Kad hidrolazės yra fermentų, kurie yra atsakingi už hidrolizuojant įvairių tipų chemines jungtis, daugelyje skirtingų junginių. Tarp pagrindinių jungčių, kurios hidrolizuojasi, yra esteriniai, glikozidiniai ir peptidiniai ryšiai.
Hidrolazių grupėje buvo klasifikuota daugiau kaip 200 skirtingų fermentų, sugrupuotų į mažiausiai 13 atskirų rinkinių; jų klasifikacija iš esmės grindžiama cheminio junginio, kuris naudojamas kaip jų substratas, rūšimi.
Grafinis hidrolazės struktūros modeliavimas naudojant bioinformatikos priemones (Šaltinis: Jawahar Swaminathan ir MSD darbuotojai Europos bioinformatikos institute per „Wikimedia Commons“)
Hidrolazės yra būtinos maisto virškinimui gyvūnų žarnyne, nes jos yra atsakingos už didelę dalį ryšių, kurie sudaro karbonatų struktūras maiste, kurį jie valgo.
Šie fermentai veikia vandeningose terpėse, nes, norint suskaidyti molekules, reikia, kad aplink jas būtų vandens molekulių. Paprastais žodžiais tariant, hidrolazės atlieka hidrolizinę junginių, pagal kuriuos jos veikia, katalizę.
Pvz., Kai hidrolazė nutraukia CC kovalentinį ryšį, dažniausiai rezultatas yra C-OH grupė ir CH grupė.
Struktūra
Kaip ir daugelis fermentų, hidrolazės yra kamuoliniai baltymai, suskirstyti į sudėtingas struktūras, kurios organizuojasi per vidinę molekulinę sąveiką.
Hidrolazės, kaip ir visi fermentai, jungiasi prie vienos ar daugiau substrato molekulių savo struktūros srityje, vadinamoje „aktyvia vieta“. Ši svetainė yra kišenė ar plyšys, apsuptas daugybės aminorūgščių liekanų, palengvinančių substrato sukibimą ar pritvirtinimą.
Kiekvienas hidrolazės tipas yra specifinis tam tikram substratui, kurį lemia jo tretinė struktūra ir aminorūgščių, sudarančių jo aktyviąją vietą, konformacija. Šią specifiką didaktiniu būdu iškėlė Emilis Fišeris kaip savotišką „užraktą ir raktą“.
Dabar žinoma, kad substratas paprastai sukelia fermentų struktūros pokyčius ar iškraipymus, o fermentai savo ruožtu iškreipia substrato struktūrą, kad jis „tilptų“ į jo aktyviąją vietą.
funkcijos
Visų hidrolazių pagrindinė funkcija yra nutraukti cheminius ryšius tarp dviejų junginių arba tos pačios molekulės struktūroje.
Yra hidrolazės, galinčios nutraukti beveik bet kokio tipo ryšius: vieni ardo esterinius ryšius tarp angliavandenių, kiti - peptidinius ryšius tarp baltymų aminorūgščių, kiti - karboksilinius ryšius ir kt.
Cheminių jungčių, katalizuojamų hidrolazės fermento, hidrolizės tikslas labai skiriasi. Pavyzdžiui, lizocimas yra atsakingas už cheminių jungčių hidrolizę, siekiant apsaugoti jį sintetinantį organizmą.
Šis fermentas skaido ryšius, kurie kartu laiko junginius bakterijų ląstelių sienelėje, kad apsaugotų žmogaus organizmą nuo bakterijų dauginimosi ir galimos infekcijos.
Nukleazės yra „fosfatazės“ fermentai, galintys skaidyti nukleorūgštis, kurios taip pat gali būti ląstelių gynybos mechanizmas prieš DNR ar RNR virusus.
Kitos hidrolazės, tokios kaip „serino proteazių“ tipo, skaido baltymų peptidinius ryšius virškinamajame trakte, kad aminorūgštys būtų įsisavinamos virškinimo trakto epitelyje.
Hidrolazės netgi dalyvauja įvairiuose energijos gamybos įvykiuose ląstelių metabolizme, nes fosfatazės katalizuoja fosfato molekulių išsiskyrimą iš didelės energijos substratų, tokių kaip piruvatas, glikolizėje.
Hidrolazių pavyzdžiai
Tarp didelės hidrolazių, kurias nustatė mokslininkai, įvairovės, kai kurios buvo tiriamos labiau pabrėžiant nei kitos, nes jos dalyvauja daugelyje ląstelių gyvenimui būtinų procesų.
Tai apima lizocimą, serino proteazes, endonukleazės tipo fosfatazes ir gliukozidazes arba glikozilazes.
Lizocimas
Šio tipo fermentai skaido gramteigiamų bakterijų ląstelių sienelės peptidoglikano sluoksnius. Paprastai tai sukelia bendrą bakterijų lizę.
Lizocimai gina gyvūnų kūną nuo bakterinių infekcijų ir yra gausūs kūno sekretuose audiniuose, kurie liečiasi su aplinka, pavyzdžiui, ašarose, seilėse ir gleivėse.
Vištos kiaušinio lizocimas buvo pirmasis baltymų struktūra, išsikristalizavęs rentgeno spinduliais. Šią kristalizaciją 1965 m. Londono karališkajame institute atliko Davidas Phillipsas.
Aktyvioji šio fermento vieta yra sudaryta iš peptido Asparaginas-Alaninas-Metioninas-Asparaginas-Alaninas-Glicinas-Asparaginas-Alaninas-Metioninas (NAM-NAG-NAM).
Serino proteazės
Šios grupės fermentai yra atsakingi už peptidų jungčių hidrolizę peptiduose ir baltymuose. Dažniausiai tiriami tripsinas ir chimotripsinas; tačiau yra daugybė skirtingų serino proteazių tipų, kurie skiriasi priklausomai nuo substrato specifiškumo ir jų katalizės mechanizmo.
„Serino proteazės“ pasižymi tuo, kad savo aktyviojoje vietoje turi serino tipo nukleofilinę aminorūgštį, kuri funkcionuoja skaidydama peptidinį ryšį tarp aminorūgščių. Serino proteazės taip pat sugeba nutraukti įvairiausius esterinius ryšius.
Serino proteazės, skaldančios peptidinį ryšį aminorūgšties histidine, grafinė schema (Šaltinis: Zephyris anglų kalbos Vikipedijoje, Via Wikimedia Commons)
Šie fermentai nespecifiškai supjaustė peptidus ir baltymus. Tačiau visi pjaustomi peptidai ir baltymai turi būti pritvirtinti prie N-galo peptido jungties prie aktyviosios fermento vietos.
Kiekviena serino proteazė tiksliai nupjauna amido ryšį, kuris susidaro tarp aminorūgšties C-galo galo karboksilo gale ir aminorūgšties amino, kuris yra link peptido N-galo galo.
Nukleazės tipo fosfatazės
Šie fermentai katalizuoja cukrų fosfodiesterinių ryšių ir azotinių bazių, sudarančių nukleotidus, fosfatų skilimą. Šių fermentų rūšių yra daug įvairių, nes jie būdingi nukleorūgšties tipui ir skilimo vietai.
Fosfodiesterio ryšį hidrolizuojančios endonukleazės veikimo grafinė schema (Šaltinis: J3D3, „Wikimedia Commons“)
Endonukleazės yra būtinos biotechnologijų srityje, nes jos leidžia mokslininkams modifikuoti organizmų genomus, pjaustant ir pakeičiant beveik bet kurios ląstelės genetinės informacijos fragmentus.
Endonukleazės azoto bazes supjaustė trimis etapais. Pirmasis vyksta per nukleofilinę aminorūgštį, tada susidaro tarpinė struktūra, turinti neigiamą krūvį, kuri pritraukia fosfato grupę ir galiausiai nutraukia jungtį tarp abiejų bazių.
Nuorodos
- Davies, G., ir Henrissat, B. (1995). Glikozilo hidrolazių struktūros ir mechanizmai. Struktūra, 3 (9), 853–859.
- Lehningeris, AL, Nelsonas, D. L., Cox, MM, & Cox, MM (2005). Lehningerio biochemijos principai. Macmillanas.
- Mathews, AP (1936). Biochemijos principai. W. Wood.
- Murray, RK, Granner, DK, Mayes, P. ir Rodwell, V. (2009). Harperio iliustruota biochemija. 28 (588 psl.). Niujorkas: „McGraw-Hill“.
- Ollis, D. L., Cheah, E., Cygler, M., Dijkstra, B., Frolow, F., Franken, SM,… ir Sussman, JL (1992). Α / β hidrolazės raukšlė. Baltymų inžinerija, projektavimas ir atranka, 5 (3), 197–211.