Kad oksidoreduktazių yra baltymai, su fermentinio aktyvumo, kad yra atsakingas už katalizuoti oksidacijos - redukcijos, t.y., reakcijos, susiję su vandenilio atomų, arba elektronų pašalinimą substratus, ant kurios jie veikti.
Šių fermentų katalizuojamos reakcijos, kaip rodo jų pavadinimas, yra oksidacijos-redukcijos reakcijos, tai yra reakcijos, kai viena molekulė dovanoja elektronus arba vandenilio atomus, o kita juos priima, pakeisdama atitinkamas oksidacijos būsenas.
EB 1.2.1.40 tipo oksidoreduktazės reakcijos grafinė schema (Šaltinis: akane700, „Wikimedia Commons“)
Gamtoje labai paplitusių oksidoreduktazės fermentų pavyzdys yra dehidrogenazės ir oksidazės. Galima paminėti alkoholio dehidrogenazės fermentą, kuris katalizuoja etanolio dehidrogenavimą, kad susidarytų acetaldehidas priklausomai nuo NAD + arba atvirkštinė reakcija, kad būtų gautas etanolis alkoholinės fermentacijos metu, kurį vykdo kai kurios komerciškai svarbios mielės.
Aerobinėse ląstelėse elektronų pernešimo grandinės fermentai yra oksidoreduktazės, atsakingos už protonų siurbimą, tokiu būdu sukuriant elektrocheminį gradientą per vidinę mitochondrijų membraną, leidžiančią judėti ATP sintezei.
Bendrosios savybės
Oksidoreduktazės fermentai yra fermentai, kurie katalizuoja vieno junginio oksidaciją ir kartu mažinantį kitą.
Paprastai jų veikimui reikia skirtingų tipų kofermentų. Koenzimai atlieka elektronų ir vandenilio atomų, kuriuos oksidoreduktazės prideda ar pašalina iš savo substratų, donorystės ar priėmimo funkciją.
Šie koenzimai gali būti NAD + / NADH pora arba FAD / FADH2 pora. Daugelyje aerobinių medžiagų apykaitos sistemų šie elektronai ir vandenilio atomai iš dalyvaujančių kofermentų perkeliami į deguonį.
Tai yra fermentai, turintys ryškų substrato specifiškumo „trūkumą“, leidžiančią jiems katalizuoti kryžminio susiejimo reakcijas įvairių tipų polimeruose, nesvarbu, ar jie yra baltymai, ar angliavandeniai.
klasifikacija
Daugybę kartų šių fermentų nomenklatūra ir klasifikacija yra pagrįsta tiek pagrindiniu substratu, kurį jie naudoja, tiek kofermento tipu, kuriam jie reikalingi, kad veiktų.
Remiantis Tarptautinės biochemijos ir molekulinės biologijos sąjungos (NC-IUBMB) Nomenklatūros komiteto rekomendacijomis, šie fermentai priklauso EC 1 klasei ir apima daugiau ar mažiau 23 skirtingus tipus (EC1.1-EC1.23), kurie yra :
- EC 1.1: veikia donorų CH-OH grupes.
- EC 1.2: veikia donorų aldehido arba okso grupes.
- EC 1.3: veikia donorų CH-CH grupes.
- EC 1.4: veikia donorų CH-NH2 grupes.
- EC 1.5: veikia donorų CH-NH grupes.
- EC 1.6: kurie veikia NADH arba NADPH.
- EB 1.7: veikia kaip donorai kitiems azoto junginiams.
- EC 1.8: veikia donorų sieros grupes.
- EC 1.9: veikia donorų grupėse.
- EC 1.10: veikia donorus, tokius kaip difenoliai ir kitos susijusios medžiagos.
- EC 1.11: kuris veikia peroksidą kaip akceptorių.
- EC 1.12: veikia kaip vandenilis kaip donoras.
- EC 1.13: veikiantys paprastiems donorams, įterpiant molekulinį deguonį (oksigenazes).
- EC 1.14: veikiantys „suporuotus“ donorus, įtraukiant arba sumažinant molekulinį deguonį.
- EC 1.15: kurie veikia superoksidus kaip akceptorius.
- EC 1.16: kurie oksiduoja metalo jonus.
- EC 1.17: kurie veikia CH arba CH2 grupes.
- EC 1.18: kurie veikia baltymus, turinčius geležies ir kenčia kaip donorai.
- EC 1.19: veikiantis sumažintą flavodoksino, kaip donoro, poveikį.
- EC 1.20: kurie veikia tokius donorus kaip fosforas ir arsenas.
- EC 1.21: kurie veikia XH + YH = XY reakcijoje.
- EC 1.22: veikiantys donorų halogenus.
- EC 1.23: dėl kurių sumažėja SGK grupės kaip akceptoriams.
- EC 1,97: kitos oksidoreduktazės.
Kiekviena iš šių kategorijų taip pat apima pogrupius, į kuriuos fermentai yra atskirti pagal substrato pasirinkimą.
Pavyzdžiui, oksidoreduktazių, veikiančių savo donorų CH-OH grupes, grupėje yra tokių, kurios renkasi NAD + arba NADP + kaip akceptorius, o kitos naudoja citochromus, deguonį, sierą ir kt.
Struktūra
Kadangi oksidoreduktazių grupė yra labai įvairi, apibrėžtą struktūrinę charakteristiką nustatyti yra gana sunku. Jo struktūra ne tik skiriasi nuo fermentų iki fermentų, bet ir tarp rūšių ar gyvų būtybių grupių ir net nuo ląstelių skirtinguose audiniuose.
Bioinforminis oksidoreduktazės fermento struktūros modelis (Šaltinis: Jawahar Swaminathan ir MSD darbuotojai Europos bioinformatikos institute per „Wikimedia Commons“)
Pavyzdžiui, fermento piruvato dehidrogenazė yra kompleksas, susidedantis iš trijų nuosekliai sujungtų katalizinių subvienetų, žinomų kaip E1 subvienetas (piruvato dehidrogenazė), E2 subvienetas (dihidrolipoamido acetiltransferazė) ir E3 subvienetas (dihidrolipoamido dehidrogenazė).
Kiekvienas iš šių subvienetų, savo ruožtu, gali būti sudarytas iš daugiau nei vieno to paties tipo ar skirtingų tipų baltymų monomerų, tai yra, jie gali būti homodimeriniai (tie, kuriuose yra tik du vienodi monomerai), heterotrimeriniai (tie, kuriuose yra trys monomerai) skirtingi) ir pan.
Tačiau paprastai tai yra fermentai, sudaryti iš alfa spiralių ir β sulankstytų lakštų, išdėstytų skirtingais būdais, turintiems specifinę skirtingų rūšių intra- ir tarpmolekulinę sąveiką.
funkcijos
Oksidoreduktazės fermentai katalizuoja oksidacijos ir redukcijos reakcijas beveik visose biosferoje esančių gyvų daiktų ląstelėse. Šios reakcijos paprastai yra grįžtamos, kai keičiasi vieno ar daugiau tos pačios molekulės atomų oksidacijos būsena.
Oksidoreduktazėms paprastai reikia dviejų substratų: vieno, kuris veikia kaip vandenilio arba elektronų donoras (kuris yra oksiduotas), o kito, kuris veikia kaip vandenilio arba elektronų akceptorius (kuris yra redukuotas).
Šie fermentai yra nepaprastai svarbūs atliekant daugelį biologinių procesų įvairių tipų ląstelėse ir organizmuose.
Jie veikia, pavyzdžiui, melanino (pigmento, kuris susidaro žmogaus odos ląstelėse) sintezėje, formuojant ir skaidant ligniną (augalų ląstelių struktūrinį junginį), sulankstant. baltymai ir kt.
Jie naudojami pramoniniu būdu, norint modifikuoti kai kurių maisto produktų tekstūrą, pavyzdžiui, peroksidazės, gliukozės oksidazės ir kiti.
Be to, ryškiausi šios grupės fermentai yra tie, kurie kaip elektroniniai pernešėjai dalyvauja mitochondrijų membranos, chloroplastų ir vidinės bakterijų plazminės membranos transportavimo grandinėse, kur jie yra transmembraniniai baltymai.
Oksidoreduktazių pavyzdžiai
Gamtoje ir pramonėje yra šimtai oksidoreduktazės fermentų pavyzdžių. Šie fermentai, kaip aptarta, turi nepaprastai svarbias funkcijas ląstelių funkcijai, taigi ir gyvenimui per se.
Oksidoreduktazės apima ne tik fermentus peroksidazes, lakazes, gliukozės oksidazes ar alkoholio dehidrogenazes; Jie taip pat sujungia svarbius kompleksus, tokius kaip fermento glicerraldehido 3-fosfato dehidrogenazės arba piruvato dehidrogenazės kompleksas ir kt., Kurie yra būtini gliukozės katabolizmo požiūriu.
Tai taip pat apima visus elektronų transportavimo komplekso fermentus, esančius vidinėje mitochondrijų membranoje arba vidinėje bakterijų membranoje, panašius į kai kuriuos fermentus, esančius augalų organizmų chloroplastuose.
Peroksidazės
Peroksidazės yra labai įvairūs fermentai ir naudoja vandenilio peroksidą kaip elektronų akceptorių, kad katalizuotų daugybę įvairių substratų, įskaitant fenolius, aminus ar tiolus. Reakcijos metu jie redukuoja vandenilio peroksidą, kad gautų vandenį.
Jie labai svarbūs pramoniniu požiūriu, o krienų peroksidazė yra pati svarbiausia ir labiausiai ištirta.
Biologiniu požiūriu peroksidazės yra svarbios pašalinant reaktyvius deguonies junginius, kurie gali padaryti didelę žalą ląstelėms.
Nuorodos
- Enciklopedija „Britannica“. (2019 m.). Gauta 2019 m. Gruodžio 26 d. Iš www.britannica.com
- Ercili-Cura, D., Huppertz, T., & Kelly, AL (2015). Fermentinis pieno produktų tekstūros modifikavimas. „Modifikuodamas maisto tekstūrą“ (p. 71–97). „Woodhead“ leidyba.
- Mathews, CK, Van Holde, KE ir Ahern, KG (2000). Biochemija. Papildyti. Wesley Longmanas, San Franciskas.
- Nelsonas, D. L., Lehningeris, AL ir „Cox“, MM (2008). Lehningerio biochemijos principai. Macmillanas.
- Tarptautinės biochemijos ir molekulinės biologijos sąjungos (NC-IUBMB) Nomenklatūros komitetas. (2019 m.). Gauta iš www.qmul.ac.uk/sbcs/iubmb/enzyme/index.html
- Patel, MS, Nemeria, NS, Furey, W., and Jordan, F. (2014). Piruvato dehidrogenazės kompleksai: struktūra pagrįsta funkcija ir reguliavimas. Journal of Biological Chemistry, 289 (24), 16615-16623.