TRANSFERAZĖS: PROCESAI, FUNKCIJOS, NOMENKLATŪRA IR POKLASIAI - BIOLOGIJA

Kad transferazės yra fermentai, perduodantys funkcines grupes, substrato, veikdamas kaip donoro į kitą veikia kaip tam imtuvą. Daugelyje gyvybiškai svarbių medžiagų apykaitos procesų dalyvauja fermentai transferazės.

Pirmasis šių fermentų katalizuotų reakcijų stebėjimas 1953 m. Buvo užfiksuotas dr. RK Mortono, kuris stebėjo fosfato grupės perkėlimą iš šarminės fosfatazės į β-galaktozidazę, kuri veikė kaip fosfato grupės receptorius.

Glicino N-metiltransferazė (Šaltinis: Jawahar Swaminathan ir MSD darbuotojai Europos bioinformatikos institute per „Wikimedia Commons“)

Transferazės fermentų nomenklatūra paprastai daroma atsižvelgiant į molekulės, kuri reakcijoje priima funkcinę grupę, pobūdį, pavyzdžiui: DNR metiltransferazė, glutationo transferazė, 1,4-α-gliukano 6-α-gliukozililtransferazė, tarp kitko.

Transferazės yra biotechnologiškai svarbūs fermentai, ypač maisto ir vaistų pramonėje. Jų genai gali būti modifikuoti, kad jie atliktų specifinę veiklą organizmuose, taip tiesiogiai prisidėdami prie vartotojų sveikatos, ne tik naudingi maistingumui.

Prebiotiniuose vaistuose, skirtuose žarnyno florai, gausu transferazių, nes jie dalyvauja formuojant angliavandenius, kurie skatina naudingų mikroorganizmų augimą ir vystymąsi žarnyne.

Trifaziai, struktūriniai pažeidimai ir procesų, kuriuos katalizuoja transferazės, pertraukimai sukelia produktų kaupimąsi ląstelėje, todėl su tokiais fermentais siejama daugybė įvairių ligų ir patologijų.

Dėl netinkamo transferazių veikimo, be kita ko, atsiranda tokių ligų kaip galaktozemija, Alzheimerio liga, Huntingtono liga.

Biologiniai procesai, kuriuose jie dalyvauja

Tarp daugybės metabolinių procesų, kuriuose dalyvauja transferazės, yra glikozidų biosintezė ir cukrų metabolizmas.

Gliukotransferazės fermentas yra atsakingas už A ir B antigenų konjugaciją raudonųjų kraujo kūnelių paviršiuje. Šiuos antigeno jungimosi pokyčius sukelia pradinės B-transferazių struktūros aminorūgščių Pro234Ser polimorfizmas.

Kepenyse esantis glutationo-S-transferazė dalyvauja detoksikuojant kepenų ląsteles, padedant jas apsaugoti nuo reaktyviųjų deguonies rūšių (ROS), laisvųjų radikalų ir vandenilio peroksidų, kurie kaupiasi ląstelių citoplazmoje ir yra labai toksiškas.

Glutationo-S-transferazė (Šaltinis: Jawahar Swaminathan ir MSD darbuotojai Europos bioinformatikos institute per „Wikimedia Commons“)

Aspartato karbamoilo transferazė katalizuoja pirimidinų biosintezę metabolizuodama nukleotidus, pagrindinius nukleorūgščių komponentus ir didelės energijos molekules, naudojamus keliuose ląsteliniuose procesuose (pvz., ATP ir GTP).

Transferazės tiesiogiai dalyvauja daugelio biologinių procesų reguliavime, epigenetiniais mechanizmais nutildydamos DNR sekas, kurios koduoja informaciją, reikalingą ląstelių elementų sintezei.

Histono acetiltransferazės dėl acetonų konservuotų lizino liekanų ant histonų perduodant acetilo grupę iš acetil-CoA molekulės. Šis acetiliavimas skatina transkripcijos, susijusios su euchromatino atsipalaidavimu ar atpalaidavimu, aktyvavimą.

Fosfotransferazės katalizuoja fosfatų grupių perkėlimą tikriausiai visuose ląstelių metabolizmo kontekstuose. Tai vaidina svarbų vaidmenį angliavandenių fosforilinimo procese.

Aminotransferazės katalizuoja grįžtamą aminorūgščių perkėlimą iš aminorūgščių į oksidatus - vieną iš daugelio aminorūgščių transformacijų, kurias sukelia nuo vitamino B6 priklausomi fermentai.

funkcijos

Transferazės katalizuoja cheminių grupių judėjimą vykdydamos žemiau parodytą reakciją. Toliau pateiktoje lygtyje raidė „X“ žymi „Y“ funkcinės grupės donoro molekulę, o „Z“ veikia kaip akceptorius.

XY + Z = X + YZ

Tai fermentai, kurių sudėtyje yra stiprūs elektroneigiami ir nukleofiliniai elementai; Šie elementai yra atsakingi už fermento perdavimo pajėgumą.

Transferazių mobilizuotos grupės paprastai yra aldehido ir ketono liekanos, acilo, gliukozilo, alkilo, azoto ir azoto turinčios grupės, fosforo, sieros turinčios grupės, be kita ko.

Nomenklatūra

Transferazių klasifikacija vykdoma pagal bendrąsias fermentų klasifikavimo taisykles, kurias 1961 m. Pasiūlė Fermentų komisija. Anot komiteto, kiekvienas fermentas klasifikuoti gauna skaitmeninį kodą.

Skaičių padėtis kode žymi kiekvieną klasifikacijos skyrių ar kategoriją, o prieš šiuos skaičius rašomos raidės „EC“.

Klasifikuojant transferazes, pirmasis skaičius žymi fermento klasę, antrasis skaičius simbolizuoja grupės, kurią jos perduoda, tipą, o trečiasis skaičius nurodo substratą, kuriame jos veikia.

Transferazių klasės nomenklatūra yra EC.2 . Jis turi dešimt poklasių, taigi yra fermentų, kurių kodas nuo EC.2.1 iki EC.2.10 . Kiekvienas poklasio žymėjimas pirmiausia atliekamas atsižvelgiant į grupės, pernešančios fermentą, tipą.

Poklasiai

Dešimt fermentų klasių, priklausančių transferazių šeimai, yra:

EC.2.1 Anglies atomo perkėlimo grupės

Jie perduoda grupes, kuriose yra viena anglis. Pvz., Metiltransferazė perneša metilo grupę (CH3) į azotines DNR bazes. Šios grupės fermentai tiesiogiai reguliuoja genų transliaciją.

EC.2.2 Perkelkite aldehido arba ketono grupes

Jie mobilizuoja aldehido grupes ir ketonų grupes, kurių receptorių grupės yra sacharidai. Karbamiltransferazė parodo pirimidinų reguliavimo ir sintezės mechanizmą.

EC.2.3 Aktiltransferazės

Šie fermentai perkelia acilo grupes į aminorūgščių darinius. Peptidiiltransferazė atlieka esminį peptidinių ryšių tarp gretimų aminorūgščių formavimą vertimo proceso metu.

EC.2.4 Glikoziltransferazės

Jie katalizuoja glikozidinių jungčių formavimąsi, naudodami fosfato cukraus grupes kaip donorų grupes. Visos gyvos būtybės pateikia glikoziltransferazių DNR sekas, nes jos dalyvauja glikolipidų ir glikoproteinų sintezėje.

EC.2.5 Perkelia alkilo ar arilo grupes, išskyrus metilo grupes

Jie mobilizuoja alkilo ar arilo grupes (išskyrus CH3), pavyzdžiui, dimetilo grupes. Tarp jų yra glutationo transferazė, kuri buvo paminėta anksčiau.

EC.2.6 Azoto grupės perkeliamos

Šios klasės fermentai perkelia azoto grupes, tokias kaip -NH2 ir -NH. Šie fermentai apima aminotransferazes ir transaminazes.

EC.2.7 Pernešimo grupės, kuriose yra fosfatų grupių

Jie katalizuoja substratų fosforilinimą. Paprastai šių fosforilinimo substratai yra cukrus ir kiti fermentai. Fosfotransferazės perneša cukrų į ląstelę, tuo pačiu fosforilindami juos.

EC.2.8. Sieros turinčios pernešimo grupės

Jie pasižymi tuo, kad katalizuoja grupių, kurių struktūroje yra siera, perdavimą. Koenzimo A transferazė priklauso šiam pogrupiui.

EC.2.9 Pernešimo grupės, kuriose yra seleno

Jie paprastai žinomi kaip seleniotransferazės. Jie mobilizuoja L-serilo grupes, kad perkeltų RNR.

EC.2.10. Perdavimo grupės, turinčios molibdeno arba volframo

Šios grupės transferazės sutelkia grupes, kuriose yra molibdeno arba volframo, į molekules, kurių akceptoriais yra sulfidų grupės.

Nuorodos

Alfaro, JA, Zheng, RB, Persson, M., Letts, JA, Polakowski, R., Bai, Y.,… ir Evans, SV (2008). ABO (H) A ir B kraujo grupių glikoziltransferazės atpažįsta substratą per specifinius konformacijos pokyčius. Journal of Biological Chemistry, 283 (15), 10097-10108.
Aranda Moratalla, J. (2015). Kompiuterinis DNR metiltransferazių tyrimas. DNR metilinimo epigenetinio mechanizmo analizė (Daktaro disertacija, Valensijos universitetas, Ispanija).
Armstrongas, RN (1997). Glutationo transferazių struktūra, katalizinis mechanizmas ir raida. Cheminiai toksikologijos tyrimai, 10 (1), 2–18.
Aznar Cano, E. (2014). Fagos tyrimas »Helicobacter pylori» fenotipiniais ir genotipiniais metodais (Daktaro disertacija, Universidad Complutense de Madrid)
Boyce, S., & Tipton, KF (2001). Fermentų klasifikacija ir nomenklatūra. eLS.
Bresnick, E., & Mossé, H. (1966). Aspartato karbamoiltiltransferazė iš žiurkės kepenų. Biocheminis žurnalas, 101 (1), 63.
Gagnonas, SM, Legg, MS, Polakowski, R., Letts, JA, Persson, M., Lin, S.,… & Borisova, SN (2018). Konservuoti likučiai Arg188 ir Asp302 yra svarbūs aktyvios vietos organizavimui ir katalizei žmogaus ABO (H) kraujo grupių A ir B glikoziltransferazėse. Glikobiologija, 28 (8), 624–636
Grimes, WJ (1970). Sialio rūgšties transferazės ir sialio rūgšties kiekis normaliose ir transformuotose ląstelėse. Biochemija, 9 (26), 5083-5092.
Grimes, WJ (1970). Sialio rūgšties transferazės ir sialio rūgšties kiekis normaliose ir transformuotose ląstelėse. Biochemija, 9 (26), 5083-5092.
Hayes, JD, Flanagan, JU ir Jowsey, IR (2005). Gliutationo transferazės. Annu. Pavasaris. Toksikolis. , 45, 51-88.
Hershas, LB ir Jencks, WP (1967). Koenzimo A transferazės kinetika ir mainų reakcijos. Journal of Biological Chemistry, 242 (15), 3468-3480
Jencks, WP (1973). 11 koenzimo A transferazės. „Fermentuose“ (9 tomas, p. 483–496). Akademinė spauda.
Lairson, LL, Henrissat, B., Davies, G. J. ir Withers, SG (2008). Glikoziltransferazės: struktūros, funkcijos ir mechanizmai. Metinė biochemijos apžvalga, 77
Lairson, LL, Henrissat, B., Davies, G. J. ir Withers, SG (2008). Glikoziltransferazės: struktūros, funkcijos ir mechanizmai. Metinė biochemijos apžvalga, 77.
Lambalot, RH, Gehring, AM, Flugel, RS, Zuber, P., LaCelle, M., Marahiel, MA, … & Walsh, CT (1996). Naujas fermentas superfamily fosforpantetheinyl transferazes. Chemija ir biologija, 3 (11), 923–936
Mallard, C., Tolcos, M., Leditschke, J., Campbell, P., & Rees, S. (1999). SIDS kūdikių smegenų kamiene cholino acetiltransferazės imunoreaktyvumo sumažėjimas, bet ne muskarino-m2 receptorių imunoreaktyvumo sumažėjimas. Neuropatologijos ir eksperimentinės neurologijos žurnalas, 58 (3), 255–264
Mannervik, B. (1985). Glutationo transferazės izofermentai. Pažangos enzimologijoje ir susijusiose molekulinės biologijos srityse, 57, 357-417
MEHTA, PK, HALE, TI ir CHRISTEN, P. (1993). Aminotransferazės: homologijos ir pasiskirstymo į evoliucijos pogrupius demonstravimas. Europos žurnalas apie biochemiją, 214 (2), 549–561
Monro, RE, Staehelin, T., Celma, L. L. ir Vazquezas, D. (1969 m. Sausis). Ribosomų peptidiltransferazės aktyvumas. Cold Spring Harbor kiekybinės biologijos simpoziumuose (34 tomas, p. 357-368). Šaltojo pavasario uosto laboratorinė spauda.
Montesas, CP (2014). Fermentai maiste? Valgomojo biochemija. UNAM universiteto žurnalas, 15, 12.
Mortonas, RK (1953). Hidrolizinių fermentų transferazinis aktyvumas. „Nature“, 172 (4367), 65.
Negishi, M., Pedersen, LG, Petrotchenko, E., Shevtsov, S., Gorokhov, A., Kakuta, Y., & Pedersen, LC (2001). Sulfotransferazių struktūra ir funkcija. Biochemijos ir biofizikos archyvai, 390 (2), 149–157
Tarptautinės biochemijos ir molekulinės biologijos sąjungos (NC-IUBMB) Nomenklatūros komitetas. (2019 m.). Gauta iš qmul.ac.uk
Rej, R. (1989). Aminotransferazės sergant liga. Laboratorinės medicinos klinikos, 9 (4), 667–687.
Xu, D., Song, D., Pedersen, LC, & Liu, J. (2007). Heparano sulfato 2-O-sulfotransferazės ir chondroitino sulfato 2-O-sulfotransferazės tarpusavio tyrimas. Journal of Biological Chemistry, 282 (11), 8356-8367

TRANSFERAZĖS: PROCESAI, FUNKCIJOS, NOMENKLATŪRA IR POKLASIAI - BIOLOGIJA - 2025