- charakteristikos
- Katalizinis mechanizmas
- Pagrindo specifiškumas
- Struktūra
- Žmogaus kasos lipazė
- funkcijos
- Pramoninės funkcijos
- Nuorodos
Kad lipazės yra didelės šeimos fermentų, galinčių katalizuoti esterio hidrolizę obligacijų pristatyti substratų, pavyzdžiui, trigliceridų, fosfolipidų, cholesterolio esterių ir kai kurių vitaminų.
Jų yra praktiškai visose gyvenimo karalystėse, tiek mikroorganizmuose, tokiuose kaip bakterijos ir mielės, tiek augaluose ir gyvūnuose; kiekvieno tipo organizme šie fermentai turi ypatingas savybes ir savybes, kurios juos skiria vienas nuo kito.
Grafinis lipazės molekulinės struktūros vaizdas (Šaltinis: Jawahar Swaminathan ir MSD darbuotojai Europos bioinformatikos institute per „Wikimedia Commons“)
Atsižvelgiant į klasifikavimo tipą, galima atskirti „tikras“ lipazes, dar žinomas kaip triacilglicerolio lipazes, ir kitus fermentus, turinčius panašų lipolitinį aktyvumą, pavyzdžiui, fosfolipazes, sterolio esterazes ir retinilo-palmitatų esterazes.
Pirmoji paskelbta lipazės fermento sekos ataskaita buvo 1981 m. De Caro ir kt., Kurie tyrė kasos triacilglicerolio lipazę iš kiaulių. Vėlesni tyrimai parodė, kad gyvuose organizmuose yra daugybė kitų sisteminių lipazių.
Svarbiausi gyvūnų lipazės yra kasos ir kepenų gaminamos virškinamosios lipazės, kurios reguliariai dalyvauja racione suvartojamų riebalų metabolizme, todėl įvairiais požiūriais daro svarbų fiziologinį poveikį.
Šiuo metu šie fermentai yra tiriami ne tik klinikiniais ir (arba) medžiagų apykaitos tikslais, jie taip pat yra gaminami pramoniniu būdu komerciniais tikslais maisto ir kitų produktų perdirbimui ir gali būti gaunami auginant specialius mikroorganizmus.
charakteristikos
Lipazės yra vandenyje tirpūs baltymai ir katalizuoja hidrolizės reakcijas ant netirpių substratų. Gamtoje jie yra pusiausvyroje tarp aktyvios ir neaktyvios formos, o aktyvacija ar inaktyvacija priklauso nuo skirtingų vidinių ląstelių veiksnių.
Jie priklauso hidrolazių fermentų, priklausančių α / β raukšlėms, šeimai, kur taip pat klasifikuojamos esterazės, tioesterazės, kai kurios proteazės ir peroksidazės, dehalogenazės ir kitos tarpląstelinės hidrolazės.
Lipazes užkoduoja genai, priklausantys šeimai, kurią sudaro genai, koduojantys kasos lipazę, kepenų lipazę, lipoproteinų lipazę, endotelio lipazę ir fosfatidilserino fosfolipazę A1.
Katalizinis mechanizmas
Kai kurie autoriai siūlo, kad šių fermentų katalizės forma būtų analogiška serino proteazėms, kuri yra susijusi su trijų specialių aminorūgščių liekanų buvimu aktyviojoje vietoje.
Hidrolizės mechanizmas apima fermento-substrato komplekso (lipazės: triglicerido) susidarymą, vėliau pusiau hemiacetalio tarpinio produkto formavimąsi, o po to diacilglicerido ir riebalų rūgšties išsiskyrimą.
Paskutinis hidrolizės etapas, riebiosios rūgšties išsiskyrimas iš aktyviosios vietos, vyksta pagal modelį, žinomą kaip „katapulta“ modelį, kuris reiškia, kad suskaidžius arba nutrūkus esteriniam ryšiui, riebalų rūgštis greitai išstumiama iš tos vietos. katalizinis.
Pagrindo specifiškumas
Lipazės gali būti specifinės ir atskirti substratus, tokius kaip trigliceridai, diacilgliceridai, monogliceridai ir fosfolipidai. Kai kurios jų yra specifinės riebalų rūgščių atžvilgiu, tai yra, atsižvelgiant į jų ilgį, soties laipsnį ir kt.
Jie taip pat gali būti selektyvūs atsižvelgiant į regioną, kuriame jie katalizuoja hidrolizę, tai reiškia, kad jie gali turėti specifinį specifiškumą vietos, prie kurios riebalų rūgšties molekulės jungiasi su glicerolio pagrindu (bet kuriame iš trijų anglies), atžvilgiu.
Struktūra
Lipazės, kaip ir kiti fermentų šeimos, kuriai jie priklauso, nariai pasižymi topologija, kurią sudaro α-spiralės ir β-sulankstyti lakštai. Šių fermentų katalizinę vietą paprastai sudaro amino rūgščių triada: serinas, asparto arba glutamo rūgštis ir histidinas.
Didžioji dalis lipazių yra glikoproteinai, kurių molekulinė masė, priklausomai nuo angliavandenių dalies dydžio, yra nuo 50 iki 70 kDa.
Žmogaus kasos lipazė
Jame yra 449 aminorūgščių liekanos ir du atskiri domenai: vienas N-galas, kuriame randama katalizinė vieta ir būdinga hidrolazių raida (α / β), ir kitas C-galas, mažesnio dydžio ir laikomas „pagalbiniu“, su struktūra, vadinama „β-sandwich“.
Jo molekulinė masė yra nuo 45 iki 53 kDa, o katalizinis aktyvumas yra didesnis esant artimai 37 ° C temperatūrai ir pH tarp 6 ir 10.
funkcijos
Pvz., Atsižvelgiant į organą, kuriame jie randami žinduoliuose, lipazės turi šiek tiek skirtingas fiziologines funkcijas.
Kaip minėta, kasoje, kepenyse, kiaušidėse ir antinksčiuose (inkstuose) bei endotelio audiniuose yra specifinių lipazių.
Kepenų lipazės yra atsakingos už lipoproteinų dalelių, kurios yra lipidų ir baltymų suformuoti kompleksai, metabolizmą daugiausia atliekant trigliceridų ir cholesterolio pernešimą tarp organų ir audinių.
Tiksliau, lipazės dalyvauja hidrolizėje arba riebalų rūgščių išsiskyrime iš trigliceridų molekulių, esančių lipoproteinuose. Tai reikalinga energijai iš šių molekulių išgauti arba perdirbti, panaudojant jas kaip pirmtakus kitų junginių sintezėje.
Endotelio lipazės yra kepenyse, plaučiuose, skydliaukėje ir lytiniuose organuose, o jų genų ekspresiją reguliuoja skirtingi citokinai. Šie fermentai taip pat dalyvauja lipoproteinų metabolizme.
Pramoninės funkcijos
Pieno produktų gamybos pramonėje įprasta naudoti lipazes hidrolizuojant piene esančius riebalus, o tai daro tiesioginį poveikį sūrių, kremų ir kitų pieno produktų skonio „sustiprinimui“.
Jie taip pat naudojami gaminant kitus maisto produktus, ypač fermentacijos metu, siekiant pagerinti kai kurių pramoniniu būdu paruoštų maisto produktų skonį ir „virškinamumą“.
Mikrobiškos kilmės lipazės yra naudojamos toli nuo maisto pramonės, formuojant ploviklius ir bendras valymo medžiagas, kurios sumažina kenksmingą poveikį aplinkai, kurį patiria didžiulė įprastų valymo priemonių cheminė apkrova.
Nuorodos
- Lowe, ME (2002). Kasos trigliceridų lipazės. „Lipid Research Journal“, 43, 2007–2016 m.
- Mead, JR, Irvine, SA ir Ramji, DP (2002). Lipoproteinų lipazė: struktūra, funkcija, reguliavimas ir vaidmuo sergant liga. J. Mol. Med., 80, 753–769.
- Perret, B., Mabile, L., Martinez, L., Tercé, F., Barbaras, R., & Collet, X. (2002). Kepenų lipazė: struktūros ir funkcijos ryšys, sintezė ir reguliavimas. Journal of Lipid Research, 43, 1163-1169.
- „Santamarina-fojo“, S., González-navarro, H., Freeman, L., Wagner, E., „Santamarina-fojo“, S., Gonza, H.,… Nong, Z. (2004). Kepenų lipazė, lipoproteinų metabolizmas ir aterogenezė. Arteriosklerozė, trombozė ir kraujagyslių biologija, 1750–1754, 24.
- Tayloras, P., Kurtovičius, I., Maršalas, SN, Zhao, X., Simpsonas, BK, Kurtovičius, I.,… Zhao, XIN (2012). Žinduolių ir žuvų lipazės. Žuvininkystės mokslo apžvalgos, 29, 37–41.