KARBOKSIHEMOGLOBINAS: SAVYBĖS IR POVEIKIS - BIOLOGIJA - 2025

Karboksihemoglobino yra jungiasi hemoglobino anglies monoksido (CO). Hemoglobinas yra baltymas, pernešantis deguonį per kraują žmonėms ir daugeliui kitų stuburinių.

Norėdami transportuoti deguonį, prie jo turi prisijungti hemoglobinas. Maxas Perutzas, chemikas ir Nobelio premijos laureatas, gimęs 1914 m. Vienoje ir miręs 2002 m. Kembridže, hemoglobino jungimąsi deguonimi pavadino „amoraliu“.

Hemoglobino struktūra (Šaltinis: „Bielabio“ per „Wikimedia Commons“)

Įsivaizduokite dvi hemoglobino molekules, kurių kiekviena gali surišti keturias deguonies molekules. Vienoje jau yra trys deguonies molekulės, o kitoje nėra. Jei atsiranda kita deguonies molekulė, kyla toks klausimas: ar ji prisijungia prie „turtingosios“, kuri jau turi tris, ar prie „vargšės“, kuri neturi tokios? Tikimybė yra 100: 1, kad ji nukreips į turtingą molekulę.

Dabar įsivaizduokite dar dvi hemoglobino molekules. Viena turi 4 deguonies molekules (ji yra prisotinta), o kita turi tik vieną. Kuri molekulė labiau linkusi duoti deguonį audiniams, turtingiems ar neturtingiems? Vargšai deguonį pateiks lengviau nei turtingieji.

Deguonies pasiskirstymas hemoglobino molekulėje gali būti vertinamas kaip Biblijos parabolė: „… tam, kas turi, bus duota, o tam, kuris neturi, bus atimtas net tai, ką jis turi …“ (Mt 13, 12). Fiziologiniu požiūriu šis „amoralus“ hemoglobino molekulės elgesys yra reikšmingas, nes jis prisideda prie audinių aprūpinimo deguonimi.

Anglies monoksidas, nepaisant deguonies atomų, prijungtų prie hemoglobino molekulės, skaičiaus, juos visus žudo. Tai yra, esant gausiam CO, visas deguonis, sujungtas su hemoglobinu, yra pakeistas CO.

Konstrukcijų charakteristikos

Kalbant apie karboksihemoglobiną, kuris yra ne kas kita, kaip hemoglobino būsena, susijusi su anglies monoksidu, pirmiausia reikia remtis hemoglobinu apskritai.

Hemoglobinas yra baltymas, susidedantis iš keturių subvienetų, sudarytų iš polipeptido grandinės, vadinamos globinu, ir nebaltyminio pobūdžio grupės (protezavimo grupės), vadinamos hemo grupe.

Kiekvienoje hemo grupėje yra geležies atomo geležies atomas (Fe ²⁺ ). Tai yra atomai, galintys prisijungti prie deguonies oksiduodamiesi.

Hemoglobino tetramerą sudaro du alfa globino subvienetai, po 141 aminorūgšties ir du beta globino subvienetai, po 146 aminorūgštys.

Hemoglobino formos ar struktūros

Kai hemoglobinas nėra sujungtas su jokiu deguonies atomu, hemoglobino struktūra yra standi arba įtempta, nes jo viduje susidaro druskos tiltai.

Ketvirtinė be deguonies (deguonies prisotinto) hemoglobino struktūra yra vadinama „T“ arba įtempta struktūra, o deguonimi prisotintas hemoglobinas (oksihemoglobinas) yra žinomas kaip „R“ arba atsipalaidavusi struktūra.

Perėjimas nuo T struktūros prie R struktūros įvyksta per deguonies prisijungimą prie hemo grupės geležies geležies atomo (Fe ²⁺ ), pritvirtinto prie kiekvienos globino grandinės.

Bendradarbiavimas

Pogrupiai, sudarantys hemoglobino struktūrą, rodo bendradarbiavimą, kurį galima paaiškinti sekančiu pavyzdžiu.

Deoksigeninta hemoglobino molekulė (T struktūroje) gali būti įsivaizduojama kaip vilnos rutulys, kuriame deguonies surišimo vietos (hemo grupės) yra labai paslėptos.

Kai ši tanki struktūra jungiasi prie deguonies molekulės, surišimo greitis yra labai lėtas, tačiau to pakanka, kad šiek tiek atlaisvintumėte rutulį ir priartintumėte kitą heme grupę arčiau paviršiaus, sukurdami greitį, kuriuo ji jungiasi. kitas deguonis yra didesnis, pakartojant procesą ir padidinant afinitetą su kiekviena jungtimi.

Anglies monoksido poveikis

Norint ištirti anglies monoksido poveikį dujų transportavimui per kraują, pirmiausia reikia aprašyti oksihemoglobino kreivės charakteristikas, kurios apibūdina jo priklausomybę nuo dalinio deguonies slėgio „įkrauti“ ar ne deguonies molekules.

Oksihemoglobino kreivė turi sigmoidinę arba „S“ formą, kuri kinta priklausomai nuo dalinio deguonies slėgio. Kreivės diagrama išplaukia iš analizių, atliktų kraujo mėginiams, naudojamiems jai sudaryti.

Staigiausias kreivės regionas gaunamas esant slėgiui, mažesniam nei 60 mmHg, o esant didesniam slėgiui, kreivė linkusi išlyginti, tarsi siektų plokščiakalnį.

Esant tam tikroms medžiagoms, kreivė gali parodyti reikšmingus nuokrypius. Šie nukrypimai rodo pokyčius, atsirandančius dėl hemoglobino afiniteto deguoniui toje pačioje PO ₂ .

Norint kiekybiškai įvertinti šį reiškinį, buvo pradėtas hemoglobino afiniteto deguoniui matavimas, žinomas kaip P ₅₀ reikšmė , kuri yra dalinio deguonies slėgio vertė, kai hemoglobinas yra 50% sočiųjų; tai yra, kai pusė jo hemo grupių yra prijungtos prie deguonies molekulės.

Standartinėmis sąlygomis, kurios turėtų būti suprantamos kaip pH 7,4, deguonies dalinis slėgis 40 mmHg ir temperatūra 37 ° C, suaugusio vyro žemas P ₅₀ yra 27 mm Hg arba 3,6 kPa.

Kokie veiksniai gali paveikti hemoglobino afinitetą deguoniui?

Eritrocituose esančio hemoglobino afinitetas deguoniui gali sumažėti esant 2,3 difosfogliceridui (2–3DPG), anglies dioksidui (CO ₂ ), esant didelei protonų koncentracijai arba dėl padidėjusios temperatūros; ir tas pats pasakytina apie anglies monoksidą (CO).

Funkciniai padariniai

Anglies monoksidas gali sutrikdyti deguonies transportavimo funkciją arteriniame kraujyje. Ši molekulė geba prisijungti prie hemoglobino ir sudaryti karboksihemoglobiną. Taip yra todėl, kad jo afinitetas hemoglobinui yra maždaug 250 kartų didesnis nei O ₂ , todėl jis gali jį išstumti net tada, kai prie jo yra prisijungęs.

Organizmas anglies monoksidą gamina nuolat, nors ir nedideliais kiekiais. Šios bespalvės bekvapės dujos prisijungia prie hemo grupės taip pat, kaip ir O2 _, ir paprastai kraujyje apie 1% hemoglobino yra kaip karboksihemoglobino.

Kadangi nevisiškai sudegus organinėms medžiagoms, susidaro CO, karboksihemoglobino dalis rūkaliuose yra daug didesnė ir siekia 5-15% viso hemoglobino. Lėtinis karboksihemoglobino koncentracijos padidėjimas kenkia sveikatai.

Padidėjęs įkvepiamo CO kiekis, sukuriantis daugiau kaip 40% karboksihemoglobino, yra pavojingas gyvybei. Kai juodosios geležies rišimo vietą užima CO, O ₂ negali prisijungti .

CO surišimas sąlygoja hemoglobino perėjimą į R struktūrą, todėl hemoglobinas dar labiau sumažina galimybę pristatyti O ₂ į kraujo kapiliarus.

Karboksihemoglobinas turi šviesiai raudoną spalvą. Taigi, CO apsinuodiję pacientai tampa rausvi net ištikus komai ir kvėpavimo paralyžiui. Geriausias būdas išgelbėti šių pacientų gyvybes yra priversti juos įkvėpti gryno deguonies, netgi hiperbarinio, kad būtų pašalintas geležies jungimasis su CO.

Nuorodos

1. Fox, SI (2006). Žmogaus fiziologija, 9-asis leidimas (p. 501–502). „McGraw-Hill“ spauda, ​​Niujorkas, JAV.
2. „Murray“, R. K., „Granner“, DK, „Mayes“, PA ir „Rodwell“, VW (2014 m.). Harperio iliustruota biochemija. McGraw-Hill.
3. Rawn, JD (1998). Biochemija (1989). Burlingtonas, Šiaurės Karolina: Neil Patterson Publishers (c) N. Lalioti, CP Raptopoulou, A. Terzis, A. Panagiotopoulos, SP Perlepes, E. Manessi-Zoupa, J. Chem. Soc. Dalton Trans, 1327.
4. Robertas M. Bernas, Matthew N. Levy. (2001) Fiziologija. (3-asis leidimas) „Ediciones Harcourt“, SA
5. West, JB (1991). Fiziologinis medicinos praktikos pagrindas. Williamsas ir Wilkinsas