FOSFOLIPAZĖS: STRUKTŪRA, FUNKCIJOS, TIPAI - BIOLOGIJA - 2025

Į phospholipases yra fermentai, kurie katalizuoja fosfolipidų hidrolizę. Tai yra gausiausi ir svarbiausi lipidai visų ląstelių organizmų membranose ir turi ir struktūrinę, ir metabolinę, ir signalinę funkciją. Fosfolipidai yra amfipatinio pobūdžio cheminės molekulės, tai yra, jie turi hidrofilinį polinį galą ir hidrofobinį apoliarinį galą.

Polinį galą formuoja molekulės, susijusios su diacilglicerolio 3-fosfato molekulės fosfato grupe. Apoliarinis galas yra sudarytas iš dviejų alifatinių grandinių, esterizuotų į glicerolio molekulę per anglį C-1 ir C-2 padėtyse.

Fosfolipazės A struktūros vaizdavimas (Šaltinis: slapukas, per „Wikimedia Commons“)

Fosfolipazės veikia hidrolizuodamos bet kurią iš keturių esterių jungčių, jungiančių alifatines grandines, fosfato grupę arba „galvos“ grupes, identifikuojančias kiekvieną fosfolipidų rūšį.

Jo fermentinio veikimo produktai atitinka lizofosfolipidus, diacilglicerolius ar fosfatidines rūgštis, kurios taip pat gali būti substratai kitiems fosfolipazės ar lipazės fermentams.

Jie egzistuoja daugumoje ląstelių kaip išskiriami baltymai, transmembraniniai baltymai arba kaip tarpląsteliniai fermentai, turintys daugybę ir įvairių funkcijų, iš kurių išsiskiria jų dalyvavimas signalizacijos kaskadose.

Struktūra

Kai kurie fosfolipazės, pavyzdžiui, fosfolipazės A, yra vieni mažiausių aprašytų fermentų, kurių svoris yra nuo 13 iki 15 kDa, o kiti, pavyzdžiui, C ir D fosfolipazės, viršija 100 kDa.

Priklausomai nuo svarstomos fosfolipazės rūšies, tai gali būti tirpūs baltymai arba vientisos membranos baltymai, o tai labai sąlygoja jų aminorūgščių sekų ir jų struktūros ypatybes.

Kai kurių šių fermentų struktūroje yra specifinių vietų, kuriose jungiasi dvivalenčiai katijonai, tokie kaip kalcis, kurie, atrodo, atlieka svarbias katalizinio aktyvumo funkcijas.

Daugelis šių fermentų yra sintetinami kaip zymogenai (neaktyvūs pirmtakai), kuriems aktyvuoti reikalingas proteolitinis kitų fermentų veikimas. Jo veiklą reguliuoja daugybė ląstelių veiksnių.

funkcijos

Ryškiausia fosfolipazės fermentų funkcija yra membranos fosfolipidų skilimas grynai struktūrinio, metabolinio ar tarpląstelinio ryšio tikslais.

Be šių skilimo funkcijų, šie fermentai gali turėti svarbių veiksmų tam tikruose biosintetiniuose procesuose, nes jie, vykdydami sinergiją su kitais aciltransferazės baltymais, atlieka „rekonstravimo“ užduotis ir keičia įvairių fosfolipidų riebalų rūgščių skeletą.

Tarp aprašytų nuo fosfolipazės priklausomų biosintezės procesų yra arachidono rūgšties gamyba ir prostaglandinų, prostaciklinų, tromboksanų ir kitų biosintezė.

Signalizacijos funkcijos

Fosfolipazė C dalyvauja hidrolizuojant fosfatidilinozitolius, išlaisvinant iš jų gautas molekules, kurios atlieka svarbias antrųjų pasiuntinių funkcijas daugelyje tarpląstelinių ryšių ir signalizacijos procesų.

Tipai

Yra du pagrindiniai fosfolipazių rinkiniai: acilhidrolazės ir fosfodiesterazės. Kiekvieno rinkinio klasifikavimas grindžiamas hidrolizinių pjūvių, kuriuos jie daro skirtingomis esterinėmis jungtimis, jungtimis, jungiančiomis fosfolipidų, ant kurių jie veikia, „gabalus“.

Jos nėra griežtai specifinės atsižvelgiant į fosfolipidų tipą (pagal polinės grupės ar jos angliavandenilių grandinių tapatumą), bet labiau atsižvelgiant į jungčių padėtį glicerolio 3-fosfato arba 1,2-diacilglicerolio 3 stubure. fosfatas.

Fosfolipazės A ir B priklauso acilhidrolazių grupei, o fosfolipazės C ir D priklauso fosfodiesterazėms.

Fosfolipazė A

Ši fosfolipazių grupė yra atsakinga už aciliesterių, kurie yra prijungti prie anglies diacilglicerolio molekulės C-1 ir C-2 padėtyse, hidrolizę.

Fosfolipazės A1 yra žinomos kaip tos, kurios hidrolizuoja esterinius ryšius tarp alifatinės grandinės ir anglies 1 bei A2, hidrolizuodamos esterinius ryšius tarp alifatinės grandinės ir glicerolio anglies 2.

Fosfolipazės A1 paprastai yra tarpląsteliniai baltymai, dideli ir paprastai siejami su plazmos membrana. Kita vertus, fosfolipazės A2 yra stabilūs tarpląsteliniai baltymai, labai maži ir tirpūs vandenyje.

Pirmosios aprašytos A2 tipo fosfolipazės buvo gautos iš žinduolių kasos sulčių ir kobros gyvatės nuodų.

Fosfolipazė B

Šiai grupei priklausantys fermentai gali hidrolizuoti esterinius ryšius tarp bet kurios iš dviejų fosfolipido riebalų rūgščių grandinių (C-1 ir C-2 padėtyse) ir taip pat veikti lizofosfolipidus.

Jie aptinkami daugelio rūšių mikrobuose, pirmuonių ir žinduolių ląstelėse ir yra daugelio patogeninių grybų virulentiškumo faktorių dalis.

Fosfolipazės C ir D

Šiai grupei priklausantys fermentai yra atsakingi už fosfodiesterinių ryšių hidrolizę tarp glicerolio molekulės ir fosfato grupės (fosfolipazė C), gaminančio 1,2-diacilglicerolius, ir tarp fosfato grupės ir prie jos prijungtos polinės grupės (fosfolipazė D). ), gaminant fosfatidines rūgštis.

Fosfolipazė C pirmiausia buvo išgryninta iš daugelio rūšių bakterijų kultūrinės terpės, tačiau ji randama daugelyje žinduolių ląstelių.

Dauguma šių fermentų veikia fosfatidilcholiną, tačiau veikia prieš kitus fosfolipidus, tokius kaip fosfatidilinozitolis.

Fosfolipazė D buvo plačiai ištirta augalų audiniuose, tokiuose kaip kopūstai, medvilnė ir kukurūzų sėklos ir kt. Tačiau jis taip pat buvo aptiktas žinduoliams ir kai kuriems mikroorganizmams. Jie yra dideli fermentai, paprastai viršijantys 100 kDa molekulinę masę.

Fosfolipazės L arba lygios fosfolipazės

Tai yra fermentai, atsakingi už riebalų rūgščių, sujungtų su lizofosfolipidais, hidrolizę (fosfolipidai, kuriems, pavyzdžiui, veikė fosfolipazė A, ir kurie turi vieną prijungtą riebalų rūgščių grandinę).

Priklausomai nuo glicerolio molekulės, su kuria jie veikia, anglies atomo, jie yra žinomi kaip fosfolipazės L1 ir fosfolipazės L2.

Šie fermentai buvo išgryninti iš daugelio mikroorganizmų, kai kurių vabzdžių nuodų, eozinofilinių ląstelių ir daugelio skirtingų žinduolių audinių.

Nuorodos

1. Aloulou, A., Rahier, R., Arhab, Y., Noiriel, A., & Abousalham, A. (2018). Fosfolipazės: apžvalga. J. Walker (Red.), Lipazės ir fosfolipazės (2-asis leidimas, p. 438). „Humana Press“.
2. Dennis, EA (1983). Fosfolipazės. In Enzymes XVI tomas (47 psl.). „Academic Press, Inc.“
3. Mackness, M., ir Clerc, M. (1993). Esterazės, lipazės ir fosfolipazės: nuo struktūros iki klinikinės reikšmės. Bordo: „Springer Science + Business Media, LLC“.
4. Rawn, JD (1998). Biochemija. Burlingtonas, Masačusetsas: Neilo Pattersono leidykla.
5. van Deenen, L., ir de Haas, G. (1966). Fosfogliceridai ir fosfolipazės. Annu. Biochem. , 35, 157–194.