APOENZIMAS: CHARAKTERISTIKOS, FUNKCIJOS IR PAVYZDŽIAI - BIOLOGIJA - 2025

Apoenzyme yra baltymas dalis fermento, kuris yra, kodėl ji taip pat žinomas kaip apoprotein. Apoenzimas yra neaktyvus, tai yra, jis negali atlikti savo funkcijos vykdydamas tam tikrą biocheminę reakciją ir yra nepilnas, kol neprisijungia prie kitų molekulių, vadinamų kofaktoriais.

Baltymo dalis (apoenzimas) kartu su kofaktoriumi sudaro ištisą fermentą (holoenzimą). Fermentai yra baltymai, galintys padidinti biocheminių procesų greitį. Kai kuriems fermentams reikalingi jų kofaktoriai katalizei atlikti, kitiems - ne.

Pagrindinės funkcijos

Jie yra baltymų struktūros

Apoenzimai atitinka baltymo fermento dalį, kuri yra molekulės, kurių funkcija yra katalizatoriais atlikti tam tikras chemines organizmo reakcijas.

Jie yra konjuguotų fermentų dalis

Fermentai, kuriems nereikia kofaktorių, yra žinomi kaip paprasti, tokie kaip pepsinas, tripsinas ir ureazė. Fermentai, kuriems reikalingas tam tikras kofaktorius, yra žinomi kaip konjuguoti fermentai. Juos sudaro du pagrindiniai komponentai: kofaktorius, kuris yra ne baltyminė struktūra; ir apoenzimas, baltymo struktūra.

Kofaktorius gali būti organinis junginys (pvz., Vitaminas) arba neorganinis junginys (pvz., Metalo jonas). Organinis kofaktorius gali būti kofermento arba protezo grupė. Koenzimas yra kofaktorius, kuris laisvai jungiasi su fermentu, todėl jį lengvai atpalaiduoja iš aktyviosios fermento vietos.

Jie pripažįsta įvairius kofaktorius

Yra daug kofaktorių, kurie jungiasi su apoenzimais, kad gautų holoenzimus. Įprasti kofermentai yra NAD +, FAD, kofermentas A, vitaminas B ir vitaminas C. Įprasti metalo jonai, kurie jungiasi su apoenzimais, yra geležis, varis, kalcis, cinkas ir magnis.

Kofaktoriai tvirtai arba silpnai jungiasi su apoenzimu, kad apoenzimas virstų holoenzimu. Kai kofaktorius pašalinamas iš holoenzimo, jis paverčiamas apoenzimu, kuris yra neaktyvus ir neišsamus.

Apoenzimo funkcijos

Sukurkite holoenzimus

Pagrindinė apoenzimų funkcija yra sukelti holoenzimus: apoenzimai jungiasi su kofaktoriumi ir iš šio saito susidaro holoenzimas.

Švinas kataliziniam veikimui

Katalizė reiškia procesą, kurio metu galima paspartinti kai kurias chemines reakcijas. Apoenzimų dėka holoenzimai yra baigti ir gali suaktyvinti jų katalizinį veikimą.

Pavyzdžiai

Anglies anhidrazė

Anglies anhidrazė yra gyvūninių, augalų ir aplinkos ląstelių gyvybiškai svarbus fermentas, stabilizuojantis anglies dioksido koncentraciją.

Be šio fermento anglies dioksidas virsta bikarbonatu ir atvirkščiai - būtų labai lėtas, todėl beveik neįmanoma atlikti gyvybiškai svarbių procesų, tokių kaip fotosintezė augaluose ir iškvėpimas kvėpavimo metu.

Hemoglobinas

Hemoglobinas yra rutulinis baltymas, esantis stuburinių gyvūnų raudonuosiuose kraujo kūneliuose ir daugelio bestuburių kraujo plazmoje, kurio funkcija yra pernešti deguonį ir anglies dioksidą.

Deguonis ir anglies dioksidas jungiasi prie fermento vietoje, vadinamoje hemo grupe, kuri yra atsakinga už tai, kad stuburinis kraujas suteiktų raudoną spalvą.

Globulinis hemoglobinas

Citochromo oksidazė

Citochromo oksidazė yra fermentas, kurio yra daugumoje ląstelių. Sudėtyje yra geležies ir porfirino.

Šis oksiduojantis fermentas yra labai svarbus energijos gamybos procesams. Jis randamas mitochondrijų membranoje, kur katalizuoja elektronų perkėlimą iš citochromo į deguonį, o tai galiausiai lemia vandens ir ATP (energijos molekulės) susidarymą.

Alkoholio dehidrogenazė

Alkoholio dehidrogenazė yra fermentas, daugiausia randamas kepenyse ir skrandyje. Šis apoenzimas katalizuoja pirmąjį alkoholio metabolizmo žingsnį; tai yra etanolio ir kitų alkoholių oksidacija. Tokiu būdu jie paverčia juos acetaldehidu.

Jo pavadinimas nurodo šio proceso veikimo mechanizmą: priešdėlis „des“ reiškia „ne“, o „hidro“ reiškia vandenilio atomą. Taigi alkoholio dehidrogenazės funkcija yra pašalinti vandenilio atomą iš alkoholio.

Piruvato kinazė

Piruvato kinazė yra apoenzimas, katalizuojantis paskutinį ląstelių gliukozės skilimo (glikolizės) proceso etapą.

Jos funkcija yra pagreitinti fosfato grupės perkėlimą iš fosfoenolpiruvato į adenozino difosfatą, gaminant vieną molekulę piruvato ir vieną ATP.

Piruvato kinazė turi 4 skirtingas formas (izofermentus) skirtinguose gyvūnų audiniuose, kurių kiekviena turi tam tikrų kinetinių savybių, būtinų patenkinti šių audinių metabolinius reikalavimus.

Piruvato karboksilazė

Piruvato karboksilazė yra fermentas, kuris katalizuoja karboksilinimą; tai yra, karboksilo grupės perkėlimas į piruvato molekulę, kad susidarytų oksaloacetatas.

Pavyzdžiui, jis katalizuoja skirtinguose audiniuose, pavyzdžiui: kepenyse ir inkstuose pagreitina pradines gliukozės sintezės reakcijas, o riebaliniame audinyje ir smegenyse skatina lipidų sintezę iš piruvato.

Jis taip pat dalyvauja kitose reakcijose, kurios yra angliavandenių biosintezės dalis.

Acetilkoenzimas A karboksilazė

Acetil-CoA karboksilazė yra svarbus fermentas riebalų rūgščių metabolizme. Tai yra baltymas, randamas gyvūnuose ir augaluose, turintis kelis subvienetus, kurie katalizuoja skirtingas reakcijas.

Jo funkcija iš esmės yra perkelti karboksilo grupę į acetil-CoA, paverčiant ją malonilo koenzimu A (malonyl-CoA).

Jis turi 2 izoformas, vadinamas ACC1 ir ACC2, kurios skiriasi savo funkcija ir pasiskirstymu žinduolių audiniuose.

Monoamino oksidazė

Monoamino oksidazė yra fermentas, esantis nervų audiniuose, kur jis atlieka svarbias funkcijas tam tikrų neurotransmiterių, tokių kaip serotoninas, melatoninas ir epinefrinas, inaktyvacijai.

Dalyvauja biocheminiuose įvairių smegenyse esančių monoaminų skilimo reakcijose. Šiose oksidacinėse reakcijose fermentas naudoja deguonį tam, kad iš molekulės pašalintų amino grupę ir gautų aldehidą (arba ketoną) bei atitinkamą amoniaką.

Laktato dehidrogenazė

Laktato dehidrogenazė yra fermentas, randamas gyvūnų, augalų ir prokariotų ląstelėse. Jo funkcija yra skatinti laktato virsmą piruva rūgštimi ir atvirkščiai.

Šis fermentas yra svarbus ląsteliniame kvėpavime, kurio metu skaidoma iš maisto gaunama gliukozė, kad gautų ląstelėms naudingos energijos.

Nors laktato dehidrogenazės gausu audiniuose, šio fermento kiekis kraujyje yra žemas. Tačiau kai yra trauma ar liga, į kraują patenka daug molekulių. Taigi laktato dehidrogenazė yra tam tikrų traumų ir ligų, tokių kaip širdies priepuoliai, anemija, vėžys, ŽIV, rodiklis.

Katalazė

Katalazė randama visuose organizmuose, kurie gyvena esant deguoniui. Tai fermentas, pagreitinantis reakciją, kurios metu vandenilio peroksidas suskyla į vandenį ir deguonį. Tokiu būdu jis neleidžia kauptis toksiškiems junginiams.

Taigi tai padeda apsaugoti organus ir audinius nuo pažeidimų, kuriuos sukelia peroksidas - junginys, kuris nuolat gaminamas daugybėje metabolinių reakcijų. Daugiausia žinduolių randama kepenyse.

Nuorodos

1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Preliminarus serumo laktato dehidrogenazės (LDH) prognostinis biologinis žymeklis karcinomos krūties srityje. Klinikinių ir diagnostinių tyrimų žurnalas, 6–8.
2. Athappilly, FK, & Hendrickson, WA (1995). Acetilkoenzimo A karboksilazės biotinilo domeno struktūra, nustatyta MAD fazėmis. Struktūra, 3 (12), 1407–1419.
3. Bergas, J., Tymoczko, J., Gatto, G. ir Strayeris, L. (2015). Biochemija (8-asis leidimas). WH Freeman ir kompanija.
4. Butt, AA, Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). Serumo laktato dehidrogenazės lygio ryšys su pasirinktomis oportunistinėmis infekcijomis ir ŽIV progresavimu. Tarptautinis užkrečiamųjų ligų žurnalas, 6 (3), 178–181.
5. Fegleris, J. (1944). Karboanhidrazės funkcija kraujyje. Gamta, 137–38.
6. Gaweska, H., ir Fitzpatrick, PF (2011). Monoaminooksidazių šeimos struktūros ir mechanizmas. Biomolekulinės sąvokos, 2 (5), 365–377.
7. Gupta, V., ir Bamezai, RNK (2010). Žmogaus piruvato kinazė M2: daugiafunkcis baltymas. Baltymų mokslas, 19 (11), 2031–2044.
8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, WW, Wallace, JC, & Attwood, PV (2008). Piruvato karboksilazės struktūra, mechanizmas ir reguliavimas. Biocheminis žurnalas, 413 (3), 369-387.
9. Muirhead, H. (1990). Piruvato kinazės izofermentai. Biochemikų draugijos sandoriai, 18, 193–196.
10. Saliamonas, E., Bergas, L. ir Martinas, D. (2004). Biologija (7-asis leidimas) Cengage mokymasis.
11. „Supuran“, CT (2016). Angliavandenilių struktūra ir funkcija. Biocheminis žurnalas, 473 (14), 2023–2032.
12. Tipton, KF, Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, GP, ir Healy, J. (2004). Monoamino oksidazės: abejonės ir neapibrėžtumai. Dabartinė medicininė chemija, 11 (15), 1965–1982.
13. Voet, D., Voet, J. ir Pratt, C. (2016). Biochemijos pagrindai: gyvenimas molekuliniame lygmenyje (5-asis leidimas). Vilis.
14. Xu, H. N., Kadlececkas, S., Profka, H., Glicksonas, J. D., Rizi, R., ir Li, LZ (2014). Ar didesnis laktatas yra naviko metastazavimo rizikos rodiklis? Pilotinis MRS tyrimas naudojant hiperpolarizuotą13C-piruvatą. Akademinė radiologija, 21 (2), 223–231.