- Veiksnių, turinčių įtakos fermentų veiklai, sąrašas
- Fermento koncentracija
- Pagrindo koncentracija
- pH
- Druskingumas
- Temperatūra
- Produkto koncentracija
- Fermentų aktyvatoriai
- Fermentų inhibitoriai
- Konkurencijos inhibitoriai
- Nekonkurenciniai inhibitoriai
- Nuorodos
Į veiksniai, darantys įtaką fermentų aktyvumas yra tie agentai ar sąlygos, kurios gali pakeisti fermentų veikimą. Fermentai yra baltymų klasė, kurių užduotis yra pagreitinti biochemines reakcijas. Šios biomolekulės yra būtinos visų rūšių gyvūnams, augalams, grybeliams, bakterijoms, protistams ir gyvūnams.
Fermentai yra būtini keliose organizmams svarbiose reakcijose, tokiose kaip toksinių junginių pašalinimas, maisto skaidymas ir energijos generavimas.
Fermento Polyneuridine-Aldehyde Esterase reprezentacija.
Taigi fermentai yra tarsi molekulinės mašinos, palengvinančios ląstelių užduotis ir daugeliu atvejų tam tikromis sąlygomis paveikiamos ar palankesnės jų veikimui.
Veiksnių, turinčių įtakos fermentų veiklai, sąrašas
Fermento koncentracija
Didėjant fermento koncentracijai, proporcingai didėja reakcijos greitis. Tačiau taip yra tik iki tam tikros koncentracijos, nes tam tikru momentu greitis tampa pastovus.
Ši savybė naudojama serumo fermentų (iš kraujo serumo) aktyvumui ligų diagnozei nustatyti.
Pagrindo koncentracija
Padidėjus substrato koncentracijai, padidėja reakcijos greitis. Taip yra todėl, kad daugiau substrato molekulių susidurs su fermento molekulėmis, todėl produktas susidarys greičiau.
Tačiau, viršijus tam tikrą substrato koncentraciją, reakcijos greitis nebus paveiktas, nes fermentai bus prisotinti ir dirbs maksimaliu greičiu.
pH
Vandenilio jonų koncentracijos (pH) pokyčiai daro didelę įtaką fermentų aktyvumui. Kadangi šie jonai yra įkrauti, jie sukuria patrauklias ir atstumiančias jėgas tarp vandenilio ir jonų jungčių fermentuose. Dėl šio įsikišimo pasikeičia fermentų forma, taip veikiant jų veiklą.
Kiekvieno fermento pH yra optimalus, kai reakcijos greitis yra didžiausias. Taigi optimalus fermento pH priklauso nuo to, kur jis paprastai veikia.
Pavyzdžiui, žarnyno fermentų optimalus pH yra apie 7,5 (šiek tiek šarminis). Priešingai, skrandžio fermentų optimalus pH yra apie 2 (labai rūgštus).
Druskingumas
Druskų koncentracija taip pat daro įtaką jonų potencialui, todėl jos gali įsiterpti į tam tikrus fermentų ryšius, kurie gali būti to paties aktyvumo vietoje. Tokiais atvejais, kaip ir pH, bus paveiktas fermentų aktyvumas.
Temperatūra
Kylant temperatūrai, padidėja fermento aktyvumas ir atitinkamai reakcijos greitis. Tačiau labai aukšta temperatūra denatūruoja fermentus, tai reiškia, kad perteklinė energija nutraukia ryšius, kurie palaiko jų struktūrą, todėl jie neveikia optimaliai.
Taigi reakcijos greitis greitai mažėja, nes šilumos energija denatūruoja fermentus. Šį efektą galima pastebėti grafiškai varpo formos kreivėje, kur reakcijos greitis yra susijęs su temperatūra.
Temperatūra, kurioje vyksta didžiausias reakcijos greitis, vadinama optimalia fermento temperatūra, kuri stebima aukščiausiame kreivės taške.
Skirtingų fermentų vertė skiriasi. Tačiau daugumos žmogaus organizme esančių fermentų optimali temperatūra yra apie 37,0 ° C.
Trumpai tariant, kylant temperatūrai, iš pradžių reakcijos greitis padidės dėl padidėjusios kinetinės energijos. Tačiau sąjungos suirimo poveikis bus didesnis ir didesnis, o reakcijos greitis pradės mažėti.
Produkto koncentracija
Reakcijos produktų kaupimasis paprastai sulėtina fermento veiklą. Kai kuriuose fermentuose produktai susijungia su savo aktyvia vieta ir sudaro laisvą kompleksą ir taip slopina fermento aktyvumą.
Gyvose sistemose šio tipo slopinimo paprastai neleidžia greitai pašalinti susidarę produktai.
Fermentų aktyvatoriai
Kai kuriems fermentams, norint geriau veikti, reikia kitų elementų. Tai gali būti neorganiniai metalų katijonai, tokie kaip Mg 2+ , Mn 2+ , Zn 2+ , Ca 2+ , Co 2+ , Cu 2+ , Na + , K +. ir kt.
Retais atvejais anijonai taip pat reikalingi fermentiniam aktyvumui, pavyzdžiui, chloridalo anijonas (CI-) amilazei. Šie maži jonai vadinami fermentų kofaktoriais.
Taip pat yra dar viena elementų grupė, skatinanti fermentų, vadinamų kofermentais, veiklą. Koenzimai yra organinės molekulės, turinčios anglies, kaip ir vitaminai, randami maiste.
Pavyzdys galėtų būti vitaminas B12, kuris yra metionino sintazės kofermentas - fermentas, būtinas baltymų metabolizmui organizme.
Fermentų inhibitoriai
Fermentų inhibitoriai yra medžiagos, kurios neigiamai veikia fermentų veiklą ir dėl to sulėtina ar kai kuriais atvejais sustabdo katalizę.
Yra trys paplitę fermentų slopinimo tipai: konkurencinis, nekonkurencinis ir substrato slopinimas:
Konkurencijos inhibitoriai
Konkurencinis inhibitorius yra cheminis junginys, panašus į substratą, galintis reaguoti su aktyvia fermento vieta. Kai aktyvioji fermento vieta yra sujungta su konkuruojančiu inhibitoriumi, substratas negali prisijungti prie fermento.
Nekonkurenciniai inhibitoriai
Nekonkurencinis inhibitorius taip pat yra cheminis junginys, jungiantis prie kitos fermento aktyviosios vietos, vadinamos alosterine vieta. Todėl fermentas keičia formą ir nebegali lengvai prisijungti prie savo substrato, todėl fermentas negali tinkamai veikti.
Nuorodos
- Alters, S. (2000). Biologija: gyvenimo supratimas (3-asis leidimas). Jones ir Bartlett mokymasis.
- Bergas, J., Tymoczko, J., Gatto, G. ir Strayeris, L. (2015). Biochemija (8-asis leidimas). WH Freeman ir kompanija.
- Russellas, P .; Wolfe, S .; Hertz, P .; Starras, C. ir McMillanai, B. (2007). Biologija: dinaminis mokslas (1-asis leidimas). Thomsonas Brooksas / Cole'as.
- Segeris, S .; Slabaugh, M & Hansen, M. (2016). Chemija šiandien: bendroji, organinė ir biochemija (9-asis leidimas). „Cengage“ mokymasis.
- Stokeris, H. (2013). Organinė ir biologinė chemija (6-asis leidimas). „Brooks“ / Cole Cengage mokymasis.
- Voet, D., Voet, J. ir Pratt, C. (2016). Biochemijos pagrindai: gyvenimas molekuliniame lygmenyje (5-asis leidimas). Vilis.