- Kas yra hidrofobinė sąveika?
- Biologinė svarba
- Hidrofobinės sąveikos pavyzdžiai
- Membranos
- Baltymas
- Plovikliai
- Nuorodos
Kad hidrofobinės sąveikos (HI) yra jėgos, kad išlaikyti tarp nepoliariniai junginių panardintas į tirpalo arba poliniame tirpiklyje sanglaudą. Skirtingai nuo kitų nekovalentinių sąveikų, tokių kaip vandenilio jungtys, joninės sąveikos ar van der Waals jėgos, hidrofobinė sąveika priklauso ne nuo tirpių vidinių savybių, o nuo tirpiklių.
Labai aiškus šių sąveikų pavyzdys gali būti fazių atskyrimas, įvykstantis maišant vandenį su aliejumi. Tokiu atveju aliejaus molekulės „sąveikauja“ viena su kita dėl vandens molekulių išdėstymo aplink jas.
Riebalų vandens emulsija (Catrin Sohrabi, iš „Wikimedia Commons“)
Šios sąveikos idėja egzistavo dar prieš 1940 m. Tačiau terminą „hidrofobinis ryšys“ Kauzmannas sukūrė 1959 m., Kol jis tyrinėjo svarbiausius veiksnius stabilizuodamas tam tikrų baltymų trimatę struktūrą.
HI yra viena iš svarbiausių nespecifinių sąveikų, vykstančių biologinėse sistemose. Jie taip pat vaidina svarbų vaidmenį įvairiose inžinerijos srityse ir chemijos bei farmacijos pramonėje, kurią mes šiandien žinome.
Kas yra hidrofobinė sąveika?
Fizinė IH priežastis yra nepolinių medžiagų nesugebėjimas tirpale sudaryti vandenilio ryšius su vandens molekulėmis.
Jie yra žinomi kaip „nespecifinė sąveika“, nes jie nėra susiję su afinitetu tarp tirpių molekulių, bet greičiau su vandens molekulių polinkiu palaikyti savo sąveiką jungiantis vandeniliu.
Apoliarinės arba hidrofobinės molekulės, susilietusios su vandeniu, yra linkusios kauptis spontaniškai, kad būtų pasiektas geriausias stabilumas sumažinant sąlyčio su vandeniu paviršiaus plotą.
Šis poveikis gali būti klaidingai suprantamas kaip stiprus patrauklumas, tačiau tai yra tik nepolinės medžiagų savybės tirpiklio atžvilgiu pasekmė.
Termodinaminiu požiūriu šios spontaniškos asociacijos atsiranda ieškant energetiškai palankios būsenos, kurioje yra mažiausiai laisvosios energijos (iation G) variacijų.
Atsižvelgiant į tai, kad ∆ G = ∆ H - T∆ S, energetiškai palankiausia būsena bus ta, kurioje entropija (∆ S) yra didesnė, tai yra, kai yra mažiau vandens molekulių, kurių sukimosi ir transliacijos laisvė yra sumažinta sąlyčio metu su apoliniu tirpikliu.
Kai apoliarinės molekulės asocijuojasi viena su kita, surištos su vandens molekulėmis, gaunama palankesnė būsena nei tuo atveju, jei šios molekulės liktų atskiros, kiekviena apsupta skirtingo vandens molekulių „narvo“.
Biologinė svarba
HI yra labai svarbūs, nes jie vyksta atliekant įvairius biocheminius procesus.
Šie procesai apima baltymų konformacinius pokyčius, substratų prisijungimą prie fermentų, fermentų kompleksų subvienetų susiejimą, biologinių membranų agregaciją ir susidarymą, baltymų stabilizavimą vandeniniuose tirpaluose ir kitus.
Kiekybiškai skirtingi autoriai ėmėsi užduoties nustatyti HI svarbą daugelio baltymų struktūros stabilumui, darydami išvadą, kad šios sąveikos sudaro daugiau nei 50 proc.
Daugelis membranų baltymų (vientisų ir periferinių) yra susiję su lipidų dvisluoksniais sluoksniais dėl HI, kai šių baltymų struktūros turi hidrofobinius domenus. Be to, daugelio tirpių baltymų tretinės struktūros stabilumas priklauso nuo HI.
Kai kuriais ląstelių biologijos tyrimo metodais išnaudojama savybė, kurią kai kurie joniniai plovikliai sudaro micelėms, kurios yra „pusrutulio“ struktūros amfifiliniai junginiai, kurių apoliarinės sritys asocijuojasi tarpusavyje dėl HI.
Micelės taip pat naudojamos farmacijos tyrimuose, susijusiuose su riebaluose tirpių vaistų pristatymu. Jų susidarymas taip pat yra būtinas norint absorbuoti sudėtingus vitaminus ir lipidus žmogaus organizme.
Hidrofobinės sąveikos pavyzdžiai
Membranos
Puikus HI pavyzdys yra ląstelių membranų formavimas. Tokias struktūras sudaro fosfolipidų dvisluoksnis sluoksnis. Jo organizavimas vyksta dėl HI, kurie atsiranda tarp apoliarinių uodegų „atstumiant“ aplinkinę vandeninę terpę.
Baltymas
HI turi didelę įtaką rutulinių baltymų, kurių biologiškai aktyvi forma gaunama nustačius tam tikrą erdvinę konfigūraciją, sulankstymui, kurį kontroliuoja tam tikrų aminorūgščių liekanų buvimas struktūroje.
- Apomiglobino atvejis
Apomiglobinas (mioglobinas, neturintis hemo grupės) yra mažas alfa spiralinis baltymas, kuris buvo pavyzdys tiriant sulankstymo procesą ir IH svarbą tarp apoliarinių liekanų jo polipeptidinėje grandinėje.
Dyson ir kt. 2006 m. Atliktame tyrime, kuriame buvo panaudotos mutavusio apomiglobino sekos, buvo parodyta, kad apomiglobino sulankstymo pradžia pirmiausia priklauso nuo HI tarp aminorūgščių su apoliarinėmis alfa-spiralių grupėmis.
Taigi nedideli aminorūgščių sekos pokyčiai reiškia svarbias tretinės struktūros modifikacijas, dėl kurių atsiranda blogai suformuoti ir neaktyvūs baltymai.
Plovikliai
Kitas aiškus HI pavyzdys yra komercinių ploviklių, kuriuos kasdien naudojame buitiniams tikslams, veikimo būdas.
Plovikliai yra amfipatinės molekulės (turinčios polinę ir apolinę sritį). Jie gali „emulsinti“ riebalus, nes turi galimybę sudaryti vandenilio ryšius su vandens molekulėmis ir hidrofobiškai sąveikauja su riebalų lipidais.
Susilietę su riebalais, esančiais vandeniniame tirpale, ploviklio molekulės tarpusavyje susijungia taip, kad apoliarinės uodegos yra nukreiptos viena į kitą, apjuosdamos lipidų molekules, o polinės sritys yra veikiamos micelės paviršiaus, kuris patenka į vidų. sąlytis su vandeniu.
Nuorodos
- Chandler, D. (2005). Hidrofobinio jungimo sąsajos ir varomoji jėga. „Nature“, 437 (7059), 640–647.
- Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, JN, & Zeng, H. (2018). Hidrofobinės sąveikos moduliavimas tarpininkaujant paviršiaus nanoskalės struktūrai ir chemijai, o ne monotoniškai - dėl hidrofobiškumo. „Angewandte Chemie“ - tarptautinis leidimas, 57 (37), 11903–11908.
- Dyson, JH, Wright, PE, & Sheraga, HA (2006). Hidrofobinės sąveikos vaidmuo inicijuojant ir skleidžiant baltymus. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
- Lodish, H., Berk, A., Kaiser, CA, Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. ir Martin, K. (2003). Molekulinių ląstelių biologija (5-asis leidimas). Freeman, WH & Company.
- Luckey, M. (2008). Membranos struktūrinė biologija: su biocheminiais ir biofizikiniais pagrindais. Cambridge University Press. Gauta iš www.cambrudge.org/9780521856553
- Meyer, EE, Rosenberg, KJ, ir Israelachvili, J. (2006). Naujausia hidrofobinės sąveikos supratimo pažanga. Nacionalinės mokslų akademijos leidiniai, 103 (43), 15739–15746.
- Nelsonas, D. L. ir Coxas, MM (2009). Lehningerio biochemijos principai. „Omega“ leidimai (5-asis leidimas).
- Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem. Int., 6 (3), 195–280.
- Otto, S., & Engberts, JBFN (2003). Hidrofobinė sąveika ir cheminis reaktyvumas. Organinė ir biomolekulinė chemija, 1 (16), 2809–2820.
- Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. ir Grimsley, GR ( 2011). Hidrofobinės sąveikos indėlis į baltymų stabilumą. Journal of Molecular Biology, 408 (3), 514–528.
- Silversteinas, TP (1998). Tikroji priežastis, kodėl aliejus ir vanduo nesimaišo. „Journal of Chemical Education“, 75 (1), 116–118.