- Charakteristikos ir struktūra
- Kam skirtas hemoglobinas?
- Kokia yra hemoglobino molekulė?
- Kokia yra heme grupė?
- Kaip susidaro oksihemoglobinas?
- Koks yra maksimalus deguonies kiekis, kurį gali pernešti hemoglobinas?
- Oksihemoglobino surišimo kreivė
- Nuorodos
Arba ksihemoglobinas yra hemoglobino pavadinimas, kai jis jungiasi su deguonimi. Hemoglobinas yra baltymas, randamas eritrocituose, kurio pagrindinė funkcija yra pernešti deguonį iš plaučių į audinius.
Pirmosios gyvos būtybės buvo vienaląsčios ir gyveno skystoje aplinkoje, iš kurios buvo maitinamos ir iš kurių pašalino savo atliekas, kaip ir kai kurie šių dienų organizmai. Esant tokioms sąlygoms, šie procesai pasiekiami paprastais difuzijos mechanizmais, nes ląstelės siena glaudžiai kontaktuoja su ją tiekiančia terpe.
Oksihemoglobino disociacijos kreivė (Šaltinis: Ratznium angliškoje VikipedijojeVėliau versijas įkėlė Aaronsharpe į en.wikipedia. Via Wikimedia Commons)
Besivystant vis sudėtingesniems daugialąsčiams organizmams, vidinės ląstelės žymiai nutolo nuo aplinkos, todėl difuzijos mechanizmai, kaip vienintelis tiekimo šaltinis, tapo nepakankami.
Taigi, buvo sukurtos specialios sistemos, skirtos maistinėms medžiagoms ir dujoms, tokioms kaip virškinimo ir kvėpavimo sistemos, gauti, taip pat transportavimo mechanizmai, kuriais šios maistinės medžiagos ir dujos priartinamos prie ląstelės: širdies ir kraujagyslių sistemos.
Norint gaminti energiją ATP molekulių pavidalu, ląstelėms reikia deguonies. Kadangi ATP negalima laikyti, jis turi būti nuolat sintetinamas, o tai reiškia, kad ląstelės nuolat reikalauja deguonies.
Hemoglobinas evoliuciškai atsirado kaip dujų pernešėjas, kuris „išsprendė“ deguonies pernešimo iš aplinkos į ląstelę problemą.
Charakteristikos ir struktūra
Norint aptarti oksihemoglobino savybes ir struktūrą, būtina remtis hemoglobinu, nes oksihemoglobinas yra ne kas kita, kaip su deguonimi susijęs hemoglobinas. Todėl toliau bus aprašytos bendros molekulės savybės esant arba nesant nagrinėjamoms dujoms.
Kam skirtas hemoglobinas?
Hemoglobinas yra būtinas deguoniui pernešti į audinius tokiu greičiu ir greičiu, kokiu tai reikalinga, atsižvelgiant į tai, kad deguonies tirpumas kraujyje yra toks mažas, kad jo pernešti difuzijos būdu nepakaktų audinių poreikiams patenkinti.
Kokia yra hemoglobino molekulė?
Hemoglobinas yra tetramerinis baltymas (turintis keturis subvienetus), jo rutulinė forma ir molekulinė masė yra 64 kDa.
Jo keturi subvienetai sudaro vieną funkcinį vienetą, kur kiekvienas daro abipusę įtaką kitam. Kiekvienas subvienetas yra sudarytas iš polipeptido grandinės, globino ir protezavimo grupės - hemo arba „hemo“ grupės, kuri veikia kaip kofaktorius ir nėra sudaryta iš aminorūgščių; T. y., tai nėra baltymas.
Globinas yra dviejų formų: alfa globinas ir beta globinas. Hemoglobino tetramerą sudaro pora alfa globino grandinių (141 aminorūgštys) ir poros beta globino grandinių (146 aminorūgštys).
Kiekviena iš keturių polipeptidinių grandinių yra prijungta prie hemo grupės, kurios centre yra geležies atomas, esantis geležies būsenoje (Fe2 +).
Kokia yra heme grupė?
Hemo grupė yra porfirino žiedas, sudarytas iš keturių pirolinių žiedų (heterociklinių aromatinių junginių, kurių formulė C4H5N), sujungtų metilo tilteliais. Geležies centre esanti geležis yra sujungta su struktūra per suderintus azoto ryšius.
Kiekviena hemo grupė yra pajėgi jungtis prie vienos deguonies molekulės, todėl kiekviena hemoglobino molekulė gali surišti tik 4 dujų molekules.
Žmogaus kūne yra maždaug 2,5 x 1013 eritrocitų, kurie yra kraujo ląstelės, gaminančios ir pernešančios hemoglobiną. Kiekvienas eritrocitas turi apie 280 milijonų hemoglobino molekulių, todėl gali pernešti daugiau nei 1 milijardą deguonies molekulių.
Kaip susidaro oksihemoglobinas?
Oksihemoglobinas susidaro po deguonies atomo sujungimo su kiekvienu geležies atomu geležies būsenoje, esančioje kiekvienoje hemoglobino molekulės hemo grupėje.
Taigi terminas oksihemoglobinas reiškia deguonies prisotintą ir chemiškai neoksiduotą hemoglobiną, nes jis nepraranda elektrono, kai jungiasi su deguonimi, o geležis išlieka geležies būsenoje.
Deguonies susidarymas lemia molekulės ketvirtinės struktūros pasikeitimą, tai yra, konformacijos pokyčius, kurie gali būti perduodami iš globino grandinių į hemo grupę ir atvirkščiai.
Koks yra maksimalus deguonies kiekis, kurį gali pernešti hemoglobinas?
Hemoglobinas daugiausiai savo struktūroje gali surišti keturias deguonies molekules. Jei idealiųjų dujų molinis tūris yra 22,4 L / mol, vienas mol hemoglobino (64 500 g) susijungia su 89,6 litro deguonies (4 moliai O2 x 22,4 L / mol).
Taigi kiekvienas gramas hemoglobino turi jungtis su 1,39 ml O2, kad būtų 100% sočiųjų (89,6L / 64500 g x (1000 ml / L)).
Praktikoje kraujo tyrimai duoda šiek tiek mažesnius rezultatus, nes yra nedidelis kiekis methemoglobino (oksiduoto hemoglobino) ir karboksihemoglobino (hemoglobinas + anglies monoksidas (CO)), kurie negali surišti deguonies.
Atsižvelgiant į tai, „Hüfner“ taisyklė teigia, kad 1g hemoglobino kiekis kraujyje maksimaliai riboja deguonį 1,34ml.
Oksihemoglobino surišimo kreivė
Deguonies molekulių, galinčių prisijungti prie hemoglobino molekulių, skaičius priklauso nuo dalinio deguonies arba PO2 slėgio. Trūkstant deguonies, hemoglobinas yra deoksigenintas, tačiau didėjant PO2, didėja deguonies, jungiančio hemoglobiną, skaičius.
Deguonies prisijungimo prie hemoglobino procesas priklauso nuo dalinio deguonies slėgio. Nubraižytas rezultatas vadinamas „oksihemoglobino kreive“ ir turi būdingą „S“ arba sigmoidinę formą.
Priklausomai nuo PO2, hemoglobinas bus mažiau ar daugiau pajėgus „išlaisvinti“ ar „pristatyti“ deguonį, kurį jis nešioja, taip pat jį krauti.
Pavyzdžiui, slėgio srityje nuo 10 iki 60 mmHg gaunama staigiausia kreivės dalis. Esant tokiai būklei, hemoglobinas gali lengvai atsisakyti didelių O2 kiekių. Tai yra būklė, kuri pasiekiama audiniuose.
Kai PO2 yra nuo 90 iki 100 mmHg (nuo 12 iki 13 kPa), hemoglobinas yra beveik 100% prisotintas O2; ir kai arterinis PO2 yra 60 mmHg (8 kPa), prisotinimas O2 vis tiek siekia 90%.
Plaučiuose tai vyraujančios sąlygos (slėgis nuo 60 iki 100 mmHg), ir būtent tai leidžia eritrocituose esančioms hemoglobino molekulėms įkrauti deguonies.
Ši sigmoidinė forma, nubrėžusi oksihemoglobino kreivę, užtikrina, kad šis baltymas proporcingai vietiniam metabolizmui veikia kaip puikus plaučių kaupiklis, labai efektyvus arterinio kraujo pernešėjas ir puikus O2 donoras audiniuose. tai yra pagal pareikalavimą.
Nuorodos
- Fox, SI (2006). Žmogaus fiziologija, 9-asis leidimas (p. 501–502). „McGraw-Hill“ spauda, Niujorkas, JAV.
- „Murray“, R. K., „Granner“, DK, „Mayes“, PA ir „Rodwell“, VW (2014 m.). Harperio iliustruota biochemija. McGraw-Hill.
- Rawn, JD (1998). Biochemija (1989). Burlingtonas, Šiaurės Karolina: Neil Patterson Publishers (c) N. Lalioti, CP Raptopoulou, A. Terzis, A. Panagiotopoulos, SP Perlepes, E. Manessi-Zoupa, J. Chem. Soc. Dalton Trans, 1327.
- Robertas M. Bernas, Matthew N. Levy. (2001) Fiziologija. (3-asis leidimas) „Ediciones Harcourt“, SA
- West, JB (1991). Fiziologinis medicinos praktikos pagrindas. Williamsas ir Wilkinsas