IMUNOGLOBULINAI: STRUKTŪRA, TIPAI IR FUNKCIJOS - ANATOMIJA IR FIZIOLOGIJA - 2025

Kad imunoglobulinai yra molekulės, pagaminti B ląsteles, ir plazmoje ląsteles, kurios padėtų organizmo apsaugą. Jie susideda iš glikoproteino biomolekulės, priklausančios imuninei sistemai. Jie yra vieni gausiausių baltymų kraujo serume, po albumino.

Antikūnai yra kitas imunoglobulinų pavadinimas, ir jie laikomi globulinais dėl jų elgesio kraujo serumo, kuriame yra jų, elektroforezėje. Imunoglobulino molekulė gali būti paprasta arba sudėtinga, atsižvelgiant į tai, ar ji pateikiama kaip monomeras, ar yra polimerizuota.

Bendroji imunoglobulinų struktūra panaši į raidę „Y“. Yra penki imunoglobulinų tipai, turintys morfologinius, funkcinius ir vietos skirtumus kūne. Antikūnų struktūriniai skirtumai yra ne formos, o sudėties; kiekviena rūšis turi konkretų tikslą.

Imunoglobulinų skatinamas imuninis atsakas yra labai specifinis ir labai sudėtingas mechanizmas. Stimulas jo sekrecijai ląstelėmis suaktyvinamas esant organizmui pašaliniams agentams, pavyzdžiui, bakterijoms. Imunoglobulino vaidmuo bus prisijungti prie pašalinio elemento ir jį pašalinti.

Imunoglobulinai arba antikūnai gali būti tiek kraujyje, tiek membraniniame organų paviršiuje. Šios biomolekulės atspindi svarbius žmogaus kūno gynybos sistemos elementus.

Struktūra

Antikūnų struktūroje yra aminorūgštys ir angliavandeniai, oligosacharidai. Vyraujantis aminorūgščių kiekis, jų kiekis ir pasiskirstymas lemia imunoglobulino struktūrą.

Kaip ir visi baltymai, imunoglobulinai turi pirminę, antrinę, tretinę ir ketvirtinę struktūras, lemiančias jų tipinę išvaizdą.

Atsižvelgiant į juose esančių aminorūgščių skaičių, imunoglobulinai turi dviejų tipų grandines: sunkiąją ir lengvąsias. Taip pat pagal aminorūgščių seką savo struktūroje kiekviena iš grandinių turi kintamą sritį ir pastovią sritį.

Sunkios grandinės

Sunkiosios imunoglobulinų grandinės atitinka polipeptidų vienetus, sudarytus iš 440 aminorūgščių sekų.

Kiekvienas imunoglobulinas turi 2 sunkias grandines, ir kiekviena iš jų savo ruožtu turi kintamą sritį ir pastovią sritį. Pastovus regionas turi 330 aminorūgščių, o kintama - 110 seka aminorūgščių.

Kiekvieno imunoglobulino sunkiosios grandinės struktūra yra skirtinga. Iš viso yra 5 sunkiosios grandinės tipai, kurie nustato imunoglobulino tipus.

Sunkiųjų grandinių tipai yra žymimi graikiškomis raidėmis γ, μ, α, ε, δ atitinkamai imunoglobulinams IgG, IgM, IgA, IgE ir IgD.

Pastovią sunkiųjų grandinių ε ir μ sritį sudaro keturi domenai, o α, γ, δ atitinkantys turi tris. Taigi kiekviena nuolatinė sritis bus skirtinga kiekvieno tipo imunoglobulinui, bet bendra tos pačios rūšies imunoglobulinams.

Kintamąją sunkiosios grandinės sritį sudaro vienas imunoglobulino domenas. Šioje srityje yra 110 aminorūgščių seka ir ji bus skirtinga, atsižvelgiant į antikūno specifiškumą antigenui.

Sunkių grandinių struktūroje gali būti stebimas posūkis arba lenkimas, vadinamas vyriu, kuris žymi lankstų grandinės plotą.

Šviesos grandinės

Imunoglobulino lengvosios grandinės yra polipeptidai, sudaryti iš maždaug 220 aminorūgščių. Žmonėse yra dviejų rūšių lengvosios grandinės: kappa (κ) ir lambda (λ), pastarosios turi keturis potipius. Pastovieji ir kintamieji domenai turi po 110 aminorūgščių sekų.

Antikūnas gali turėti dvi κ (κκ) lengvas grandines arba porą λ (λλ) grandinių, tačiau neįmanoma, kad jis būtų vienas iš kiekvieno tipo tuo pačiu metu.

Fc ir Fab segmentai

Kadangi kiekvienas imunoglobulinas turi formą, panašią į „Y“, jį galima padalyti į du segmentus. „Apatinis“ segmentas, bazė, yra vadinamas kristalizuotina frakcija arba Fc; o „Y“ rankos sudaro Fab arba frakciją, kuri jungiasi prie antigeno. Kiekvienas iš šių imunoglobulino struktūrinių skyrių atlieka skirtingą funkciją.

Fc segmentas

Fc segmentas turi du ar tris nuolatinius imunoglobulino sunkiųjų grandinių domenus.

Fc gali prisijungti prie baltymų ar specifinio bazofilų, eozinofilų ar putliųjų ląstelių receptorių, taip sukeldamas specifinį imuninį atsaką, kuris pašalins antigeną. Fc atitinka imunoglobulino karboksilo galą.

Fab segmentas

Antikūno Fab frakcija arba segmentas, be nuolatinių sunkiųjų ir lengvųjų grandinių domenų, turi ir kintamus domenus.

Nuolatinis sunkiosios grandinės domenas tęsiamas su Fc segmento domenais, sudarančiais vyrį. Atitinka imunoglobulino aminorinkalinį galą.

„Fab“ segmento svarba yra tai, kad jis leidžia prisijungti prie antigenų, pašalinių ir potencialiai kenksmingų medžiagų.

Kiekvieno imunoglobulino kintamieji domenai garantuoja jo specifiškumą tam tikram antigenui; ši savybė netgi leidžia ją naudoti diagnozuojant uždegimines ir infekcines ligas.

Tipai

Autorius: Alejandro Porto, per „Wikimedia Commons“

Iki šiol žinomi imunoglobulinai turi specifinę sunkiąją grandinę, kuri yra pastovi kiekvienam iš jų ir skiriasi nuo kitų.

Yra penkios sunkiųjų grandinių atmainos, nustatančios penkis imunoglobulinų tipus, kurių funkcijos skiriasi.

Imunoglobulinas G (IgG)

Imunoglobulinas G yra gausiausia veislė. Jis turi gama sunkiąją grandinę ir yra vienmolekulės arba monomerinės formos.

IgG yra gausiausiai tiek kraujo serume, tiek audinių erdvėje. Minimalūs aminorūgščių sekos pokyčiai sunkiojoje grandinėje lemia jos suskirstymą į potipius: 1, 2, 3 ir 4.

Imunoglobulinas G turi 330 aminorūgščių seką savo Fc segmente, o molekulinė masė yra 150 000, iš kurių 105 000 atitinka jo sunkiąją grandinę.

Imunoglobulinas M (IgM)

Imunoglobulinas M yra pentameris, kurio sunkioji grandinė yra μ. Jo molekulinė masė yra didelė, maždaug 900 000.

Jos sunkiosios grandinės aminorūgščių seka Fc frakcijoje yra 440. Daugiausia jo randama kraujo serume, sudaro 10–12% imunoglobulinų. IgM turi tik vieną potipį.

Imunoglobulinas A (IgA)

Tai atitinka sunkiosios grandinės α tipą ir sudaro 15% visų imunoglobulinų. IgA randamas tiek kraujyje, tiek sekretuose, net motinos piene, monomero arba dimerio pavidalu. Šio imunoglobulino molekulinė masė yra 320 000 ir jis turi du potipius: IgA1 ir IgA2.

Imunoglobulinas E (IgE)

Imunoglobulinas E yra sudarytas iš ε tipo sunkiosios grandinės ir jo yra labai mažai serume, maždaug 0,002%.

IgE molekulinė masė yra 200 000 ir jo kaip monomero yra serume, nosies gleivėse ir seilėse. Taip pat įprasta šį imunoglobuliną rasti bazofilų ir putliųjų ląstelių viduje.

Imunoglobulinas D (IgD)

Sunkiosios grandinės įvairovė δ atitinka imunoglobuliną D, kuris sudaro 0,2% visų imunoglobulinų. IgD molekulinė masė yra 180 000 ir yra struktūrizuota kaip monomeras.

Tai susiję su B limfocitais, pritvirtintais prie jų paviršiaus. Tačiau neaiškus IgD vaidmuo.

Tipo pakeitimas

Dėl būtinybės gintis nuo antigeno imunoglobulinai gali pakeisti struktūros tipą.

Šis pokytis susijęs su B limfocitų vaidmeniu gaminant antikūnus dėl adaptacinio imuniteto savybės. Struktūriniai pokyčiai vyksta pastoviame sunkiosios grandinės regione, nekeisdami kintamos srities.

Tipo ar klasės pakeitimas gali sukelti IgM pasikeitimą į IgG arba IgE, ir tai įvyksta kaip atsakas, kurį sukelia gama interferonas arba interleukinai IL-4 ir IL-5.

funkcijos

Imunoglobulinų vaidmuo imuninėje sistemoje yra gyvybiškai svarbus organizmo gynybai.

Imunoglobulinai yra humorinės imuninės sistemos dalis; tai yra, tai yra ląstelių išskiriamos medžiagos, apsaugančios nuo patogenų ar kenksmingų veiksnių.

Jie yra veiksmingos gynybos priemonės, veiksmingos, specifinės ir susistemintos, turinčios didelę reikšmę kaip imuninės sistemos dalis. Jie turi bendrąsias ir specifines imuniteto funkcijas:

Bendrosios funkcijos

Antikūnai arba imunoglobulinai vykdo tiek savarankiškas funkcijas, tiek aktyvindami ląsteles tarpininkaujantį efektorių ir sekrecinį atsaką.

Antigeno ir antikūnų surišimas

Imunoglobulinai turi specifinį ir selektyvų jungimąsi su antigeniniais agentais.

Antigeno-antikūno komplekso formavimasis yra pagrindinė imunoglobulino funkcija, todėl antigeną gali sustabdyti būtent imuninis atsakas. Kiekvienas antikūnas tuo pačiu metu gali surišti du ar daugiau antigenų.

Efektoriaus funkcijos

Dažniausiai antigeno-antikūno kompleksas yra iniciatorius aktyvuoti specifinius ląstelių atsakus arba inicijuoti įvykių seką, lemiančią antigeno pašalinimą. Dvi dažniausios efektorinės reakcijos yra surišimas ląstelėmis ir komplemento aktyvinimas.

Ląstelių prisijungimas priklauso nuo to, ar yra specifinių imunoglobulino Fc segmento receptorių, kai tik jis prisijungia prie antigeno.

Ląstelės, tokios kaip stiebo ląstelės, eozinofilai, bazofilai, limfocitai ir fagocitai, turi šiuos receptorius ir suteikia antigeno pašalinimo mechanizmus.

Komplemento kaskados aktyvinimas yra sudėtingas mechanizmas, apimantis sekos pradžią, todėl galutinis rezultatas yra toksinių medžiagų, kurios pašalina antigenus, sekrecija.

Konkrečios funkcijos

Pirma, kiekvienas imunoglobulino tipas sukuria specifinę gynybos funkciją:

Imunoglobulinas G

- Imunoglobulinas G apsaugo didžiąją dalį antigeninių agentų, įskaitant bakterijas ir virusus.

- IgG aktyvina tokius mechanizmus kaip komplementas ir fagocitozė.

- IgG sudėtis, būdinga antigenui, yra patvari.

- Vienintelis antikūnas, kurį motina gali perduoti savo vaikams nėštumo metu, yra IgG.

Imunoglobulinas M

- IgM yra antikūnas, greitai reaguojantis į kenksmingus ir infekcinius sukėlėjus, nes jis nedelsdamas imasi veiksmų, kol jį pakeis IgG.

- Šis antikūnas suaktyvina ląstelių atsakus, įtrauktus į limfocitų membraną, ir humoralines reakcijas, tokias kaip komplementas.

- Tai yra pirmasis imunoglobulinas, kurį sintezuoja žmonės.

Imunoglobulinas A

- Jis yra apsauginis barjeras nuo patogenų, nes yra ant gleivinės paviršiaus.

- Jo yra kvėpavimo takų gleivinėje, virškinimo sistemoje, šlapimo takuose, taip pat sekretuose, tokiuose kaip seilės, nosies gleivės ir ašaros.

- Nors jo komplemento aktyvinimas yra žemas, jis gali būti susijęs su lizocimais, kad sunaikintų bakterijas.

- Imunoglobulino D buvimas motinos piene ir priešpienyje leidžia naujagimiui jį įgyti žindymo metu.

Imunoglobulinas E

- Imunoglobulinas E suteikia stiprų gynybos mechanizmą nuo alergiją sukeliančių antigenų.

- Dėl IgE ir alergenų sąveikos uždegiminės medžiagos gali sukelti alergijos simptomus, tokius kaip čiaudulys, kosulys, dilgėlinė, padidėjusios ašaros ir nosies gleivinės.

- IgE taip pat gali prisirišti prie parazitų paviršiaus per savo Fc segmentą, sukeldamas reakciją, sukeliančią jų mirtį.

Imunoglobulinas D

- Monomerinė IgD struktūra yra susieta su B limfocitais, kurie nesąveikavo su antigenais, todėl jie atlieka receptorių vaidmenį.

- neaiškus IgD vaidmuo.

Nuorodos

1. (sf) Imunoglobulino medicininis apibrėžimas. Atgautas iš medicinenet.com
2. Vikipedija (antra). Antikūnas. Atkurta iš en.wikipedia.org
3. Grattendickas, K., Pross, S. (2007). Imunoglobulinai. Atgauta iš „sciencedirect.com“
4. Iáñez, E. (sf). Imunoglobulinai ir kitos B ląstelių molekulės.Bendrosios imunologijos kursas. Susigrąžinta iš ugr.es
5. (sf) Įvadas į imunoglobulinus. Atgauta iš thermofisher.com
6. Buddiga, P. (2013). Imuninės sistemos anatomija. Atkurta iš emedicine.medscape.com
7. Biochemijos klausimai (2009). Imunoglobulinai: struktūra ir funkcijos. Atkurta iš biochemistryquestions.wordpress.com
8. (sf) Imunoglobulinai - struktūra ir funkcija. Atkurta iš microbiologybook.org