PROTEOLIZĖ: TIPAI IR FUNKCIJOS - BIOLOGIJA - 2025

Proteolizė arba baltymas, degradacija yra procesas, kurio metu baltymai ląstelės gali suirti visiškai (tol, kol jos sudedamosios dalies aminorūgščių) arba iš dalies (gaminti peptidus). Tai reiškia, kad ją sudaro hidrolizė vieno ar kelių peptidinių saitų, laikančių kartu jų amino rūgštis.

Šis procesas gali vykti dėl kitų baltymų, turinčių fermentinį aktyvumą, kurių aktyviose vietose įvyksta jungčių hidrolizė. Tai taip pat gali atsirasti nefermentiniais „metodais“, pavyzdžiui, veikiant šilumai arba medžiagoms, kurių pH yra labai aukštas (labai rūgštus arba labai šarminis).

Pagrindinė baltymo proteolizės schema (Šaltinis: „Fdardel“ per „Wikimedia Commons“)

Baltymų skaidymasis vyksta bakterijose, gyvūnuose ir augaluose, tačiau ypač dažnas gyvūnams, ypač virškinimo sistemos lygmenyje, nes nuo to priklauso baltymų, suvartojamų dietos, virškinimas ir absorbcija žarnyne.

Be to, proteolizė yra nepaprastai svarbi siekiant palaikyti ir reguliuoti daugybės ląstelių procesus, taip pat ji yra susijusi su baltymų, turinčių vertimo, lankstymo, pakavimo, importavimo, veikimo ir kt., Pašalinimo, pašalinimu.

Svarbu pažymėti, kad tai yra negrįžtamas, labai efektyvus procesas, kuris veikia ir „reguliatorių reguliavime“, nes pašalina ne tik tuos baltymus, kurie turi „tiesioginį“ biologinį aktyvumą, bet ir tuos, kurie reguliuoja kitus baltymus ar atitinkamų genų išraiška.

Proteolizės tipai

Vidiniai ląstelės baltymai gali būti skaidomi atsitiktinai arba selektyviai, arba, kas tas pats, kontroliuojamu būdu, ar ne. Savo ruožtu, kaip komentuojama anksčiau, šis procesas gali vykti pasitelkiant specialius fermentus arba dėl apibrėžtų aplinkos sąlygų, tokių kaip rūgštus ir (arba) šarminis pH.

Svarbu paminėti, kad bet koks teisingai išverstas, sulankstytas ar supakuotas baltymas slepia vieną ar daugiau skilimo signalų sekas, kurios yra „šifrinės“ ir kurios gali būti veikiamos, kai baltymą struktūriškai sutrikdo temperatūra, pH ir kt.

Ubiquitination proteolizė

Ubiquitination (ubiquitin-proteasome sistema) yra sistema, kuria baltymai gali būti selektyviai hidrolizuojami po to, kai jie yra specialiai pažymėti skaidymui, procesas, kuris gali vykti ir citozolyje, ir ląstelės branduolyje.

Ši sistema turi galimybę atpažinti ir sunaikinti pažymėtus baltymus branduolyje ir citozolyje, taip pat skaidyti baltymus, kurie netinkamai sulankstyti perkeliant juos iš citozolio į endoplazminį retikulumą.

„Ubiquitin“ ženklinimo procesas (visur esanti informacija) (Šaltinis: Rogerdodd per „Wikimedia Commons“)

Tai pirmiausia veikia pridedant arba konjuguojant „tikslinius“ baltymus į mažą 76 aminorūgščių baltymų likučių baltymą ar peptidą, geriau žinomą kaip ubiquitinas. Tie baltymai, kurie „pažymėti“ visuotinai, skaidomi į mažus fragmentus 26S proteasomos, kelių subvienetų proteazės.

Proteolizė autofagijos būdu

Kai kurie autoriai autofagiją taip pat laiko proteolizės forma, išskirtinai tuo, kad ji įvyksta uždarame membraniniame skyriuje, nukreiptame į lizosomas (gyvūnų ląstelėse), kur esantys baltymai skaidomi lizosomų proteazės.

Nefermentinė proteolizė

Terpės temperatūra, pH ir net druskos koncentracija gali sukelti peptidinių ryšių, laikančių kartu skirtingų tipų baltymų aminorūgštis, hidrolizę, kuri vyksta destabilizuodamasi ir nutraukdama ryšius.

funkcijos

Proteolizė turi daug funkcijų gyvuose organizmuose. Visų pirma, tai turi įtakos baltymų apykaitai, kai tam tikros specifinės baltymų molekulės, kurios buvo perkeltos iš vienos ar daugiau ribosomų, ilgainiui suyra skirtingais tempais.

Baltymų pusinės eliminacijos laikas svyruoja nuo kelių sekundžių iki kelių mėnesių, o jų skilimo produktai, reguliuojami ar nereglamentuojami, veikiami fermentų ar ne, paprastai naudojami pakartotinai naujų baltymų, kurie tikriausiai atlieka skirtingas funkcijas, sintezei.

Taip nutinka su maistu vartojamiems baltymams, kuriuos virškinimo trakte skaido proteazės, įskaitant tripsiną ir pepsiną; taip pat su kai kuriais ląsteliniais baltymais, kai ląstelėms trūksta maisto išgyventi.

Tarpląstelinės proteolitinės sistemos nustato ir pašalina „nenormalius“ baltymus, kurie yra potencialiai toksiški ląstelėms, nes jie gali sąveikauti su „fiziologiškai netinkamais“ ligadais, be to, gamina agregatus, kurie sukelia mechaninius ir fizinius kliūtis normaliems ląstelių procesams.

Normalių baltymų kaupimasis ląstelėje dėl vidinės proteolitinės sistemos defektų ar dėl kitų priežasčių yra tai, ką daugelis mokslininkų laiko viena iš pagrindinių senėjimo priežasčių daugiagyslių gyvų būtybių.

Imuninėje sistemoje

Daugelio baltymų, susijusių su egzogeniniais ar pašaliniais šaltiniais, tokiais kaip, pavyzdžiui, invaziniai mikroorganizmai, proteolizė yra pagrindinis imuninio atsako sistemos procesas, nes T limfocitai atpažįsta trumpus fragmentus, jiems pateiktus proteolizės produktus (peptidus). kartu su paviršiaus baltymų rinkiniu.

Minėti peptidai gali kilti iš visur esančios sistemos, autofaginių procesų ar nekontroliuojamos proteolizės įvykių.

Kitos funkcijos

Kita ribotos ar dalinės proteolizės funkcija yra naujai suformuotų baltymų modifikavimas, kuris veikia kaip „preparatas“ jų vidinei ar tarpląstelinei funkcijai. Tai pasakytina, pavyzdžiui, apie tam tikrus hormonus ir baltymus, dalyvaujančius skirtinguose medžiagų apykaitos procesuose.

Užprogramuota ląstelių mirtis (apoptozė) taip pat didžiąja dalimi priklauso nuo ribotos ar dalinės „ląstelių specifinės“ viduląstelinių baltymų proteolizės, kurią tarpininkauja specifinių proteazių, vadinamų kaspazėmis, kaskados.

Tarpląstelinės reguliavimo sistemos taip pat priklauso nuo specifinės vietos proteolizės, o aiškiausias yra kraujo krešėjimo pavyzdys.

Bendroji arba visiškoji proteolizė taip pat atlieka svarbiausias selektyvaus skaidymo tų baltymų funkcijas, kurių koncentracija turi būti atidžiai kontroliuojama priklausomai nuo ląstelių fiziologinės, metabolinės ar vystymosi būklės.

Augaluose

Augalai taip pat naudoja proteolitinius procesus, norėdami kontroliuoti daugelį jų fiziologinių ir vystymosi aspektų. Tai, pavyzdžiui, veikia palaikant tarpląstelines sąlygas ir reaguojant į stresines sąlygas, tokias kaip sausra, druskingumas, temperatūra, be kita ko.

Kaip ir gyvūnai, augalų proteolizė bendradarbiauja suaktyvinant ir subrandinant zymogenus (neaktyvius baltymus), kontroliuoja medžiagų apykaitą, homeostazę, užprogramuotus ląstelių žūties procesus, audinių ir organų vystymąsi ir kt. Šiuose organizmuose proteolizės būdas visapusiškai yra vienas iš svarbiausių.

Nuorodos

1. Alberts, B., Bray, D., Hopkin, K., Johnson, AD, Lewis, J., Raff, M.,… ir Walter, P. (2013). Esminė ląstelių biologija. Girlianda mokslas.
2. Maurizi, MR (1992). Proteazės ir baltymų skilimas Escherichia coli. „Experientia“, 48 (2), 178–201.
3. Varšavskis, A. (2005). Reguliuojamas baltymų skaidymas. Biocheminių mokslų tendencijos, 30 (6), 283–286.
4. Vierstra, RD (1996). Proteolizė augaluose: mechanizmai ir funkcijos. „Po transkripcijos kontroliuojama augalų ekspresija augaluose“ (p. 275–302). Springeris, Dordrechtas.
5. Wolf, DH, & Menssen, R. (2018). Ląstelių reguliavimo mechanizmai - proteolizė, didžioji staigmena. FEBS laiškai, 592 (15), 2515–2524.