstrukcinių lenkimų ar kilpų susidarymo.

Atliekant biocheminius tyrimus, dažniausiai naudojamus tikslioms aminorūgščių, iš kurių susidaro baltymai, sekai nustatyti, prolinas yra viena iš sunkiausiai aptinkamų aminorūgščių, nes antrinė prolino amino grupė elgiasi skirtingai ir negali būti lengvai aptinkama. .

Skurdas yra bene labiausiai žinoma liga, susijusi su prolinu. Tai turi įtakos vitamino C trūkumui, kuris tiesiogiai veikia prolino hidroksilinimą kolageno skaidulose, sukeldamas sisteminį susilpnėjimą dėl visame kūne esančių kolageno skaidulų nestabilumo.

charakteristikos

Antrinė aminogrupė, prijungta prie α anglies, šiek tiek apsunkina klasifikavimą prolinu. Tačiau kai kuriuose tekstuose jis klasifikuojamas kartu su šakotomis aminorūgštimis arba su alifatinėmis šoninėmis grandinėmis, nes prolino šoninė arba R grupė yra hidrofobinės arba alifatinės.

Viena iš svarbiausių prolino savybių yra tai, kad jis jokiu būdu negali sudaryti vandenilio jungčių, todėl jis idealiai tinka struktūrizuoti sudėtingus ir sudėtingus posūkius tretinėse baltymų struktūrose.

Kaip visos aminorūgštys turi dvi izoformas, kurios priklauso nuo centrinio anglies atomo, prolinas gamtoje gali būti randamas kaip L-prolinas arba kaip D-prolinas. Tačiau L-prolino forma yra gausiausia pobūdžio ir yra ta, kuri yra baltymų struktūrų dalis.

Baltymuose, kur jie randami, prolinas dažnai užima vietas, esančias polipeptido grandinės paviršiuje arba sulenktose ar „susisukusiose“ vietose, nes dėl standžios ir uždaros prolino struktūros sudėtinga stipri sąveika su kitomis amino rūgštimis. .

Struktūra

Prolinas turi ypatingą struktūrą tarp pagrindinių aminorūgščių, nes jis turi antrinę amino grupę (NH2), o ne pirminę amino grupę, būdingą visoms aminorūgštims.

R grupė arba prolino šoninė grandinė yra pirolidino arba tetrahidropirolio žiedas. Šią grupę sudaro heterociklinis aminas (be dvigubų jungčių) iš penkių anglies atomų, kur kiekvienas iš jų yra prisotintas vandenilio atomais.

Prolinas pasižymi tuo, kad „centrinis“ anglies atomas yra įtrauktas į heterociklinį pirolidino žiedą, todėl vieninteliai „laisvieji“ arba „išsikišę“ atomai yra karboksilo grupė (COOH) ir vandenilio atomas (H ) aminorūgšties heterociklinio žiedo.

Prolino molekulinė formulė yra C5H9NO2, o jo IUPAC pavadinimas yra pirolidino-2-karboksirūgšties. Jo apytikslė molekulinė masė yra 115,13 g / mol, o baltymų pasirodymo dažnis yra maždaug 7%.

funkcijos

Kolageno ir tropocollagen skaidulos yra gausiausi baltymai daugumoje stuburinių gyvūnų. Jie sudaro odą, sausgysles, kaulų matricą ir daugelį kitų audinių.

Kolageno skaidulos yra sudarytos iš daugybės pasikartojančių polipeptidinių trigubų sraigtų, kurias savo ruožtu sudaro daugybiniai prolino ir glicino likučiai glicino-prolino-prolino / hidroksiprolino sekoje (pastaroji yra modifikuotas prolino darinys).

Savo prigimtimi prolinas yra dalis prokollageno, tai yra kolageno polipeptidų ir kai kurių kitų jungiamojo audinio baltymų pirmtakas. Fermento prokologeno prolino hidroksilazė yra atsakinga už prolino liekanų hidroksilinimą, kad susidarytų hidroksiprolinas ir tokiu būdu būtų pasiektas pats prokollageno brendimas iki kolageno.

Kokia yra prolino funkcija kolageno skaidulose?

Hidroksiprolinas suteikia jam atsparumo kolagenui savybes, nes šis aminorūgšties darinys turi galimybę sudaryti daugybę vandenilio ryšių tarp trigubos spiralės, sudarančios baltymą, grandinių.

Fermentuose, kurie katalizuoja prolino liekanų hidroksilinimą, reikia vitamino C (askorbo rūgšties) ir, kaip minėta aukščiau, skorbutas yra dėl kolageno skaidulų susilpnėjimo dėl nesėkmingo prolino liekanų hidroksilinimo. , dėl kurio sumažėja vandenilio ryšiai, kurie sulaiko kolageno pluoštus.

Kitos funkcijos

Prolinas yra būtinas baltymų raukšlėms ir posūkiams formuoti.

Dėl uždaros struktūros šią aminorūgštį sunku „sutalpinti“ baltymų viduje, be to, kadangi ji negali sudaryti vandenilio jungčių, kad „sąveikautų“ su kitais šalia esančiais likučiais, ji skatina „posūkių“ ar „posūkių“ susidarymą. visoje baltymų struktūroje, kur jis randamas.

Visi trumpalaikiai baltymai turi bent vieną regioną su gausiais prolino, glutamato, serino ir treonino pasikartojimais. Šie regionai svyruoja nuo 12 iki 60 liekanų ir yra vadinami PEST sekomis.

Baltymai, kurių sudėtyje yra PEST seka, yra pažymėti visuotiniu baltymų išsiskyrimu, kad būtų galima skaidyti proteasomose.

Biosintezė

Daugybė aminorūgščių gali būti sintetinamos iš tarpinių glikolizės produktų, pentozės fosfato kelio arba citrinos rūgšties ciklo (Krebso ciklas). Prolinas ir argininas susidaro trumpais gliutamato keliais.

Beveik įprastas visų gyvų organizmų biosintetinis kelias prasideda L-glutamato virsmu γ-L-glutamil-5-fosfatu dėl fermento glutamato-5-kinazės (bakterijose) arba γ-glutamilo veikimo. -kinazė (žmonėms).

Ši reakcija apima nuo ATP priklausomą fosforilinimą, kurio metu, be pagrindinio produkto, susidaro ADP molekulė.

Gliutamato 5-semialdehido dehidrogenazės (bakterijose) arba γ-glutamilfosfato reduktazės (žmonėms) katalizuojama reakcija paverčia γ-L-glutamil-5-fosfatą į L-glutamato-5-semialdehidą ir ši reakcija verta kofaktoriaus NADPH buvimas.

L-glutamatas-5-semialdehidas yra grįžtamai ir savaime dehidratuojamas į (S) -1-1-pirololin-5-karboksilatą, kuris vėliau fermento pirolino-5-karboksilato reduktazės paverčiamas L-prolinu (bakterijoms ir žmonėms) ), kurio reakcijoje taip pat būtina NADPH arba NADH molekulė.

Degradacija

Prolinas, argininas, glutaminas ir histidinas nuolat skaidomi į α-ketoglutaratą, kad patektų į citrinos rūgšties arba Krebso ciklą. Konkrečiu prolino atveju fermento prolino oksidazė jį pirmiausia oksiduoja į pirolino-5-karboksilatą.

Pirmame etape, kai vyksta prolino oksidacija į pirololin-5-karboksilatą, atsiskyrusius protonus priima E-FAD, redukuodamas į E-FADH2; šis žingsnis yra išskirtinis aminorūgšties prolinui.

Vykdydamas savaiminę reakciją, pirololin-5-karboksilatas virsta γ-pusiau aldehidu glutamatu, kuris vėliau naudojamas kaip fermento glutamato γ-pusiau aldehido dehidrogenazės substratas. Šiame etape išsiskiria du protonai, vieną iš jų priima NAD, kuris redukuojamas į NADH, o kitas yra laisvas H + pavidalu.

Argininas, kaip ir prolinas, virsta γ-semialdehido glutamatu, tačiau pakaitiniu metabolizmo keliu, kuriame dalyvauja du skirtingi fermentai.

Fermentas glutamatas γ-semialdehido dehidrogenazė paverčia glutamato γ-semialdehidą į L-glutamatą. Vėliau šis L-glutamatas vėl oksiduojamas gliutamato dehidrogenazės fermentu, su kuriuo galutinai susidaro α-ketoglutaratas, kuris bus įtrauktas į citrinos rūgšties ciklą.

Gliutamato oksidacijos etape išsiskiria protonas (H +) ir aminogrupė (NH3 +). Protonas sumažina NADP + grupę ir susidaro NADPH molekulė.

Nepaisant daugybės prolino ir arginino skilimo ir biosintezės būdų panašumų, šios aminorūgštys sintetinamos ir skaidomos visiškai priešingais keliais, naudojant skirtingus fermentus, skirtingus kofaktorius ir skirtingus tarpląstelinius skyrius.

Valine turtingas maistas

Apskritai visuose maisto produktuose, kuriuose yra daug baltymų, yra daug prolino. Tai apima mėsą, pieną, kiaušinius ir kt. Tačiau kai mūsų kūno sveikata ir mityba yra optimali, jis gali endogeniškai sintetinti proliną.

Prolino taip pat galima rasti daugelyje ankštinių augalų ir riešutų, taip pat neskaldytuose grūduose, pavyzdžiui, avižose. Kiti maisto produktai, kuriuose gausu prolino, yra kviečių sėlenos, graikiniai riešutai, migdolai, žirniai ir pupelės.

Kai kurios sveiko maisto parduotuvėse dažnai formuojamos aminorūgščių L-lizino ir L-prolino tabletės kartu, siekiant padėti žmonėms, turintiems sąnarių problemų, arba sulėtinti audinių senėjimą.

Tačiau nėra tiksliai įrodyta, kad šių aminorūgščių maisto papildų vartojimas daro didelę įtaką senatvės ar kitokių senatvei būdingų sąlygų vėlavimui.

Jo vartojimo pranašumai

Dietos, kuriose gausu prolino, paprastai skiriamos žmonėms, sergantiems sąnarių ligomis, tokiomis kaip artritas, patempimai, įplyšę raiščiai, dislokacijos, tendinitas ir kitos, ir tai yra dėl jos santykio su kolageno skaidulų sinteze. jungiamieji kūno audiniai.

Daugelis farmakologinių losjonų ir tablečių, naudojamų estetinėje pramonėje, yra praturtinti L-prolinu, nes kai kurie tyrimai parodė, kad ši amino rūgštis tam tikru būdu gali padidinti kolageno sintezę ir todėl pagerinti odos tekstūrą, pagreitinti žaizdų, raiščių, opų ir nudegimų gijimą.

Maisto pramonėje yra baltymų, turinčių „bioaktyviųjų peptidų“, kurie atlieka ne tik maistines savybes. Šie peptidai paprastai turi nuo dviejų iki devynių aminorūgščių liekanų, įskaitant proliną, argininą ir liziną.

Minėti bioaktyvūs peptidai gali turėti antihipertenzinį poveikį ir turėti tam tikrą opioidinį poveikį; jie gali veikti kaip imunomoduliatoriai, stimuliuodami imuninį atsaką prieš kai kuriuos patogenus ir netgi padidinti kraujagyslių aktyvumą, o tai pagerina juos vartojančių asmenų kraujotaką.

Trūkumo sutrikimai

Glitimas yra kviečių grūduose esantis baltymas, sukeliantis žarnyno uždegimą. Žmonės, kenčiantys nuo „glitimo netoleravimo“, yra žinomi kaip „celiakija“ sergantys pacientai, ir žinoma, kad šiame baltyme gausu prolino ir glutamino, kurių proteolitinis skaidymas žmonėms, sergantiems šia liga, yra sunkus.

Kai kurios ligos yra susijusios su klaidingu svarbių baltymų išsiskyrimu, ir labai dažnai šie trūkumai yra susiję su prolino liekanų amidinių ryšių cis-trans izomerizacija, nes, skirtingai nei kiti peptidiniai ryšiai, kuriuose trans-izomeras yra labai palankus, prolinoje jis yra nepalankus.

Prolino liekanose pastebėta, kad yra didelis polinkis į cis izomero susidarymą pirmiausia nei trans-izomeras amiduose, esančiuose šalia prolino liekanų, kurie gali sukelti „neteisingą“ baltymų konformaciją.

Metaboliniai sutrikimai

Kaip ir kitų nepakeičiamų aminorūgščių atveju, pagrindiniai su prolinu susiję patologiniai sutrikimai paprastai yra susiję su šios aminorūgšties asimiliacijos būdų defektais.

Pavyzdžiui, hiperprolinemija yra tipiškas vieno iš fermentų, dalyvaujančių prolino skilimo procese, konkrečiai, 1-pirololino-5-karboksilato dehidrogenazės, trūkumas, dėl kurio jo substratas kaupiasi, kuris galutinai suaktyvina maršrutą.

Paprastai ši patologija diagnozuojama dėl didelio prolino kiekio kraujo plazmoje ir dėl 1-pirololin-5-karboksilato metabolito buvimo paveiktų pacientų šlapime.

Pagrindinius šios ligos simptomus sudaro neurologiniai sutrikimai, inkstų ligos ir klausos praradimas ar kurtumas. Kiti sunkesni atvejai yra sunkus protinis atsilikimas ir ryškūs psichomotoriniai sunkumai.

Nuorodos

1. Abu-Bakeris, S. (2015). Biochemijos apžvalga: sąvokos ir ryšiai
2. Delauney, AJ ir Verma, DPS (1993). Prolino biosintezė ir osmoreguliacija augaluose. Augalų žurnalas, 4 (2), 215–223.
3. List, B., Lerner, RA ir „Barbas“, CF (2000). Prolino katalizuojamos tiesioginės asimetrinės aldolio reakcijos. Amerikos chemijos draugijos žurnalas, 122 (10), 2395–2396
4. Nelsonas, D. L., Lehningeris, AL ir „Cox“, MM (2008). Lehningerio biochemijos principai. Macmillanas.
5. „Plimmer“, RHA (1912). Cheminė baltymų sudėtis (1 tomas). Longmanas, žalias.
6. Szabados, L., ir Savouré, A. (2010). Prolinas: daugiafunkcė amino rūgštis. Augalų mokslo tendencijos, 15 (2), 89–97.