- charakteristikos
- Žinduoliuose
- Mielėse
- Augaluose
- Sintezė
- Žinduoliuose
- Mielėse
- Esant bakterijoms
- funkcijos
- Nuorodos
Maltazės , taip pat žinomas kaip alfa-gliukozidazės, maltazės rūgšties, gliukozės, invertazės, glucosidosucrasa, α-gliukozidazės lizosominių arba maltazės-gliukoamilazės yra fermentas, atsakingas už maltozės hidrolizės, ląstelių, žarnų epitelio per galutinių žingsnių virškinimo krakmolo.
Tai priklauso hidrolazių klasei, konkrečiai glikozidazių poklasiui, gebančiam nutraukti alfa-gliukozidinius ryšius tarp gliukozės liekanų (EB. 3.2.1.20). Ši kategorija grupuoja keletą fermentų, kurių specifiškumas nukreiptas į galinių glikozidų, sujungtų α-1,4 ryšiais, egzohidrolizę.
Maltazės katalizuojama reakcija. Kairėje maltozės molekulė ir dešinėje - dvi gliukozės molekulės, susidariusios hidrolizės metu (Šaltinis: Dapantazis .jpg per Wikimedia Commons)
Kai kurios maltos gali hidrolizuoti polisacharidus, tačiau daug lėčiau. Apskritai, veikiant maltazei, išsiskiria α-D-gliukozės liekanos, tačiau to paties poklasio fermentai gali hidrolizuoti β-gliukanus, tokiu būdu išskirdami β-D-gliukozės likučius.
Maltazės fermentų buvimas iš pradžių buvo įrodytas 1880 m. Ir dabar žinoma, kad jo nėra ne tik žinduoliuose, bet ir mikroorganizmuose, tokiuose kaip mielės ir bakterijos, taip pat daugelyje aukštesnių augalų ir javų.
Šių fermentų aktyvumo svarbos pavyzdys yra susijęs su Saccharomyces cerevisiae - už alaus ir duonos gaminimą atsakingu mikroorganizmu, kuris sugeba skaidyti maltozę ir maltotriozę dėl to, kad turi maltozės fermentus, kurių produktai yra metabolizuojami į produktus. būdingi šio organizmo fermentatoriai.
charakteristikos
Žinduoliuose
Maltazė yra amfipatinis baltymas, susijęs su žarnyno šepetėlio ląstelių membrana. Taip pat žinomas izozimas, žinomas kaip rūgštinė maltazė, esantis lizosomose ir galintis hidrolizuoti ne tik maltozės, bet ir α-1,4 jungčių glikozidinius ryšius ant skirtingų substratų. Abu fermentai pasižymi daugybe struktūrinių savybių.
Lizosomų fermentas yra apytiksliai 952 aminorūgščių ilgio ir yra translytiniu būdu perdirbamas glikozilinant ir pašalinant peptidus N ir C galuose.
Tyrimai, atlikti su žiurkių ir kiaulių žarnyno fermentu, parodė, kad šiuose gyvūnuose fermentas susideda iš dviejų subvienetų, kurie skiriasi viena nuo kitos fizinėmis savybėmis. Šie du subvienetai atsiranda iš to paties polipeptido pirmtako, kuris yra skaidomas proteolitiškai.
Skirtingai nei kiaulės ir žiurkės, žmogaus fermentas neturi dviejų subvienetų, tačiau yra vieno didelio molekulinio svorio ir labai glikozilintas (N- ir O-glikozilinant).
Mielėse
Mielių maltazė, užkoduota MAL62 geno, sveria 68 kDa ir yra citoplazmos baltymas, egzistuojantis kaip monomeras ir hidrolizuojantis platų α-gliukozidų spektrą.
Mielėse yra penki izofermentai, užkoduoti penkių skirtingų chromosomų telomerinėse zonose. Kiekvienas MAL geno koduojantis lokusas taip pat apima genų kompleksą iš visų genų, dalyvaujančių maltozės metabolizme, įskaitant permeazę ir reguliuojančius baltymus, tarsi operonas.
Augaluose
Įrodyta, kad augaluose esantis fermentas yra jautrus aukštesnei nei 50 ° C temperatūrai, o daigintuose ir neišdygusiuose grūduose yra daug maltazės.
Be to, krakmolo skilimo metu šis fermentas yra būdingas maltozei, nes jis neveikia kitų oligosacharidų, bet visada baigiasi gliukozės susidarymu.
Sintezė
Žinduoliuose
Žmogaus žarnyno maltazė sintetinama kaip viena polipeptido grandinė. Angliavandeniai, kuriuose gausu mannozės liekanų, į vertikalią jėgą pridedami glikozilinant, o tai tarsi apsaugo seką nuo proteolitinio skilimo.
Šio fermento biogenezės tyrimais nustatyta, kad jis yra surinktas kaip didelės molekulinės masės molekulė endoplazminio retikulumo „sujungtoje membranoje“ ir kad vėliau yra perdirbamas kasos fermentų ir „pakartotinai glikozilinamas“ jame. Golgi kompleksas.
Mielėse
Mielėse yra penki izofermentai, užkoduoti penkių skirtingų chromosomų telomerinėse zonose. Kiekvieną MAL geno koduojantį lokusą taip pat sudaro genų kompleksas, susidedantis iš visų maltozės metabolizme dalyvaujančių genų, įskaitant permeazę ir reguliuojančius baltymus.
Esant bakterijoms
Maltozės metabolizmo sistema bakterijose, tokiose kaip E. coli, yra labai panaši į laktozės sistemą, ypač operono, atsakingo už reguliuojančių, pernešančių ir fermentuose aktyvių baltymų sintezę substrate, genetinėje organizacijoje (maltazės). ).
funkcijos
Daugelyje organizmų, kuriuose buvo nustatyta fermentų, tokių kaip maltazė, šis fermentas vaidina tą patį vaidmenį: skaidydamas disacharidus, pavyzdžiui, maltozę, gauna tirpius angliavandenių produktus, kurie lengviau metabolizuojami.
Žinduolių žarnyne maltazė vaidina pagrindinį vaidmenį krakmolo skilimo paskutiniuose etapuose. Šio fermento trūkumai paprastai pastebimi tokiomis sąlygomis kaip II tipo glikogenozė, susijusi su glikogeno kaupimu.
Bakterijose ir mielėse tokio tipo fermentų katalizuojamos reakcijos yra svarbus energijos šaltinis gliukozės pavidalu, kuri patenka į glikolitinį kelią, fermentacijos tikslais ar ne.
Augaluose maltazė kartu su amilazėmis dalyvauja endospermo skilime sėklose, kurios „miega“ ir kurias aktyvina giberellinai, augalų augimą reguliuojantys hormonai, kaip išankstinė daigumo sąlyga.
Be to, daugelis laikinų krakmolą gaminančių augalų per dieną turi specifinių maltų, kurios prisideda prie tarpinių medžiagų skaidymo jų metabolizme naktį, o chloroplastai buvo pagrindinės šių organizmų maltozės kaupimosi vietos.
Nuorodos
- Auricchio, F., Bruni, CB, & Sica, V. (1968). Tolesnis rūgšties gryninimas ir apibūdinimas a-gliukozidazė. Biocheminis žurnalas, 108, 161–167.
- Danielsen, EM, Sjostrom, H., ir Noren, O. (1983). Žarnyno mikrovilnių baltymų biosintezė. Biocheminis žurnalas, 210, 389–393.
- Davisas, WA (1916). III. Maltazės pasiskirstymas augaluose. Maltazės funkcija suskaidant krakmolą ir jos įtaka augalinių medžiagų amiloklastiniam aktyvumui. Biocheminis žurnalas, 10 (1), 31–48.
- „ExPASy“. Bioinformatikos išteklių portalas. (nd). Gauta iš fermento.expasy.org
- Lu, Y., Gehan, JP ir Sharkey, TD (2005). Dienos ilgumas ir paros poveikis krakmolo skaidymui ir maltozės metabolizmui. Augalų fiziologija, 138, 2280–2291.
- Naims, HY, Sterchi, EE ir Lentze, MJ (1988). Žmogaus smulkiųjų žarnyno struktūra, biosintezė ir glikozilinimas. Žurnalas apie biologinę chemiją, 263 (36), 19709–19717.
- Needleman, R. (1991). Maltazės sintezės mielėse kontrolė. Molekulinė mikrobiologija, 5 (9), 2079–2084.
- Tarptautinės biochemijos ir molekulinės biologijos sąjungos (NC-IUBMB) Nomenklatūros komitetas. (2019 m.). Gauta iš qmul.ac.uk.
- Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O.,… Ploeg, V. der. (devyniolika devyniasdešimt penki). II tipo glikogenozė (rūgšties maltazės trūkumas). Raumenys ir nervas, 3, 61–69.
- Simpson, G., ir Naylor, J. (1962). Miego tyrimai su Avena fatua sėkla. Canadian Botany Journal, 40 (13), 1659–1673.
- Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H. ir Danielsen, M. (1982). Amphiphilinės kiaulės žarnyno „Microvillus“ maltazės / gliukoamilazės struktūra ir specifiškumas. Europos žurnalas apie biochemiją, 126, 559-568.