BALTYMŲ DENATŪRACIJA: VEIKSNIAI IR PASEKMĖS - BIOLOGIJA - 2025

Baltymų denatūracijos susideda iš trijų dimensijų struktūros praradimas dėl aplinkos faktorių, pavyzdžiui, kaip temperatūra, pH arba tam tikrų cheminių medžiagų. Dėl struktūros praradimo prarandama su tuo baltymu susijusi biologinė funkcija, nesvarbu, ar tai būtų fermentinis, struktūrinis, nešiotojas.

Baltymų struktūra yra labai jautri pokyčiams. Vieno esminio vandenilio jungties destabilizacija gali denatūruoti baltymus. Lygiai taip pat yra sąveikos, kurios nėra griežtai būtinos baltymų funkcijai vykdyti ir, jei jos destabilizuotos, neturi jokios įtakos funkcijai.

Baltymų struktūra

Norėdami suprasti baltymų denatūracijos procesus, turime žinoti, kaip organizuojami baltymai. Tai yra pirminė, antrinė, tretinė ir ketvirtinė struktūra.

Pirminė struktūra

Tai aminorūgščių seka, kuri sudaro minėtą baltymą. Amino rūgštys yra pagrindiniai elementai, iš kurių susideda šios biomolekulės, ir yra 20 skirtingų tipų, kurių kiekviena pasižymi ypatingomis fizinėmis ir cheminėmis savybėmis. Jie yra sujungti peptidiniu ryšiu.

Antrinė struktūra

Šioje struktūroje ši linijinė aminorūgščių grandinė pradeda suktis per vandenilio ryšius. Yra dvi pagrindinės antrinės struktūros: spiralės formos α spiralė; ir sulankstytas lapas β, kai dvi tiesinės grandinės yra lygiagrečios.

Tretinė struktūra

Tai apima kitas jėgų rūšis, kurios lemia specifines trijų matmenų formos raukšles.

Baltymų struktūrą sudarančių aminorūgščių liekanų R grandinės gali sudaryti disulfidinius tiltelius, o hidrofobinės baltymų dalys susikaupia kartu, o hidrofilinės - su vandeniu. Van der Waals jėgos veikia kaip aprašytų sąveikų stabilizatoriai.

Ketvirtinė struktūra

Jį sudaro baltymų vienetų sankaupos.

Kai baltymas denatūruojamas, jis praranda ketvirtinę, tretinę ir antrinę struktūrą, o pirminis lieka nepažeistas. Baltymai, kuriuose gausu disulfidinių jungčių (tretinė struktūra), suteikia didesnį atsparumą denatūracijai.

Denatūraciją sukeliantys veiksniai

Bet kuris veiksnys, destabilizuojantis nekovalentinius ryšius, atsakingus už natūralios baltymo struktūros palaikymą, gali sukelti jo denatūraciją. Tarp svarbiausių galime paminėti:

pH

Esant labai ekstremalioms rūgščių ar šarmų pH, baltymai gali prarasti savo trimatę konfigūraciją. Iš H perteklius ⁺ ir OH ^- jonai vidutiniu destabilizes baltymų sąveiką.

Šis joninio modelio pokytis sukelia denatūraciją. Kai kuriais atvejais denatūracija dėl pH gali būti grįžtama, o kitais - negrįžtama.

Temperatūra

Šiluminė denatūracija vyksta kylant temperatūrai. Organizmuose, gyvenančiuose vidutinėmis aplinkos sąlygomis, baltymai pradeda destabilizuotis aukštesnėje nei 40 ° C temperatūroje. Aišku, termofilinių organizmų baltymai gali atlaikyti šiuos temperatūros diapazonus.

Dėl padidėjusios temperatūros padidėja molekuliniai judesiai, kurie veikia vandenilio ryšius ir kitus nekovalentinius ryšius, todėl prarandama tretinė struktūra.

Dėl šios temperatūros padidėjimo sumažėja reakcijos greitis, jei mes kalbame apie fermentus.

Cheminės medžiagos

Didelės polinės medžiagos, tokios kaip karbamidas, veikia vandenilio ryšius. Taip pat nepolinės medžiagos gali sukelti panašias pasekmes.

Plovikliai taip pat gali destabilizuoti baltymų struktūrą; tačiau tai nėra agresyvus procesas ir jie dažniausiai yra grįžtami.

Reduktoriai

Β-Merkaptoetanolis (HOCH2CH2SH) yra cheminė medžiaga, dažnai naudojama laboratorijoje denatūruoti baltymus. Ji yra atsakinga už disulfidinių tiltelių tarp amino rūgščių liekanų sumažinimą. Tai gali destabilizuoti tretinę ar ketvirtinę baltymo struktūrą.

Kitas reduktorius, turintis panašias funkcijas, yra ditiotreitolis (DTT). Be to, kiti veiksniai, prisidedantys prie baltymų natūralios struktūros praradimo, yra sunkiųjų metalų, kurių koncentracija yra aukšta, ir ultravioletinės spinduliuotės poveikis.

Pasekmės

Kai įvyksta denatūracija, baltymai praranda savo funkcijas. Baltymai veikia optimaliai, kai yra jų gimtojoje būsenoje.

Funkcijos praradimas ne visada susijęs su denatūracijos procesu. Gali būti, kad nedidelis baltymų struktūros pokytis praranda funkciją nestabilizuodamas visos trimatės struktūros.

Procesas gali būti negrįžtamas. Laboratorijoje, jei sąlygos pasikeis, baltymai gali grįžti į pradinę konfigūraciją.

Atnaujinimas

Vienas garsiausių ir įtikinamiausių renaturacijos eksperimentų buvo įrodytas A ribonukleazėje.

Kai tyrėjai pridėjo denatūruojančių medžiagų, tokių kaip karbamidas ar β-merkaptoetanolis, baltymai buvo denatūruoti. Jei šie agentai būtų pašalinti, baltymas grįžtų į savo natūralią konformaciją ir galėtų atlikti savo funkciją 100% efektyvumu.

Viena iš svarbiausių šio tyrimo išvadų buvo eksperimentiškai parodyti, kad baltymo trimatę konformaciją lemia jo pirminė struktūra.

Kai kuriais atvejais denatūracijos procesas yra visiškai negrįžtamas. Pvz., Kepdami kiaušinį, mes kaitiname baltymus (pagrindinis yra albuminas), kurie juos sudaro, balta spalva įgauna vientisą ir balkšvą spalvą. Intuityviai galime daryti išvadą, kad net ir atvėsinęs jis negrįš į savo pradinę formą.

Daugeliu atvejų denatūracijos procesas yra lydimas tirpumo praradimo. Tai taip pat sumažina klampumą, difuzijos greitį ir lengviau kristalizuojasi.

Chaperone baltymai

Chaperonai arba chaperoninų baltymai yra atsakingi už kitų baltymų denatūracijos prevenciją. Jie taip pat slopina tam tikrą baltymų netinkamą sąveiką, kad būtų užtikrintas teisingas jų sulankstymas.

Kai terpės temperatūra pakyla, šie baltymai padidina jų koncentraciją ir apsaugo nuo kitų baltymų denatūracijos. Štai kodėl jie taip pat vadinami „šilumos šoko baltymais“ arba HSP (šilumos šoko baltymais).

Chaperoninai yra panašūs į narvą ar statinę, saugančią dominančius baltymus viduje.

Šie baltymai, reaguojantys į ląstelių stresą, buvo aprašyti įvairiose gyvų organizmų grupėse ir yra labai konservuoti. Yra skirtingos chaperoninų klasės ir jos klasifikuojamos pagal molekulinę masę.

Nuorodos

1. Campbell, NA, ir Reece, JB (2007). Biologija. Panamerican Medical Ed.
2. Devlin, TM (2004). Biochemija: vadovėlis su klinikiniais pritaikymais. Aš atbuline eiga.
3. J. Koolmanas, & Röhm, KH (2005). Biochemija: tekstas ir atlasas. Panamerican Medical Ed.
4. Melo, V., Ruiz, V. M. ir Cuamatzi, O. (2007). Metabolinių procesų biochemija. Grąžinti.
5. D. Pacheco, & Leal, DP (2004). Medicininė biochemija. Redakcija „Limusa“.
6. Pena, A., Arroyo, A., Gómez, A., & Tapia, R. (1988). Biochemija. Redakcija „Limusa“.
7. Sadava, D., & Purves, WH (2009). Gyvenimas: Biologijos mokslas. Panamerican Medical Ed.
8. „Tortora“, G. J., „Funke“, „BR“ ir „Case“, CL (2007). Įvadas į mikrobiologiją. Panamerican Medical Ed.
9. Voet, D., Voet, JG, & Pratt, CW (2007). Biochemijos pagrindai. Panamerican Medical Ed.