Alfa spiralė yra paprasčiausias antrinė struktūra, kad baltymas gali priimti erdvėje pagal standumo ir laisvės sukimosi tarp jos amino rūgščių liekanų obligacijas.
Jis pasižymi spiralės forma, kurioje yra aminorūgštys, kurios atrodo išdėstytos aplink įsivaizduojamą išilginę ašį, o R grupės yra nukreiptos į išorę.
Alfa spiralės struktūros schema (Alejandro Porto, per „Wikimedia Commons“)
Alfa spiralės pirmą kartą aprašytos 1951 m. Pauling ir kt., Kurie naudojo turimus duomenis apie peptidų ir aminorūgščių tarptominius atstumus, jungčių kampus ir kitus struktūrinius parametrus, kad nuspėtų labiausiai tikėtinas konfigūracijas, kurias grandinės galėtų daryti. polipeptidai.
Alfa spiralės aprašymas atsirado ieškant visų galimų peptidų grandinės struktūrų, kurios buvo stabilizuotos vandenilio ryšiais, kuriose liekanos buvo stechiometriškai lygios ir kurių kiekvienos konfigūracija buvo plokščia, kaip rodo duomenys iš iki šiol buvusių peptidų jungčių rezonansas.
Ši antrinė struktūra yra labiausiai paplitusi tarp baltymų, ją priima tiek tirpūs baltymai, tiek integruoti membraniniai baltymai. Manoma, kad daugiau nei 60% baltymų egzistuoja alfa spiralės ar beta lakšto pavidalu.
Struktūra
Apskritai kiekviename alfa spiralės posūkyje vidutiniškai yra 3,6 aminorūgšties liekanų, kurios apytiksliai yra 5,4 Å ilgio. Tačiau posūkio kampai ir ilgis skirtinguose baltymuose skiriasi, priklausomai nuo pirminės struktūros aminorūgščių sekos.
Dauguma alfa spiralių sukasi kairiąja ranka, tačiau dabar žinoma, kad baltymai su alfa spiralėmis su kairiąja ranka gali egzistuoti. Vienos ar kitos sąlygos pasireiškimas yra tas, kad visos aminorūgštys yra vienodos konfigūracijos (L arba D), nes jos yra atsakingos už nugaros kryptį.
Šių baltymų pasauliui svarbių struktūrinių motyvų stabilizavimąsi suteikia vandenilio ryšiai. Šie ryšiai įvyksta tarp vandenilio atomo, prijungto prie peptidinės jungties elektronegatyvaus azoto, ir aminorūgšties elektroneigiamo karboksilo deguonies atomo, esančio dar keturiose padėtyse, N-galo srityje savęs atžvilgiu.
Kiekvienas spiralės posūkis savo ruožtu jungiasi prie vandenilio jungčių, kurios yra būtinos norint pasiekti bendrą molekulės stabilumą.
Ne visi peptidai gali sudaryti stabilias alfa spiralės. Tai lemia vidinis kiekvienos grandinės aminorūgšties gebėjimas formuoti spiralę, kuri yra tiesiogiai susijusi su jos pakaitų R grupių chemine ir fizine prigimtimi.
Pavyzdžiui, esant tam tikram pH, daugelis polinių liekanų gali įgyti tą patį krūvį, todėl jų negalima iš eilės dėti į spiralę, nes atstūmimas tarp jų reikš didelę jo deformaciją.
Aminorūgščių dydis, forma ir padėtis taip pat yra svarbūs spiralės stabilumo veiksniai. Neatliekant nieko kito, tokios liekanos kaip Asn, Ser, Thr ir Cys, išdėstytos arti sekos, taip pat gali turėti neigiamos įtakos alfa spiralės konfigūracijai.
Tuo pačiu būdu alfa spiralinių segmentų hidrofobiškumas ir hidrofiliškumas tam tikrame peptide priklauso tik nuo aminorūgščių R grupių tapatumo.
Integruotuose membranos baltymuose alfa spiralėse gausu stiprios hidrofobinės liekanos, būtinos norint įterpti ir konfigūruoti segmentus tarp sudedamųjų fosfolipidų apoliarinių uodegų.
Kita vertus, tirpiuose baltymuose yra alfa spiralių, turinčių daug polinių liekanų, kurios suteikia galimybę geriau sąveikauti su citoplazmoje ar intersticinėse erdvėse esančia vandenine terpe.
Funkcinė svarba
Alfa spiralės motyvai turi platų biologinių funkcijų spektrą. Specifiniai sraigtų sąveikos modeliai vaidina kritinį vaidmenį tiek membraninių baltymų, tiek tirpių baltymų veikime, surinkime ir oligomerizavime.
Šie domenai yra daugelyje transkripcijos veiksnių, kurie yra svarbūs genų ekspresijos reguliavimo požiūriu. Jų taip pat yra baltymuose, turinčiuose struktūros reikšmę, ir membraniniuose baltymuose, kurie turi įvairių rūšių transportavimo ir (arba) signalo perdavimo funkcijas.
Čia yra keletas klasikinių baltymų su alfa spiralėmis pavyzdžių:
Miozinas
Miozinas yra aktino suaktyvinta ATPazė, atsakinga už raumenų susitraukimą ir įvairias ląstelių mobilumo formas. Raumenų ir raumenų miozinus sudaro du rutuliniai regionai arba „galvos“, sujungti ilgąja alfa spiraline „uodega“.
Kolagenas
Trečdalį viso baltymo žmogaus organizme sudaro kolagenas. Tai yra gausiausias tarpląstelinės erdvės baltymas, o jo skiriamasis bruožas yra struktūrinis motyvas, susidedantis iš trijų lygiagrečių sruogų su kairiąja spiralės konfigūracija, kurie susijungia ir sudaro dekstrotacinę jutimo trigubą spiralę.
Keratinas
Keratinai yra pluoštus formuojančių baltymų, kuriuos gamina kai kurios stuburinių epitelio ląstelės, grupė. Jie yra pagrindinis nagų, plaukų, nagų, vėžlių, ragų ir plunksnų apvalkalas. Dalį jos pluoštinės struktūros sudaro alfa spiralės segmentai.
Keratino struktūravimas (Mlpatton, iš „Wikimedia Commons“)
Hemoglobinas
Deguonį kraujyje neša hemoglobinas. Šio tetramerinio baltymo globino dalį sudaro dvi identiškos alfa spiralės, turinčios po 141 likučius, ir dvi beta grandinės, turinčios po 146 likučius.
„Cinko piršto“ tipo baltymai
Eukariotiniai organizmai turi daug cinko pirštų baltymų, kurie veikia skirtingais tikslais: DNR atpažinimui, RNR pakavimui, transkripcijos aktyvacijai, apoptozės reguliavimui, baltymų sulankstymui ir kt. Daugelyje cinko pirštų baltymų yra alfa spiralės kaip pagrindinis jų struktūros komponentas ir jos yra būtinos jų funkcijai.
Nuorodos
- Aurora, R., Srinivasan, R., & Rose, G. D. (1994). Glicino nutraukimo alfa-spiralės taisyklės. Mokslas, 264 (5162), 1126–1130.
- Blaber, M., Zhang, X., ir Matthews, B. (1993). Aminorūgščių alfa spiralės polinkio struktūros pagrindas. Mokslas, 260 (1), 1637-1640.
- Brennan, RG, ir Matthews, BW (1989). DNR rišamosios spiralės-spiralės-spiralės motyvas. Journal of Biological Chemistry, 264 (4), 1903–1906.
- Eisenberg, D. (2003). Pagrindinių baltymų alfa-spiralės ir beta lakštų struktūrinių ypatybių atradimas. „Pnas“, 100 (20), 11207–11210. Huggins, ML (1957). Alfa keratino struktūra. Chemija, 43, 204-209.
- Klemensas, W., Willensas, R., ir Duwezas, P. (1960). Mioglobino struktūra. Nature, 185, 422-427.
- Laity, JH, Lee, BM ir Wright, PE (2001). Cinko pirštų baltymai: naujos įžvalgos apie struktūrinę ir funkcinę įvairovę. Dabartinė nuomonė struktūrinėje biologijoje, 11 (1), 39–46.
- Lodish, H., Berk, A., Kaiser, CA, Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., … Martin, K. (2003). Molekulinių ląstelių biologija (5-asis leidimas). Freeman, WH & Company.
- Luckey, M. (2008). Membranos struktūrinė biologija: su biocheminiais ir biofizikiniais pagrindais. Cambridge University Press. Gauta iš www.cambridge.org/9780521856553
- „McKay“, M. J., „Afrose“, F., „Koeppe“, RE, ir „Greathouse“, DV (2018). Spiralės formavimasis ir stabilumas membranose. Biochimica et Biophysica Acta - Biomembranes, 1860 (10), 2108–2117.
- Nelsonas, D. L. ir Coxas, MM (2009). Lehningerio biochemijos principai. „Omega“ leidimai (5-asis leidimas).
- Pauling, L., Corey, RB ir Branson, HR (1951). Baltymų struktūra: dvi polipeptido grandinės spiralinės konfigūracijos, susietos su vandeniliu. Jungtinių Amerikos Valstijų nacionalinės mokslų akademijos leidiniai, 37, 205–211.
- Perutzas, MF (1978). Hemoglobino struktūra ir kvėpavimo takų transportas. „Scientific American“, 239 (6), 92–125.
- Scholtz, JM, & Baldwin, RL (1992). Alfa-spiralės susidarymo peptidais mechanizmas. Metinė biofizikos ir biomolekulinių struktūrų apžvalga, 21 (1), 95–118.
- Pečiai, MD ir „Raines“, RT (2009). Kolageno struktūra ir stabilumas. Metinė biochemijos apžvalga, 78 (1), 929–958.
- Subramaniams, A., Jones, WK, Gulick, J., ir Neumannli, J. (1991). Specifinis audinių alfa-miozino sunkiosios grandinės geno promotoriaus reguliavimas transgeninėse pelėse. Žurnalas apie biologinę chemiją, 266 (36), 24613–24620.
- Wang, B., Yang, W., McKittrick, J., & Meyers, MA (2016). Keratinas: struktūra, mechaninės savybės, buvimas biologiniuose organizmuose ir pastangos bioįkvėpti. Medžiagų mokslo pažanga. „Elsevier Ltd.“
- Warrick, H. M. ir Spudich, J. a. (1987). Miozino struktūra ir funkcija ląstelių judrume. Metinė ląstelių biologijos apžvalga, 3, 379–421.
- Zhang, SQ, Kulp, DW, Schramm, CA, Mravic, M., Samish, I., & Degrado, WF (2015). Membranos ir tirpių baltymų spiralės ir spiralės interaktomas: Panaši geometrija skirtingomis sąveikomis. Struktūra, 23 (3), 527–541