PEROKSIDAZĖS: STRUKTŪRA, FUNKCIJOS IR TIPAI - BIOLOGIJA - 2025

Kad Peroksidazės yra daugiausia hemoproteins su fermentinio aktyvumo katalizuoti organinių ir neorganinių substratų, naudojant šio vandenilio peroksido arba kitų nesusijusių įvairių medžiagų oksidaciją.

Plačiąja prasme terminas „peroksidazė“ apima tokius fermentus kaip NAD ir NADP peroksidazės, riebiųjų rūgščių peroksidazės, citochromo peroksidazės, glutationo peroksidazės ir daugelis kitų nespecifinių fermentų.

Nuo hemo priklausomo peroksidazės baltymo schema (Šaltinis: Jawahar Swaminathan ir MSD darbuotojai Europos bioinformatikos institute per „Wikimedia Commons“)

Tačiau jis dažniau naudojamas nespecifiniams fermentams, gautiems iš skirtingų šaltinių, turinčių oksidoreduktazės aktyvumą ir naudojančių vandenilio peroksidą bei kitus substratus, kad būtų galima katalizuoti jų oksidacijos-redukcijos reakcijas.

Hemo peroksidazės yra ypač paplitusios gamtoje. Jie randami gyvūnuose, aukštesniuose augaluose, mielėse, grybuose ir bakterijose.

Žinduoliuose jas gamina leukocitai, gimda, blužnis ir kepenys, seilių liaukos, skrandžio sienos, plaučiai, skydliaukė ir kiti audiniai.

Augaluose turtingiausios peroksidazės rūšys yra krienai ir figmedis. Iš krienų išgryninta peroksidazė buvo plačiai ištirta ir naudojama įvairiems tikslams eksperimentinėje biologijoje ir biochemijoje.

Eukariotų ląstelėse šie svarbūs fermentai paprastai randami specializuotuose organeliuose, vadinamuose „peroksisomomis“, kuriuos supa viena membrana ir kurie dalyvauja daugybėje ląstelių metabolizmo procesų.

Struktūra

Nepaisant mažos homologijos, egzistuojančios tarp skirtingų peroksidazių klasių, nustatyta, kad jų antrinė struktūra ir struktūra yra gana konservuotos tarp skirtingų rūšių.

Yra keletas išimčių, tačiau dauguma peroksidazių yra glikoproteinai ir, manoma, angliavandeniai prisideda prie jų stabilumo aukštoje temperatūroje.

Šių baltymų molekulinis svoris svyruoja nuo 35 iki 150 kDa, o tai atitinka maždaug 250 ir 730 aminorūgščių liekanas.

Išskyrus mieloperoksidazę, visų šio tipo molekulių struktūroje yra hemo grupė, kurios ramybės būsenoje geležies atomas yra Fe + 3 oksidacijos būsenoje. Augalai turi protezų grupę, žinomą kaip ferroporfirinas XI.

Peroksidazės turi du struktūrinius domenus, „apvyniojančius“ hemo grupę, ir kiekvienas iš šių domenų yra geno, kuriam įvyko dubliavimo įvykis, ekspresijos produktas. Šios struktūros sudarytos iš daugiau nei 10 alfa spiralių, sujungtų polipeptidinėmis kilpomis ir posūkiais.

Tinkamas molekulės sulankstymas, atrodo, priklauso nuo konservuotų glicino ir prolino liekanų, taip pat nuo asparto rūgšties liekanų ir arginino liekanų, sudarančių druskos tiltelį tarp jų, jungiančius abi struktūrines sritis.

funkcijos

Pagrindinė peroksidazės fermentų funkcija yra vandenilio peroksido pašalinimas iš ląstelių aplinkos, kurį gali gaminti įvairūs mechanizmai ir kuris gali kelti rimtą grėsmę ląstelių stabilumui.

Tačiau pašalinant šias reaktyviąsias deguonies rūšis (kuriose deguonis turi tarpinę oksidacijos būseną), peroksidazės naudoja šios medžiagos oksidacinį pajėgumą, kad atliktų kitas svarbias metabolizmo funkcijas.

Augaluose šie baltymai yra svarbi lignifikacijos procesų ir gynybos mechanizmų dalis audiniuose, užkrėstuose patogenais arba patyrusiuose fizinius pažeidimus.

Moksliniame kontekste atsirado naujų peroksidazių taikymo būdų, įskaitant nuotekų, turinčių fenolio junginių, valymą, aromatinių junginių sintezę ir peroksido pašalinimą iš maisto ar atliekų medžiagų.

Analizės ir diagnostikos požiūriu krienų peroksidazė yra bene plačiausiai naudojamas fermentas konjuguotų antikūnų, naudojamų imunologinės absorbcijos tyrimams, tokiems kaip ELISA (su fermentais susietas imunosorbentų tyrimas), paruošimui, taip pat įvairių rūšių junginių nustatymas.

Veiksmo mechanizmas

Katalitinis peroksidazių procesas vyksta nuosekliais etapais, kurie prasideda nuo fermento aktyviosios vietos ir vandenilio peroksido sąveikos, oksiduojant geležies atomą hemo grupėje ir sukuriant nestabilų tarpinį junginį, vadinamą I junginiu. (CoI).

Tada oksiduotas baltymas (CoI) turi hemo grupę su geležies atomu, kuris perėjo iš oksidacijos III būklės į IV būseną ir šiam procesui vandenilio peroksidas buvo redukuotas į vandenį.

I junginys yra pajėgus oksiduoti elektronus dovanojantį substratą, sudaryti substrato radikalą ir tapti nauja chemine rūšimi, vadinama II junginiu (CoII), kurią vėliau redukuoja antra substrato molekulė, regeneruojanti geležį III valstybė ir gaminanti kitą radikalą.

Tipai

-Pagal kūną

Peroksidazės yra suskirstytos į tris klases, atsižvelgiant į organizmą, kuriame jie randami:

- I klasė: tarpląstelinės prokariotinės peroksidazės.

- II klasė: tarpląsteliniai grybeliniai peroksidazės.

- III klasė: sekretuojami daržovių peroksidazės.

Priešingai nei I klasės baltymai, II ir III klasių baltymai turi disulfidinius tiltus, pastatytus tarp cisteino liekanų, o tai suteikia jiems žymiai didesnį tvirtumą.

II ir III klasės baltymai taip pat skiriasi nuo I klasės tuo, kad paprastai jų paviršiuje yra glikozilinimas.

-Pagal aktyvią svetainę

Mechaniškai kalbant, peroksidazes taip pat galima suskirstyti į kategorijas pagal atomų, esančių jų kataliziniame centre, pobūdį. Tokiu būdu buvo aprašytos hemoperoksidazės (labiausiai paplitusios), vanadžio-haloperoksidazės ir kitos.

Hemoperoksidazės

Kaip jau minėta, šių peroksidazių kataliziniame centre yra protezų grupė, vadinama hemo grupe. Geležies atomą šioje vietoje koordinuoja keturi ryšiai su azoto atomais.

Vanadžio-haloperoksidazės

Vietoj hemo grupės, vanadžio haloperoksidazėse vanadatas yra protezų grupė. Šie fermentai buvo išskirti iš jūros organizmų ir kai kurių sausumos grybų.

Šios grupės vanadį koordinuoja trys nebaltyminiai deguonies junginiai, azotas iš histidino liekanos ir azotas iš azido jungties.

Kitos peroksidazės

Į šią grupę patenka daugybė bakterinių haloperoksidazių, turinčių kitokias protezo grupes nei hemas ar vanadis. Šiai grupei taip pat priklauso glutationo peroksidazės, kuriose yra seleno-cisteino protezų grupė ir kai kurie fermentai, galintys oksiduoti ligniną.

Nuorodos

1. Alberts, B., Dennis, B., Hopkin, K., Johnson, A., Lewis, J., Raff, M., … Walter, P. (2004). Esminė ląstelių biologija. Abingdonas: „Garland Science“, „Taylor & Francis“ grupė.
2. Banci, L. (1997). Peroksidazių struktūrinės savybės. Journal of Biotechnology, 53, 253–263.
3. Deurzen, MPJ Van, Rantwijk, F. Van ir Sheldon, RA (1997). Atrankinės oksidacijos, katalizuojamos peroksidazės. „Tetrahedron“, 53 (39), 13183-13220.
4. Dunford, HB, & Stillman, JS (1976). Apie peroksidazių funkciją ir veikimo mechanizmą. Koordinavimo chemijos apžvalgos, 19, 187–251.
5. Hamidas, M., ir Rehmanas, K. (2009). Galimas peroksidazių panaudojimas. Maisto chemija, 115 (4), 1177-1186.
6. Rawn, JD (1998). Biochemija. Burlingtonas, Masačusetsas: Neilo Pattersono leidykla.
7. Stansfield, WD, Colomé, JS, & Cano, RJ (2003). Molekulinė ir ląstelių biologija. (KE Cullen, red.). „McGraw-Hill“ el. Knygos.