Ovalbuminui yra gausu baltymų "Išvalyti" kiaušinių paukščių. Jis priklauso baltymų, žinomų kaip „serpin“ arba „serino proteazės inhibitoriais“, grupei, kuri yra labai įvairi eukariotinių baltymų grupė (apima daugiau nei 300 homologinių baltymų).
Tai buvo vienas iš pirmųjų baltymų, išskirtų labai grynai, ir dėl savo stebėtino gausumo reprodukcinėse paukščių struktūrose jis plačiai naudojamas kaip „modelis“ rengiant „standartus“ struktūros, savybių, daugelio baltymų sintezė ir sekrecija.
Ovalbumino molekulinė struktūra (Šaltinis: Jawahar Swaminathan ir MSD darbuotojai Europos bioinformatikos institute per „Wikimedia Commons“)
Procentine išraiška, ovalbuminas sudaro nuo 60 iki 65% viso kiaušinio baltymo baltymų, tačiau skirtingai nuo kitų Serpin baltymų šeimos narių, jis neturi jokio proteazės inhibitoriaus aktyvumo.
Vištienos kiaušinių baltymai taip pat turi kitų baltymų:
- Ovotransferrinas, dar vadinamas konalbuminu, kuris sudaro 13% viso baltojo baltymo kiekio
- Ovomukoidas, glikoproteinas, kuris sudaro 11% viso
- Ovomucinas, kitas sulfatuotas glikoproteinas, kuris sudaro 3,5 proc.
- Lizocimas arba muramidazė, kurie taip pat sudaro 3,5% visų baltųjų baltymų
- globulinai, kurie sudaro 4 proc.
Ovalbumino sintezė vyksta tarpinių peptidų mišinyje vykstant kiaušiniui per paukščių kiaušialąstes ir yra pranešimų, kad dalyvaujančių genų transkripcija įvyksta tik reaguojant į estrogeną, lytinį hormoną.
Struktūra
Ovalbuminas yra monomerinis fosfoglikoproteinas, kurio molekulinė masė yra apie 45 kDa, o izoelektrinis taškas yra artimas 4,5. Todėl jo struktūroje yra daugybė fosforilinimo ir glikozilinimo vietų, kurios yra labai paplitusios baltymų posttransliacinės modifikacijos.
Šį baltymą užkoduoja 7700 bazinės poros genas, kuriam būdingi 8 egzonai, įsiterpę su 7 intronais, todėl įtariama, kad jo pasiuntinys daug kartų modifikuojamas po transkripcijos, norint gauti subrendusį baltymą.
Iš vištienos kiaušinių pagamintas ovalbuminas turi 386 aminorūgščių liekanas ir buvo įrodyta, kad gryną šio baltymo formą sudaro trys poklasiai, vadinami A1, A2 ir A3, pasižymintys atitinkamai dviem, viena ir be fosfatų grupėmis.
Kalbant apie tretinę struktūrą, ovalbumino aminorūgščių seka rodo, kad yra 6 cisteino liekanos, tarp kurių susidaro keturi disulfido tiltai. Be to, kai kurie struktūriniai tyrimai parodė, kad šio baltymo N-galas yra acetilinamas.
S-
Laikant kiaušinius, keičiasi ovalbumino struktūra ir susidaro tai, kas literatūroje žinoma kaip S-ovalbuminas, kuris yra stabilesnė forma nuo karščio ir susidaro dėl disulfidų ir sulfhidrilų mainų mechanizmų.
Be laikymo temperatūros, ši „ovalbumino“ forma taip pat susidaro atsižvelgiant į kiaušinių vidinį pH, kurio galima tikėtis bet kokio pobūdžio baltymų gamtoje.
Taigi S-ovalbuminas yra tam tikro padidėjusio jautrumo reakcija, kurią kai kurie žmonės patiria prariję kiaušinius.
funkcijos
Nepaisant to, kad ovalbuminas priklauso baltymų šeimai, kuriam būdingas jų, kaip proteazės inhibitorių, aktyvumas, jis neturi slopinamojo aktyvumo ir jo funkcija nėra visiškai išaiškinta.
Tačiau buvo iškelta hipotezė, kad potenciali šio fermento funkcija yra metalų jonų pernešimas ir laikymas į embrioną ir iš jo. Kiti autoriai pasiūlė, kad jis augimo metu taip pat veiktų kaip maistinis embriono šaltinis.
Eksperimento požiūriu, ovalbuminas yra vienas iš pagrindinių „modelinių“ baltymų, naudojamų įvairioms struktūrinėms, funkcinėms, sintezės ir baltymų sekrecijos tyrimų sistemoms, todėl jis buvo labai svarbus mokslo pažangai.
Funkcijos maisto pramonei
Be to, kadangi tai yra vienas gausiausių baltymų vištienos kiaušinių baltyme, tai yra nepaprastai svarbus baltymas žmonių ir kitų gyvūnų, kurie valgo skirtingų paukščių kiaušinius, mitybai.
Kulinariniu aspektu ovalbuminas, kaip ir kiti kiaušinių baltyme esantys baltymai, yra naudojami dėl jų funkcinių savybių, ypač dėl sugebėjimo putoti, proceso, kurio metu polipeptidai denatūruojami, sudarydami oro sąsają. / stabilus skystis, būdingas minėtai dispersijos būsenai.
Denatūracija
Kadangi ovalbuminas turi daugybę sulfhidrilo grupių, tai yra gana reaktyvus ir lengvai denatūruotas baltymas.
Ovalbumino denatūracijos temperatūra yra nuo 84 iki 93 ° C, 93-ajai būdinga S-ovalbumino forma, kuri yra stabilesnė aukštesnėje temperatūroje. Dėl ovalbumino denatūracijos šiluma susidaro būdingi balkšvi „geliai“, matomi virinant kiaušinius.
Kepti kiaušiniai (Šaltinis: „WhatamIdoing“ per „Wikimedia Commons“)
PH taip pat yra svarbus veiksnys svarstant šio baltymo denatūraciją, taip pat druskų rūšis ir koncentraciją. Ovalbumino denatūravimo pH yra apie 6,6.
Esant skirtingoms denatūracijos sąlygoms, ovalbumino molekulės turi didelę tendenciją agreguotis - procesą, kurį paprastai galima pagreitinti pridedant druskos ir padidinant temperatūrą.
Ovalbumino ir kitų kiaušinių baltymų baltymų gebėjimas kaitinant susidaryti į gelio pavidalo struktūras, taip pat jų gebėjimas jungtis prie vandens molekulių ir veikti kaip emulsikliai, suteikia jiems svarbiausias funkcines savybes ir todėl jie yra tokie išnaudojami, ypač maisto pramonėje.
Šio baltymo denatūravimo procesas buvo labai naudingas tiriant perėjimo mechanizmus tarp kietų ir gelinių būsenų, taip pat norint ištirti skirtingų druskų rūšių skirtingos koncentracijos (jonų stiprumo) poveikį vientisumui. baltymų.
Nuorodos
- Huntington, JA, ir Stein, PE (2001). Ovalbumino struktūra ir savybės. Žurnalas Chromatography B: Biomedical Sciences and Applications, 756 (1-2), 189–198.
- Koseki, T., Kitabatake, N., & Doi, E. (1989). Negrįžtamas terminis denatūravimas ir linijinių ovalbumino agregatų susidarymas. Maisto hidrokoloidai, 3 (2), 123–134.
- Nisbet, AD, SAUNDRY, RH, Moir, AJ, Fothergill, LA, & Fothergill, JE (1981). Visa vištienos ovalbumino aminorūgščių seka. Europos žurnalas apie biochemiją, 115 (2), 335–345.
- Phillips, GO, & Williams, PA (red. Past.). (2011). Maisto baltymų vadovas. Elsevier.
- Remold-O'Donnell, E. (1993). Serpininių baltymų ovalbumino šeima. FEBS laiškai, 315 (2), 105-108.
- Sankar, DS, & Theis, HW (1959). Ovalbumino biosintezė. Gamta, 183 (4667), 1057.
- „Sharif“, M. K., „Saleem“, M., ir „Javed“, K. (2018). Maisto medžiagų mokslas kiaušinių miltelių pramonėje. Medžiagų mokslo vaidmuo maisto bioinžinerijoje (p. 505-537). Akademinė spauda.
- Weijers, M., Barneveld, PA, Cohen Stuart, MA, ir Visschers, RW (2003). Šilumos sukelta ovalbumino denatūracija ir agregacija esant neutraliam pH, aprašyta negrįžtama pirmosios eilės kinetika. Baltymų mokslas: Baltymų draugijos leidinys, 12 (12), 2693–2703.