ALANINAS: CHARAKTERISTIKOS, STRUKTŪRA, FUNKCIJOS, BIOSINTEZĖ - BIOLOGIJA - 2025

Alanino (Ala) yra vienas iš 22 žinomų amino rūgščių, kurios sudaro baltymų struktūrą visų organizmų, nuo bakterijų iki žmogus. Kadangi ją gali sintetinti organizmas, ji klasifikuojama kaip neesminė amino rūgštis.

Baltymai turi pagrindinę arba pirminę struktūrą, sudarytą iš aminorūgščių grandinės, vadinamos polipeptidine grandine, šiose grandinėse kiekviena aminorūgštis yra sudaryta iš centrinės anglies, vadinamos α anglimi.

Cheminė aminorūgšties alanino struktūra (Šaltinis: Borb, per „Wikimedia Commons“)

Α anglis yra prijungta prie keturių grupių: amino grupės (-NH2), karboksilo grupės (-COOH), vandenilio atomo (-H) ir grupės ar šoninės grandinės (-R), identifikuojančios kiekvieną aminorūgštį. Šoninėje grandinėje angliavandeniliai paeiliui eina raidėmis ß, γ, δ ir ε.

Aminorūgštys klasifikuojamos pagal jų šoninių grandinių poliškumą, taigi yra apolinės hidrofobinės ir polinės hidrofilinės aminorūgštys, kurios, savo ruožtu, gali būti neutralios, šarminės ir rūgščios. Alaninas yra hidrofobinė apoliarinė amino rūgštis ir yra paprasčiausia amino rūgštis po glicino ir gausiausia daugumoje baltymų.

Alaninas gali būti suformuotas raumenyse ir pernešamas į kepenis, kur jis patenka į gliukoneogeninį kelią, tai yra, gliukozės susidarymo iš ne glikozidinių medžiagų kelią. Alaninas taip pat gali būti sintetinamas kepenyse per triptofano ir uracilo katabolizmą ir gali būti skaidomas formuojant piruvatą.

Jis dalyvauja triptofano, piridoksino (vitamino B6) ir karnozino sintezėje ir, kadangi jį galima paversti piruvatu, netiesiogiai dalyvauja glikemijos reguliavime arba kaip energijos šaltinis skeleto raumenims.

Jis naudojamas kaip maisto papildas siekiant pagerinti sportinę veiklą ir natūraliai randamas jautienoje, kiaulienoje ir žuvyje, taip pat piene ir jo dariniuose bei kiaušiniuose. Kai kuriuose ankštiniuose produktuose, vaisiuose ir riešutuose taip pat gausu alanino.

Struktūra

Anksčiau buvo aptarta, kad alaninas, kaip ir visos aminorūgštys, turi α-anglį, prie kurios yra prijungtos keturios grupės, R grupė yra metilo grupė (-CH3).

Todėl, esant kūno pH (apie 7,4), alanino α-anglis yra prijungta prie protonuotos aminogrupės (-NH3 +), karboksilo grupės, praradusios protoną (-COO-), vandenilio ir a. metilo grupė (-CH3).

Dauguma aminorūgščių yra jonizuojamos esant 7,0 pH ir geometriškai jos gali turėti izomerus, vadinamus enantiomerais, kurie yra veidrodiniai vaizdai, kaip ir dešinė bei kairė ranka.

Tada visos aminorūgštys gali būti randamos kaip „chiralinės poros“, žymimos kaip D arba L (atitinkamai dekstro ir levo), priklausomai nuo atomų, supančių α-anglies, padėties.

Tačiau alaninas, kaip ir dauguma aminorūgščių, randamas daugiausia L pavidalu, nes tai yra forma, kurią fermentai įterpia baltymų sintezės metu.

Ši aminorūgštis taip pat gali būti randama kaip β-alaninas, kurioje aminogrupė yra prijungta prie β-anglies, tai yra, prie pirmosios šoninės grandinės anglies.

Β-Alaninas randamas pantoteno rūgštyje (vitaminas B5) ir kai kuriuose natūraliuose peptiduose. D-alaninas randamas kai kuriuose polipeptiduose, kurie yra kai kurių bakterijų ląstelių sienelių dalis.

R grupė (metilas, CH

Alanino šoninės grandinės metilo grupė yra prisotintas angliavandenilis, kuris suteikia nepolinę hidrofobinę šios aminorūgšties savybę. Ši alanino savybė yra būdinga kitoms šios grupės aminorūgštims, tokioms kaip glicinas, valinas, leucinas ir izoleucinas.

Aminorūgštys, sudarančios alifatinių medžiagų grupę, yra chemiškai neutralios aminorūgštys ir vaidina labai svarbų vaidmenį formuojant ir palaikant baltymų trimatę struktūrą, nes jos turi tendenciją reaguoti tarpusavyje, išskyrus vandenį.

Šios aminorūgštys, įskaitant alaniną, turi tą patį kiekį jonizuojamų grupių su priešingais krūviais, todėl jos neturi grynojo krūvio ir yra vadinamos „cviterijomis“.

funkcijos

Kaip ir dauguma žinomų aminorūgščių, alaninas yra naudojamas peptidų ir baltymų sintezei apskritai ir dalyvauja nustatant polipeptido struktūrą bei kai kurių baltymų tretinę struktūrą.

Kita svarbi alanino funkcija yra netiesiogiai dalyvauti kontroliuojant glikemiją:

Jis gali sukelti piruvatą ir atvirkščiai, jis taip pat gali pasiekti kepenis ir tapti gliukoze per gliukoneogenezę, kad būtų išleistas į apyvartą arba prireikus naudojamas glikogeno sintezei.

Alaninas yra amonio pernešėjas iš raumenų į kepenis, nes jis gali būti sintetinamas amiinavimu iš piruvato, pernešamas į kepenis ir ten gali būti transformuojamas transaminuojant.

Tai įvyksta kartu su α-ketoglutarato virsmu glutamatu, kuris gali patekti į karbamido ciklą ir vėl virsti piruvatu.

Kitos funkcijos

Ši aminorūgštis yra būtina triptofano ir piridoksino sintezei. Nors alaninas yra silpnai reaguojantis, jis gali atpažinti substratą ir reguliuoti fermentus.

Viena iš β-alanino funkcijų yra maisto papildas, nes jis naudojamas kaip ergogeninė mankštos priemonė. Nurijus β-alaniną, padidėja karnozino (dipeptido, kurį sudaro β-alaninas ir histidinas) koncentracija skeleto raumenyse, veikdama kaip „buferis“.

Paprastai karnozinas nedaro reikšmingos įtakos bendrai raumenų ląstelės buferinei talpai ir taip yra dėl mažos jo koncentracijos. Vartojant β-alaniną, padidėja ši koncentracija, taigi ir buferio talpa, taigi pagerėja ištvermė mažinant nuovargį.

Biosintezė

Svarbiausia alanino sintezė žmogaus organizme vyksta redukuojant piruvato rūgštį. Šiai reakcijai reikalingas vienas fermentinis žingsnis.

Piruvatas suteikia anglies skeletą, o gliutamatas - amino grupę, kuri perkeliama į piruvatą. Fermentas, kuris katalizuoja šią grįžtamąją reakciją, yra alanino transaminazė.

Dėl šios reakcijos susidaro alaninas ir α-ketoglutaratas. Tada alanino gali būti gliukoneogenezėje, glikolizėje ir Krebso cikle.

Kitas alanino šaltinis yra triptofano suskaidymas į acetil-CoA. Tokiu būdu, kai fermentas kinureninazė hidrolizuoja 3-hidroksi-kinureniną, susidaro 3-hidroksi-antraranilatas ir alaninas. Alaninas išsiskiria, o 3-hidroksi-antraranilatas eina metabolizmo keliu.

Uracilo skilimas yra dar vienas alanino šaltinis. Tokiu atveju gaminamas β-alaninas, kuris gali eiti keliais metabolizmo keliais, iš kurių vienas turi tapti acetil-CoA.

Degradacija

Bendras aminorūgščių skilimo procesas

Amino rūgštys nėra kaupiamos kaip angliavandeniai ir riebalai, todėl tos, kurios išsiskiria skaidydamos baltymus, turi būti pakartotinai naudojamos naujų baltymų ir nukleotidų sintezei.

Kita vertus, aminorūgštys gali būti skaidomos, o jų anglies skeletai gali būti naudojami katabolinėse ar anabolinėse reakcijose.

Kai aminorūgštys skaidomos, azoto perteklius sudaro amoniaką, kuris yra toksiška medžiaga, kuri turi būti pašalinta, o pirmasis aminorūgščių skilimo žingsnis yra azoto pašalinimas.

Žinduoliams šis skilimas vyksta kepenyse; ten visos aminorūgštys, kurių perteklius ir kurių negalima naudoti, yra skaidomos.

Alanino skilimas

Alanino skaidymasis vyksta alaniną paverčiant piruvatu. Šią reakciją katalizuoja alanino transaminazė ir jai reikalingas α-ketoglutaratas kaip amino grupės akceptorius ir vėliau susidarantis gliutamatas; tai grįžtama reakcija.

Šios alanino susidarymo iš piruvato reakcijos ir alanino suskaidymas į piruvatą yra ciklo, apimančio griaučių raumenis ir kepenis, dalis.

Kepenys tiekia gliukozę raumenims, o raumenys, atlikdami glikolizę, paverčia gliukozę į piruvatu, kad susidarytų ATP; Šis piruvatas gali patekti į alanino, kuris gali būti išleistas į kraują, sintezę ir grįžti į kepenis, paverčiant jį atgal piruvatu, kuris patenka į gliukoneogenezę ir sudaro gliukozę.

Jei reikia, ciklas kartojamas. Kepenyse gaminant piruvatą iš alanino, susidaro amonio jonai, kurie jungiasi prie glutamino ir glutamato ir patenka į karbamido ciklą. Tada karbamidas pašalinamas su šlapimu.

Alaninas, glicinas, cisteinas, serinas ir treoninas yra gliukogeninės aminorūgštys, nes dėl jų skaidymo gali atsirasti piruvatas, α-ketoglutaratas, sukcinil-CoA, fumaratas arba oksalacetatas - visi gliukoneogeniniai gliukozės pirmtakai.

Maistas, kuriame yra alaninų

Pagrindiniai aminorūgščių šaltiniai yra liesa mėsa, žuvis, vėžiagyviai, kiaušiniai ir pieno produktai, tačiau alaninas taip pat randamas daugelyje augalinių maisto produktų. Maisto, kuriame gausu alanino, pavyzdžiai:

- mėsa, kiauliena, kiauliena, avys, vištiena, kalakutiena, triušis, žuvis; kiaušiniai, pienas ir jo dariniai.

- Riešutai, tokie kaip lazdyno riešutai, graikiniai riešutai, kaštonai, migdolai ir žemės riešutai, yra alanino šaltiniai.

- Kokosas, avokadas, šparagai, baklažanai, manijos ar maniokos, runkeliai, morkos ir saldžiosios bulvės.

- Ankštiniai augalai, tokie kaip kukurūzai, pupelės ir žirniai.

- Javai, tokie kaip ryžiai, rugiai, kviečiai, kakava, avižos ir rugiai.

Nuorodos

1. Caruso, J., Charles, J., Unruh, K., Giebel, R., Learmonth, L., & Potter, W. (2012). Ergogeninis β-alanino ir karnozino poveikis: siūlomi būsimi tyrimai, siekiant įvertinti jų efektyvumą. Maistinės medžiagos, 4 (7), 585–601.
2. Gille, C., Bölling, C., Hoppe, A., Bulik, S., Hoffmann, S., Hübner, K.,… Holzhütter, HG (2010). HepatoNet1: išsami metabolinė žmogaus hepatocitų rekonstrukcija kepenų fiziologijai analizuoti. Molekulinių sistemų biologija, 6 (411), 1–13.
3. Mathews, C., van Holde, K., ir Ahern, K. (2000). Biochemija (3-asis leidimas). San Franciskas, Kalifornija: Pearsonas.
4. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harperio iliustruota biochemija (28-asis leidimas). „McGraw-Hill Medical“.
5. Nelsonas, D. L. ir Coxas, MM (2009). Lehningerio biochemijos principai. „Omega“ leidimai (5-asis leidimas).