HOLOENZIMAS: CHARAKTERISTIKOS, FUNKCIJOS IR PAVYZDŽIAI - BIOLOGIJA - 2025

Holoenzyme yra fermentas, kuris yra sudarytas iš baltymų dalis vadinama apoenzyme kartu su ne-baltymų molekulės vadinamas kofaktorius. Nei apoenzimas, nei kofaktorius nėra aktyvūs, kai jie yra atskirai; tai yra, kad jie veiktų, jie turi būti sujungti.

Taigi holoenzimai yra sujungti fermentai, todėl jie yra kataliziškai aktyvūs. Fermentai yra tam tikrų rūšių biomolekulės, kurių pagrindinė funkcija yra padidinti ląstelių reakcijų greitį. Kai kuriems fermentams reikia kitų molekulių, vadinamų kofaktoriais, pagalbos.

Apoenzimas + kofaktorius = holoenzimas

Kofaktoriai papildo apoenzimus ir sudaro aktyvųjį holoenzimą, kuris atlieka katalizę. Tie fermentai, kuriems reikalingas tam tikras kofaktorius, yra žinomi kaip konjuguoti fermentai. Jie turi du pagrindinius komponentus: kofaktorių, kuris gali būti metalo jonas (neorganinis) arba organinė molekulė; apoenzimas, baltyminė dalis.

charakteristikos

Susideda iš apoenzimų ir kofaktorių

Apoenzimai yra baltyminė komplekso dalis, o kofaktoriai gali būti jonai arba organinės molekulės.

Jie pripažįsta įvairius kofaktorius

Yra keli kofaktorių tipai, kurie padeda formuoti holoenzimus. Kai kurie pavyzdžiai yra bendrieji kofermentai ir vitaminai, pavyzdžiui: vitaminas B, FAD, NAD +, vitaminas C ir kofermentas A.

Kai kurie kofaktoriai, pavyzdžiui, su metalo jonais: varis, geležis, cinkas, kalcis ir magnis. Kita kofaktorių klasė yra vadinamosios protezavimo grupės.

Laikina ar nuolatinė sąjunga

Kofaktoriai gali prisijungti prie skirtingo intensyvumo apoenzimų. Kai kuriais atvejais sąjunga yra silpna ir laikina, o kitais atvejais sąjunga yra tokia stipri, kad yra nuolatinė.

Tais atvejais, kai rišimas yra laikinas, kai kofaktorius pašalinamas iš holoenzimo, jis vėl tampa apoenzimu ir nustoja būti aktyvus.

Funkcija

Holoenzimas yra fermentas, pasirengęs atlikti savo katalizinę funkciją; ty pagreitinti tam tikras chemines reakcijas, kurios susidaro skirtingose ​​vietose.

Funkcijos gali skirtis priklausomai nuo konkretaus holoenzimo veikimo. Tarp svarbiausių išsiskiria DNR polimerazė, kurios funkcija yra užtikrinti, kad DNR kopijavimas būtų atliekamas teisingai.

Paprastų holoenzimų pavyzdžiai

RNR polimerazė

RNR polimerazė yra holoenzimas, katalizuojantis RNR sintezės reakciją. Šis holoenzimas yra būtinas norint sukurti RNR grandines iš DNR šablonų sruogų, kurios transkripcijos proceso metu veikia kaip šablonai.

Jos funkcija yra pridėti ribonukleotidų į 3 augančios RNR molekulės galus. Prokariotuose RNR polimerazės apoenzimui reikia kofaktoriaus, vadinamo sigma 70.

DNR polimerazė

DNR polimerazė taip pat yra holoenzimas, katalizuojantis DNR polimerizacijos reakciją. Šis fermentas ląstelėms atlieka labai svarbią funkciją, nes jis yra atsakingas už genetinės informacijos pakartojimą.

DNR polimerazei, norint atlikti savo funkciją, reikalingas teigiamai įkrautas jonas, paprastai magnis.

Yra keli DNR polimerazės tipai: DNR polimerazė III yra holoenzimas, turintis du pagrindinius fermentus (Pol III), kurių kiekvienas susideda iš trijų subvienetų (α, ɛ ir θ), slankiosios gnybtos, turinčios du beta subvienetus, ir komplekso. krūvio fiksacija, turinti kelis subvienetus (δ, τ, γ, ψ ir χ).

Anglies anhidrazė

Anglies anhidrazė, dar vadinama karbonato dehidrataze, priklauso holoenzimų, kurie katalizuoja greitą anglies dioksido (CO2) ir vandens (H20) pavertimą bikarbonatu (H2CO3) ir protonais (H +), šeimai.

Fermentui, norint atlikti savo funkciją, reikalingas cinko jonas (Zn + 2). Karboanhidrazės katalizuojama reakcija yra grįžtamoji, todėl jos aktyvumas laikomas svarbiu, nes padeda palaikyti rūgščių ir šarmų pusiausvyrą tarp kraujo ir audinių.

Hemoglobinas

Hemoglobinas yra labai svarbus holoenzimas gabenant dujas gyvūnų audiniuose. Šiame eritrocituose esančiame baltyme yra geležies (Fe + 2), o jos funkcija yra pernešti deguonį iš plaučių į kitas kūno vietas.

Hemoglobino molekulinė struktūra yra tetrameras, o tai reiškia, kad jį sudaro 4 polipeptidinės grandinės arba subvienetai.

Kiekviename šio holoenzimo subvienete yra hemo grupė, o kiekvienoje hemo grupėje yra geležies atomas, galintis prisijungti prie deguonies molekulių. Hemo grupė hemoglobino yra jo protezų grupė, būtina jos katalizinei funkcijai.

Citochromo oksidazė

Citochromo oksidazė yra fermentas, dalyvaujantis energijos gamybos procesuose, kurie vykdomi beveik visų gyvų būtybių mitochondrijose.

Tai sudėtingas holoenzimas, kuriam reikalingas tam tikrų kofaktorių, geležies ir vario jonų bendradarbiavimas, siekiant katalizuoti elektronų perdavimo ir ATP susidarymo reakciją.

Piruvato kinazė

Piruvato kinazė yra dar vienas svarbus holoenzimas visoms ląstelėms, nes ji dalyvauja viename iš universaliųjų metabolizmo būdų: glikolizėje.

Jos funkcija yra katalizuoti fosfato grupės perkėlimą iš molekulės, vadinamos fosfoenolpiruvatu, į kitą molekulę, vadinamą adenozino difosfatu, kad susidarytų ATP ir piruvatas.

Apofenzimui, kaip kofaktoriui, reikia kalio (K`) ir magnio (Mg + 2) katijonų, kad susidarytų funkcinis holoenzimas.

Piruvato karboksilazė

Kitas svarbus pavyzdys yra piruvato karboksilazė, holoenzimas, katalizuojantis karboksilo grupės perkėlimą į piruvato molekulę. Taigi piruvatas virsta oksaloacetatu, svarbiu tarpiniu metabolizmu.

Kad apoenzimo piruvato karboksilazė būtų funkciškai aktyvi, reikalingas kofaktorius, vadinamas biotinu.

Acetil-CoA karboksilazė

Acetil-CoA karboksilazė yra holoenzimas, kurio kofaktorius, kaip rodo jo pavadinimas, yra kofermentas A.

Kai apoenzimas ir koenzimas A yra sujungti, holoenzimas yra kataliziškai aktyvus, kad atliktų savo funkciją: perkelia karboksilo grupę į acetil-CoA, paversdami ją malonilo koenzimu A (malonilo-CoA).

Acetyl-CoA atlieka svarbias funkcijas tiek gyvūnų, tiek augalų ląstelėse.

Monoamino oksidazė

Tai yra svarbus holoenzimas žmogaus nervų sistemoje, jo funkcija yra skatinti tam tikrų neurotransmiterių skilimą.

Kad monoamino oksidazė būtų katalitiškai aktyvi, ji turi kovalentiškai jungtis prie savo kofaktoriaus, flavino adenino dinukleotido (FAD).

Laktato dehidrogenazė

Laktato dehidrogenazė yra svarbus holoenzimas visoms gyvoms būtybėms, ypač audiniuose, kurie sunaudoja daug energijos, pavyzdžiui, širdyje, smegenyse, kepenyse, griaučių raumenyse, plaučiuose.

Šiam fermentui reikalingas jo kofaktorius nikotinamido adenino dinukleotidas (NAD), kad katalizuotų piruvato ir laktato konversijos reakciją.

Katalazė

Katalazė yra svarbus holoenzimas siekiant užkirsti kelią ląstelių toksiškumui. Jo funkcija yra skaidyti vandenilio peroksidą, ląstelių metabolizmo produktą, į deguonį ir vandenį.

Katalazės apoenzime reikia aktyvuoti du kofaktorius: mangano joną ir protezų grupę HEMO, panašų į hemoglobino.

Nuorodos

1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Preliminarus serumo laktato dehidrogenazės (LDH) prognostinis biologinis žymeklis karcinomos krūties srityje. Klinikinių ir diagnostinių tyrimų žurnalas, 6–8.
2. Athappilly, FK, & Hendrickson, WA (1995). Acetilkoenzimo A karboksilazės biotinilo domeno struktūra, nustatyta MAD fazėmis. Struktūra, 3 (12), 1407–1419.
3. Bergas, J., Tymoczko, J., Gatto, G. ir Strayeris, L. (2015). Biochemija (8-asis leidimas). WH Freeman ir kompanija.
4. Butt, AA, Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). Serumo laktato dehidrogenazės lygio ryšys su pasirinktomis oportunistinėmis infekcijomis ir ŽIV progresavimu. Tarptautinis užkrečiamųjų ligų žurnalas, 6 (3), 178–181.
5. Fegleris, J. (1944). Karboanhidrazės funkcija kraujyje. Gamta, 137–38.
6. Gaweska, H., ir Fitzpatrick, PF (2011). Monoaminooksidazių šeimos struktūros ir mechanizmas. Biomolekulinės sąvokos, 2 (5), 365–377.
7. Gupta, V., ir Bamezai, RNK (2010). Žmogaus piruvato kinazė M2: daugiafunkcis baltymas. Baltymų mokslas, 19 (11), 2031–2044.
8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, WW, Wallace, JC, & Attwood, PV (2008). Piruvato karboksilazės struktūra, mechanizmas ir reguliavimas. Biocheminis žurnalas, 413 (3), 369-387.
9. Muirhead, H. (1990). Piruvato kinazės izofermentai. Biochemikų draugijos sandoriai, 18, 193–196.
10. Saliamonas, E., Bergas, L. ir Martinas, D. (2004). Biologija (7-asis leidimas) Cengage mokymasis.
11. „Supuran“, CT (2016). Angliavandenilių struktūra ir funkcija. Biocheminis žurnalas, 473 (14), 2023–2032.
12. Tipton, KF, Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, GP, ir Healy, J. (2004). Monoamino oksidazės: abejonės ir neapibrėžtumai. Dabartinė medicininė chemija, 11 (15), 1965–1982.
13. Voet, D., Voet, J. ir Pratt, C. (2016). Biochemijos pagrindai: gyvenimas molekuliniame lygmenyje (5-asis leidimas). Vilis.
14. Xu, H. N., Kadlececkas, S., Profka, H., Glicksonas, J. D., Rizi, R., ir Li, LZ (2014). Ar didesnis laktatas yra naviko metastazavimo rizikos rodiklis? Pilotinis MRS tyrimas naudojant hiperpolarizuotą13C-piruvatą. Akademinė radiologija, 21 (2), 223–231.