KERATINAS: TIPAI, STRUKTŪRA, VIETA IR FUNKCIJOS - BIOLOGIJA - 2025

Keratino yra netirpių skaidulinių baltymas, kuris sudaro į struktūrinį ląstelių dalis ir daugelio organizmų integuments, ypač stuburinių,. Jis turi labai įvairias formas ir nėra chemiškai labai reaktyvus.

Jos struktūrą pirmą kartą aprašė mokslininkai Linusas Paulingas ir Robertas Corey 1951 m., Analizuodami gyvūnų plaukų struktūrą. Šie tyrėjai taip pat pateikė įžvalgų apie miozino struktūrą raumeniniame audinyje.

Alfa-keratino organizavimo schema (Šaltinis: „Mlpatton“ per „Wikimedia Commons“)

Po kolageno jis yra vienas iš svarbiausių gyvūnų baltymų ir sudaro didžiąją dalį sauso plaukų, vilnos, nagų, nagų ir kanopų, plunksnų, ragų ir nemažos jų dalies svorio. išorinis odos sluoksnis.

Gyvūnų elementai arba "keratinizuotos" dalys gali turėti labai skirtingas morfologijas, kurios didžiąja dalimi priklauso nuo to, kokią funkciją jie atlieka kiekviename konkrečiame organizme.

Keratinas yra baltymas, turintis savybes, kurios suteikia jam didelį mechaninį efektyvumą įtempimo ir suspaudimo atžvilgiu. Jį gamina specialios rūšies ląstelės, vadinamos „keratinocitais“, kurios paprastai miršta po jų pagaminimo.

Kai kurie autoriai tvirtina, kad keratinai yra ekspresuojami pagal audinius ir pagal stadiją. Žmonėse yra daugiau nei 30 genų, koduojančių šiuos baltymus, ir jie priklauso tai šeimai, kuri išsivystė per kelis genetinio dubliavimo etapus.

Keratinų tipai ir jų struktūra

Iš esmės yra dviejų rūšių keratinai: α ir β. Jie išsiskiria tuo, kad turi pagrindinę struktūrą, sudarytą iš polipeptidų grandinių, kurios gali būti suvyniotos kaip alfa spiralės (α-keratinai) arba sujungtos lygiagrečiai kaip β sulankstyti lakštai (β-keratinai).

α-keratinai

Šis keratino tipas yra labiausiai ištirtas ir žinoma, kad žinduoliai turi mažiausiai 30 skirtingų šio tipo keratino variantų. Šiems gyvūnams α-keratinai yra nagų, plaukų, ragų, kanopų, sausgyslių ir epidermio dalis.

Kaip ir kolagenas, šių baltymų struktūroje yra gausybė mažų aminorūgščių, tokių kaip glicinas ir alaninas, kurios sudaro galimybes sudaryti alfa spiralę. Α-keratino molekulinė struktūra yra sudaryta iš trijų skirtingų sričių: (1) kristalinių pluoštų ar spiralių, (2) gijų galinių sričių ir (3) matricos.

Sraigtai yra du ir sudaro dimerį, primenantį suvyniotą spiralę, laikomą kartu dėl jungčių ar disulfidinių tiltelių (SS) buvimo. Kiekvienoje iš spiralių yra maždaug 3,6 aminorūgščių liekanų kiekviename posūkyje, kurią ji sudaro, ir ją sudaro maždaug 310 aminorūgščių.

Šios suvyniotos ritės gali būti sujungtos į struktūrą, vadinamą protofilamentu arba protofibriliu, galinčią sujungti su kitais to paties tipo elementais.

Protofilamenai turi ne spiralinius N- ir C-galus, kuriuose gausu cisteino liekanų ir kurie yra prijungti prie šerdies ar matricos srities. Šios molekulės polimerizuojasi, sudarydamos tarpinius siūlus, kurių skersmuo yra artimas 7 nm.

Skiriami dviejų tipų tarpiniai siūlai, sudaryti iš keratino: rūgštiniai tarpiniai siūlai (I tipas) ir šarminiai (II tipas). Jie yra įterpti į baltymų matricą ir tai, kaip šie siūlai yra išdėstyti, daro tiesioginę įtaką jų sudarytos struktūros mechaninėms savybėms.

Esant I tipo gijams, spiralės yra sujungtos viena su kita trimis „spiralinėmis jungtimis“, vadinamomis L1, L12 ir L2, kurios, manoma, suteikia spiralės srities lankstumą. II tipo gijose taip pat yra du padomeniai, esantys tarp spiralinių domenų.

Struktūros su α-keratinais pavyzdys: plaukai

Jei analizuojama tipiško plauko struktūra, jis yra maždaug 20 mikronų skersmens ir sudarytas iš negyvų ląstelių, kuriose yra supakuotų makrofibrilių, kurios yra orientuotos lygiagrečiai (viena šalia kitos).

Žinduolių, kaip ir šios karvės, plaukai yra sudaryti iš keratino (šaltinis: Frankas Winkleris per pixabay.com)

Makrofibrilai yra sudaryti iš mikropluoštų, kurie yra mažesnio skersmens ir yra sujungti vienas su kitu per amorfinę baltyminę medžiagą, turinčią daug sieros.

Šie mikrofibriliai yra mažesnių protofibrilių grupės, turinčios 9 + 2 organizacinį modelį, o tai reiškia, kad devyni protofibriliai supa du centrinius protofibrilius; visas šias struktūras iš esmės sudaro α-keratinas.

Minkšti keratinai ir kieti keratinai

Atsižvelgiant į sieros kiekį, α-keratinai gali būti klasifikuojami kaip minkštieji arba kietieji. Tai turi būti susijusi su mechaninio atsparumo jėga, kurią sukelia disulfidiniai ryšiai baltymų struktūroje.

Į kietų keratinų grupę įeina tie, kurie yra plaukų, ragų ir nagų dalis, o minkštus keratinus reprezentuoja siūlai, randami odoje ir nuospaudose.

Disulfidinius ryšius galima pašalinti naudojant reduktorių, kad keratino struktūros nebūtų lengvai virškinamos gyvūnams, nebent jų žarnyne gausu merkaptanų, kaip tai daroma kai kuriems vabzdžiams.

β-keratinai

Β -keratinai yra daug stipresni už α-keratinus ir yra ropliuose ir paukščiuose kaip nagai, žvynai, plunksnos ir bukas. Gekose iš šio baltymo taip pat susidaro ant kojų (grybų) rastos mikrovidurėlės.

Jo molekulinę struktūrą sudaro β sulankstyti lakštai, sudaryti iš antiparallelių polipeptidų grandinių, sujungtų tarpusavyje per ryšius arba vandenilio ryšius. Šios grandinės viena šalia kitos sudaro mažus standžius ir plokščius paviršius, šiek tiek sulankstytus.

Kur jis yra ir kokios jo funkcijos?

Keratino funkcijos visų pirma susijusios su jo sukurtos struktūros tipu ir vieta, kur jis randamas gyvūno kūne.

Kaip ir kiti pluoštiniai baltymai, jis ląstelėms suteikia stabilumo ir struktūrinio tvirtumo, nes priklauso didelei baltymų, žinomų kaip tarpinių gijų, kurie yra citoskeleto baltymai, šeimai.

Apsauga ir aprėptis

Viršutiniame aukštesnių gyvūnų odos sluoksnyje yra didelis keratino suformuotų tarpinių gijų tinklas. Šis sluoksnis vadinamas epidermiu ir yra nuo 30 mikronų iki 1 nm storio žmonėms.

Epidermis funkcionuoja kaip apsauginis barjeras nuo įvairių tipų mechaninių ir cheminių stresų, jį sintetina specialios rūšies ląstelės, vadinamos „keratinocitais“.

Be epidermio, yra dar daugiau išorinio sluoksnio, kuris nuolat plinta ir yra žinomas kaip stratum corneum, atliekantis panašias funkcijas.

Erškėčius ir sausgysles įvairūs gyvūnai taip pat naudoja savo apsaugai nuo plėšrūnų ir kitų agresorių.

Pangolinų, mažų vabzdžių vabzdžių, gyvenančių Azijoje ir Afrikoje, „šarvai“ taip pat sudaryti iš keratino „mastelių“, saugančių juos.

Gynyboje ir kitose funkcijose

Ragai stebimi Bovidae šeimos gyvūnams, tai yra, karvėms, avims ir ožkoms. Jie yra labai stiprios ir atsparios struktūros, o juos turintys gyvūnai juos naudoja kaip gynybos ir mandagumo organus.

Ragai susidaro iš kaulinio centro, kurį sudaro „kempininis“ kaulas, padengtas oda, išsikišančia iš užpakalinės kaukolės srities.

Nagai yra dar vienas kūno dalių, sudarytų iš keratino, pavyzdys (šaltinis: „Adobe Stock“ per pixabay.com)

Nagai ir nagai, be jų funkcijų maitinant ir suvaržant, taip pat tarnauja gyvūnams kaip gynybos „ginklai“ nuo užpuolikų ir plėšrūnų.

Paukščių snapai tarnauja keliais tikslais, tarp kurių yra maistas, gynyba, teismai, šilumos mainai ir viliojimas. Paukščių gamtoje randama daug įvairių rūšių bukų, ypač atsižvelgiant į susijusių žandikaulių formą, spalvą, dydį ir stiprumą.

Bukai, kaip ir ragai, sudaryti iš kaulinės kaulinės šerdies, padengtos stipriais β-keratino lakštais.

Neapdorotų gyvūnų („protėvių“ stuburinių) dantys yra sudaryti iš keratino ir, kaip ir „aukštesnių“ stuburinių dantys, turi daugybę funkcijų šėrimo ir gynybos srityse.

Kelyje

Daugelio atrajotojų ir kanopinių gyvūnų (arklių, asilų, briedžių ir kt.) Kanopos yra pagamintos iš keratino, yra labai atsparios ir skirtos apsaugoti kojas bei palengvinti judesį.

Plunksnos, kurias paukščiai taip pat naudoja judėti, yra pagamintos iš β-keratino. Šios konstrukcijos taip pat turi funkcijų, susijusių su maskavimu, glamonėjimu, šilumos izoliacija ir nepralaidumu.

Paukščių plunksnas ir snapas taip pat sudaro keratinas (Šaltinis: Couleur, per pixabay.com)

Pramonėje

Tekstilės pramonė yra viena iš pagrindinių keratinizuotų struktūrų išnaudotojų, antropocentriškai kalbant. Daugelio gyvūnų vilna ir plaukai yra svarbūs pramoniniu lygmeniu, nes kartu su jais gaminami įvairūs drabužiai, naudingi vyrams skirtingais požiūriais.

Nuorodos

1. Koolman, J., & Roehm, K. (2005). Spalvotas biochemijos atlasas (2-asis leidimas). Niujorkas, JAV: Thieme.
2. Mathews, C., van Holde, K., ir Ahern, K. (2000). Biochemija (3-asis leidimas). San Franciskas, Kalifornija: Pearsonas.
3. Nelsonas, D. L. ir Coxas, MM (2009). Lehningerio biochemijos principai. „Omega“ leidimai (5-asis leidimas).
4. Paulingas, L., ir Corey, R. (1951). Plaukų, raumenų ir susijusių baltymų struktūra. Chemija, 37, 261–271.
5. Phillips, D., Korge, B. ir James, W. (1994). Keratinas ir keratinizavimas. Amerikos dermatologijos akademijos žurnalas, 30 (1), 85–102.
6. Rouse, JG ir Dyke, ME Van. (2010). Keratino pagrindu pagamintų biomedžiagų apžvalga biomedicinos reikmėms. Medžiagos, 3, 999-1014.
7. Smithas, FJD (2003). Keratino sutrikimų molekulinė genetika. Am J Clin Dermatol, 4 (5), 347–364.
8. Voet, D., ir Voet, J. (2006). Biochemija (3-asis leidimas). Redakcija Médica Panamericana.
9. Wang, B., Yang, W., McKittrick, J., & Meyers, MA (2016). Keratinas: struktūra, mechaninės savybės, buvimas biologiniuose organizmuose ir pastangos bioįkvėpti. Medžiagų mokslo pažanga.