LEUCINAS: SAVYBĖS, STRUKTŪRA, FUNKCIJOS, BIOSINTEZĖ - BIOLOGIJA - 2025

Leucinas yra viena iš 22 amino rūgščių, sudarančių baltymų gyvųjų organizmų. Tai priklauso vienai iš 9 nepakeičiamų amino rūgščių, kurių organizmas nesintezuoja, todėl jas reikia vartoti kartu su maistu.

Pirmą kartą leuciną 1818 m. Apibūdino prancūzų chemikas ir vaistininkas JL Proustas, kuris jį pavadino „kazeidiniu oksidu“. Vėliau Erlenmeyeris ir Kunlinas jį paruošė iš α-benzoilamino-β-izopropilakrilo rūgšties, kurios molekulinė formulė yra C6H13NO2.

Cheminė aminorūgšties Leucinas struktūra (Šaltinis: „Clavecin“ per „Wikimedia Commons“)

Leucinas buvo esminis dalykas nustatant baltymų transliacijos kryptį, nes jo hidrofobinė struktūra leido biochemikui Howardui Dintziui radioaktyviai žymėti 3 anglies vandenilį ir stebėti, kuria kryptimi amino rūgštys yra įtraukiamos į peptidų sintezę. hemoglobinas.

Baltymai, žinomi kaip leucino „užtrauktukai“ arba „užsegimai“, kartu su „cinko pirštais“ yra svarbiausi eukariotinių organizmų transkripcijos veiksniai. Leucino užtrauktukai pasižymi hidrofobine sąveika su DNR.

Paprastai baltymai, turintys daug leucino arba sudaryti iš šakotosios grandinės aminorūgščių, nemetabolizuojami kepenyse, vietoj to jie patenka tiesiai į raumenis, kur jie greitai naudojami baltymų sintezei ir energijos gamybai.

Leucinas yra šakotosios grandinės aminorūgštis, reikalinga baltymų ir aminorūgščių biosintezei piene, sintetinamoms pieno liaukose. Dideli šios aminorūgšties kiekiai gali būti randami motinos piene.

Tarp visų baltymų sudarančių aminorūgščių leucinas ir argininas yra gausiausi, ir abu jie buvo aptikti visų karalysčių, sudarančių gyvybės medį, baltymuose.

charakteristikos

Leucinas yra žinomas kaip nepakeičiamos šakotosios grandinės aminorūgštys, jo struktūra būdinga kitoms aminorūgštims. Tačiau jis išsiskiria tuo, kad jo šoninė grandinė arba R grupė turi du linijiškai sujungtus anglies atomus, o paskutinis yra sujungtas su vandenilio atomu ir dviem metilo grupėmis.

Jis priklauso neįkrautų poliarinių aminorūgščių grupei, šių aminorūgščių pakaitalai arba R grupės yra hidrofobinės ir nepolinės. Šios aminorūgštys yra atsakingos už baltymų tarpusavio ir tarp baltymų hidrofobinę sąveiką ir yra linkusios stabilizuoti baltymų struktūrą.

Visos aminorūgštys, turinčios centrinę anglį, kuri yra chiralinė (α anglis), tai yra, turi keturis skirtingus pakaitus, prijungtus, gamtoje gali būti dviejų skirtingų formų; taigi yra D- ir L-leucinas, pastarieji būdingi baltymų struktūroms.

Abi kiekvienos aminorūgšties formos turi skirtingas savybes, dalyvauja skirtinguose metabolizmo keliuose ir netgi gali pakeisti struktūrų, kurioms jos priklauso, savybes.

Pavyzdžiui, L-leucino formos leucinas turi šiek tiek kartaus skonio, o D-leucino forma yra labai saldus.

Žinduolių organizmas lengviau metabolizuoja bet kurios aminorūgšties L formą. L-leucinas lengvai skaidomas ir naudojamas baltymų statybai bei apsaugai.

Struktūra

Leucinas yra sudarytas iš 6 anglies atomų. Centrinė anglis, bendra visose aminorūgštyse, yra prijungta prie karboksilo grupės (COOH), amino grupės (NH2), vandenilio atomo (H) ir šoninės grandinės arba R grupės, susidedančios iš 4 anglies atomų.

Anglies atomai aminorūgštyse gali būti identifikuojami graikiškomis raidėmis. Numeravimas prasideda nuo karboksirūgšties anglies (COOH), o komentarai su graikų abėcėle prasideda nuo centrinės anglies.

Leucino pakaitalo grupė savo R grandinėje turi izobutilo arba 2-metilpropilo grupę, kuri susidaro praradus vandenilio atomą, susidarant alkilo radikalui; Šios grupės atsiranda kaip šakos aminorūgščių struktūroje.

funkcijos

Leucinas yra amino rūgštis, kuri gali būti ketogeninis pirmtakas kitiems junginiams, dalyvaujantiems citrinos rūgšties cikle. Ši aminorūgštis yra svarbus acetil-CoA arba acetoacetil-CoA, kurie yra ketonų kūnų susidarymo kepenų ląstelėse, sintezės šaltinis.

Yra žinoma, kad leucinas yra būtinas signalizuojant apie insuliną, dalyvaujant baltymų sintezėje ir užkertant kelią baltymų praradimui skaidydamasis.

Paprastai vidines baltymų struktūras sudaro hidrofobinės aminorūgštys, tokios kaip leucinas, valinas, izoleucinas ir metioninas. Paprastai tokios struktūros yra išsaugomos dėl fermentų, paplitusių tarp gyvų organizmų, kaip C citochromo atveju.

Leucinas gali suaktyvinti medžiagų apykaitos procesus pieno liaukų ląstelėse ir stimuliuoti laktozės, lipidų ir baltymų, kurie tarnauja kaip signalinės molekulės, reguliuojant žinduolių jaunų žmonių homeostazę, sintezę.

Domenai, kuriuose gausu leucino, yra svarbi specifinių DNR jungiančių baltymų dalis, kurie paprastai yra struktūriniai dimerai supervirintoje formoje ir yra žinomi kaip „leucino užtrauktuko baltymai“.

Šie baltymai kaip išskirtinis požymis yra reguliarus kartotinių leucinų kartu su kitomis hidrofobinėmis aminorūgštimis, atsakingomis už transkripcijos faktorių surišimo į DNR reguliavimą ir tarp skirtingų transkripcijos veiksnių, reguliavimas.

Leucino užtrauktuko baltymai gali sudaryti homo- arba heterodimerus, leidžiančius jiems prisijungti prie specifinių transkripcijos veiksnių sričių, kad būtų galima sureguliuoti jų poravimąsi ir sąveiką su DNR molekulėmis, kurias jie reguliuoja.

Biosintezė

Visos šakotosios grandinės aminorūgštys, įskaitant leuciną, daugiausia sintetinamos augaluose ir bakterijose. Žydinčiuose augaluose pastebimai padidėja leucino gamyba, nes jis yra svarbus visų junginių, atsakingų už gėlių ir vaisių aromatą, pirmtakas.

Vienas iš veiksnių, kuriam priskiriama didelė leucino gausa skirtinguose bakteriniuose peptiduose, yra tas, kad 6 skirtingi leucino genetinio kodo kodonai (UUA-UUG-CUU-CUC-CUA-CUG), tas pats pasakytina ir apie dėl arginino.

Leucinas yra sintetinamas bakterijose penkių žingsnių būdu, naudojant atskaitos tašką keto rūgštį, susijusią su valinu.

Šis procesas yra allosteriškai reguliuojamas, todėl, kai ląstelės viduje yra leucino perteklius, jis slopina fermentus, kurie dalyvauja kelyje, ir sustabdo sintezę.

Biosintetinis kelias

Leucino biosintezė bakterijose prasideda ketoacidinio valino darinio, 3-metil-2-oksobutanoato pavertimu (2S) -2-izopropilmalatu, dėl fermento 2-izopropilmalto sintazės veikimo. šiam tikslui naudoja acetil-Coa ir vandenį.

(2S) -2-izopropilo malatas praranda vandens molekulę ir 3-izopropilo malato dehidratazės būdu virsta 2-izopropilmaleatu. Vėliau tas pats fermentas prideda dar vieną vandens molekulę ir paverčia 2-izopropilmaleatą į (2R-3S) -3-izopropilmalatą.

Šis paskutinis junginys yra veikiamas oksido redukcijos reakcijos, kuriai reikalinga NAD + molekulės, su kuria gaminamas (2S) -2-izopropil-3-oksosukcinatas, kuri yra įmanoma dalyvaujant fermentui 3 izopropilmalato dehidrogenazė.

(2S) -2-izopropil-3-oksosukcinatas spontaniškai praranda anglies atomą kaip CO2 pavidalą, sukurdamas 4-metil-2-oksopentanoatą, kuris veikdamas šakotosios grandinės aminorūgšties transaminazę (konkrečiai leucino transaminazę) kartu išskirdamas L-glutamatą ir 2-oksoglutaratą, jis gamina L-leuciną.

Degradacija

Pagrindinis leucino vaidmuo yra veikti kaip signalas, kuris praneša ląstelei, kad yra pakankamai aminorūgščių ir energijos, kad būtų galima pradėti raumenų baltymų sintezę.

Šakotosios grandinės aminorūgštys, tokios kaip leucinas, suskaidomos nuo transaminacijos. Šį ir du paskesnius fermentinius etapus leucino, izoleucino ir valino atveju katalizuoja tie patys trys fermentai.

Trijų aminorūgščių transaminavimas sukuria jų α-keto rūgšties darinius, kurie yra oksidaciniu dekarboksilinimu, gaunant acil-CoA tioesterius, kurie yra α, β-dehidrogeninti, kad gautų α, β nesočiųjų acil-CoA tioesterių.

Katabolizuojant leuciną, atitinkamas α, β-nesočiojo acil-CoA tioesteris yra naudojamas acetoacetato (acetoaceto rūgšties) ir acetil-CoA gavimui per kelią, kuriame dalyvauja metabolitas 3-hidroksi-3-metilglutaril-CoA. (HMG-CoA), kuris yra tarpinis produktas cholesterolio ir kitų izoprenoidų biosintezėje.

Katabolinis leucino kelias

Susidarius α, β-nesočiojo acilo-CoA tioesteriui, gautam iš leucino, šios aminorūgšties, valino ir izoleucino kataboliniai keliai labai skiriasi.

Leucino α, β-nesočiojo acilo-CoA tioesteris yra perdirbamas paskesniais trim fermentais, vadinamais (1) 3-metilkrotonil-CoA karboksilaze, (2) 3-metilglutakonil-CoA hidrataze ir (3) 3-hidroksi. -3-metilglutaril-CoA lizazė.

Bakterijose šie fermentai yra atsakingi už 3-metilkrotonil-CoA (gauto iš leucino) pavertimą atitinkamai 3-metilglutakonil-CoA, 3-hidroksi-3-metilglutaril-CoA ir acetoacetatu bei acetil-CoA.

Kraujyje esantis leucinas yra naudojamas raumenų / miofibrilinių baltymų (MPS) sintezei. Tai veikia kaip aktyvinantis veiksnys šiame procese. Be to, jis tiesiogiai sąveikauja su insulinu ir daro įtaką insulino tiekimui.

Maistas, kuriame gausu leucino

Baltymų, kuriuose gausu aminorūgščių, vartojimas yra būtinas gyvų organizmų ląstelių fiziologijai, o leucinas nėra išimtis tarp pagrindinių amino rūgščių.

Baltymai, gauti iš išrūgų, yra laikomi turtingiausiais L-leucino likučiais. Tačiau visi maisto produktai, kuriuose yra daug baltymų, pavyzdžiui, žuvis, vištiena, kiaušiniai ir raudona mėsa, suteikia organizmui didelius kiekius leucino.

Kukurūzų branduoliuose trūksta aminorūgščių lizino ir triptofano, jie turi labai tvirtą tretinę struktūrą virškinimui ir mažai vertingi maistiniu požiūriu, tačiau juose yra didelis leucino ir izoleucino kiekis.

Ankštinių augalų vaisiuose gausu beveik visų nepakeičiamų aminorūgščių: lizino, treonino, izoleucino, leucino, fenilalanino ir valino, tačiau juose mažai metionino ir cisteino.

Leucinas ekstrahuojamas, gryninamas ir koncentruojamas tabletėse kaip maisto papildai aukšto lygio sportininkams ir parduodamas kaip vaistas. Pagrindinis šios amino rūgšties išskyrimo šaltinis yra riebieji sojos miltai.

Yra maisto papildas, kurį sportininkai naudoja raumenims atstatyti, žinomas kaip BCAA (šakotosios grandinės amino rūgštys). Tai suteikia didelę šakotosios grandinės aminorūgščių: leucino, valino ir izoleucino koncentraciją.

Jo vartojimo pranašumai

Maistas, kuriame gausu leucino, padeda kontroliuoti nutukimą ir kitas medžiagų apykaitos ligas. Daugelis dietologų pabrėžia, kad maistas, kuriame gausu leucino, ir maisto papildai, kurių pagrindą sudaro ši amino rūgštis, prisideda prie suaugusiųjų apetito ir nerimo reguliavimo.

Visi baltymai, kuriuose gausu leucino, stimuliuoja raumenų baltymų sintezę; Įrodyta, kad padidėjęs nuryto leucino santykis su kitomis nepakeičiamomis aminorūgštimis gali paversti baltymų sintezės susilpnėjimą pagyvenusių pacientų raumenyse.

Net paralyžiuoti sunkių regos sutrikimų turintys žmonės gali sustabdyti raumenų masės ir jėgos praradimą, vartodami teisingą geriamąjį leucino papildus, be to, taikydami sisteminius raumenų pasipriešinimo pratimus.

Leucinas, valinas ir izoleucinas yra būtinos masės dalys, sudarančios stuburinių gyvūnų skeleto raumenis, todėl jų buvimas yra gyvybiškai svarbus naujų baltymų sintezei ar esamų atstatymui.

Trūkumo sutrikimai

Α-ketoacidinės dehidrogenazės fermento komplekso, kuris yra atsakingas už leucino, valino ir izoleucino metabolizmą žmonėms, trūkumai ar apsigimimai gali sukelti sunkius psichinius sutrikimus.

Be to, yra patologinė būklė, susijusi su šių šakotosios grandinės aminorūgščių metabolizmu, vadinama „klevų sirupo šlapimo liga“.

Iki šiol neįrodyta, kad vartojant leuciną yra neigiamo poveikio. Vis dėlto rekomenduojama maksimali 550 mg / kg paros dozė, nes ilgalaikių tyrimų, susijusių su pernelyg dideliu audinių šios aminorūgšties poveikiu, neatlikta.

Nuorodos

1. Álava, MDC, Camacho, ME, ir Delgadillo, J. (2012). Raumenų sveikata ir sarkopenijos prevencija: baltymų, leucino ir ß-hidroksi-ß-metilbutirrato poveikis. Žurnalas apie kaulų ir mineralų apykaitą, 10 (2), 98-102.
2. Fennema, OR (1993). Maisto chemija (Nr. 664: 543). Akrija.
3. Massey, LK, Sokatch, JR ir Conrad, RS (1976). Šakotos grandinės aminorūgščių katabolizmas bakterijose. Bakteriologinės apžvalgos, 40 (1), 42.
4. Mathews, CK ir Ahern, KG (2002). Biochemija. „Pearson Education“.
5. Mero, A. (1999). Leucino papildas ir intensyvus mokymas. Sporto medicina, 27 (6), 347–358.
6. Munro, HN (Red.). (2012). Žinduolių baltymų metabolizmas (4 tomas). Elsevier
7. Nelsonas, D. L., Lehningeris, AL ir „Cox“, MM (2008). Lehningerio biochemijos principai. Macmillanas.