KETVIRTINĖ BALTYMŲ STRUKTŪRA: CHARAKTERISTIKOS - BIOLOGIJA - 2025

Ketvirtinio struktūra baltymų apibrėžia erdvinius ryšius tarp kiekvieno iš jų polipeptidinių subvienetų sujungtos nekovalentinio jėgų. Polimeriniuose baltymuose kiekviena juos sudaranti polipeptido grandinė yra vadinama subvienetais arba protomerais.

Baltymai gali būti sudaryti iš vieno (monomerinio), dviejų (dimerinio), kelių (oligomerinio) arba daugelio protomerų (polimerinio). Šie protomerai gali turėti panašią arba labai skirtingą molekulinę struktūrą. Pirmuoju atveju sakoma, kad jie yra homotipiniai baltymai, o antruoju atveju - heterotipiniai.

Platinančio ląstelės branduolinio antigeno baltymo ketvirtinės struktūros pavyzdys. Paimta ir redaguota iš: Thomas Shafee.

Moksliniuose tyrimuose biochemikai naudoja poodines graikiškas raides baltymų protomerų sudėčiai apibūdinti. Pavyzdžiui, tetramerinis homotipinis baltymas yra žymimas α ₄ , o tetramerinis baltymas, sudarytas iš dviejų skirtingų dimerų, yra žymimas α ₂ β ₂ .

Baltymų struktūra

Baltymai yra sudėtingos molekulės, kurių konfigūracija yra skirtinga. Šios konfigūracijos yra unikalios kiekvienam baltymui ir leidžia joms atlikti labai specifines funkcijas. Baltymų struktūrinio organizavimo lygiai yra šie.

Pirminė struktūra

Tai reiškia seką, kurioje polipeptido grandinėje yra išdėstytos skirtingos aminorūgštys. Šią seką suteikia DNR seka, koduojanti minėtą baltymą.

Antrinė struktūra

Dauguma baltymų nėra visiškai išplėstos ilgos aminorūgščių grandinės, tačiau jie turi regionus, kurie reguliariai sulankstomi į spiralę ar lakštus. Šis sulankstymas yra vadinamas antrine struktūra.

Tretinė struktūra

Antrinės konstrukcijos sulankstyti plotai, savo ruožtu, gali būti sulankstyti ir surinkti į kompaktiškesnes konstrukcijas. Šis paskutinis raukšlė suteikia baltymui trimatę formą.

Ketvirtinė struktūra

Baltymuose, kuriuos sudaro daugiau nei vienas subvienetas, ketvirtinės struktūros yra erdviniai ryšiai, egzistuojantys tarp kiekvieno subvieneto, susieti nekovalentiniais ryšiais.

Baltymų pirminė, antrinė, tretinė ir ketvirtinė struktūros, trimatė konformacija. Paimta ir redaguota iš: Alejandro Porto.

Kvartero struktūros stabilumas

Trimatę baltymų struktūrą stabilizuoja silpna arba nekovalentinė sąveika. Nors šie ryšiai ar sąveika yra daug silpnesni nei įprastų kovalentinių jungčių, jų yra daug ir jų kumuliacinis poveikis yra galingas. Čia apžvelgsime keletą labiausiai paplitusių sąveikų.

Hidrofobinė sąveika

Kai kurios aminorūgštys turi hidrofobines šonines grandines. Kai baltymai turi šias aminorūgštis, molekulės sulankstymas nukreipia šias šonines grandines link baltymo vidaus ir apsaugo jas nuo vandens. Skirtingų šoninių grandinių pobūdis reiškia, kad jos skirtingai prisideda prie hidrofobinio efekto.

Van der Waals sąveika

Ši sąveika įvyksta, kai molekulės ar atomai, kurie nėra susieti kovalentiniais ryšiais, tampa per daug arti vienas kito, ir dėl to jų tolimiausi elektroniniai orbitalės pradeda persidengti.

Tuo metu tarp šių atomų yra sukuriama atstumianti jėga, kuri labai greitai auga artėjant prie jų atitinkamų centrų. Tai yra vadinamosios „van der Waals“ pajėgos.

Apkrovos ir apkrovos sąveika

Būtent elektrostatinė sąveika įvyksta tarp įkrautų dalelių poros. Baltymuose tokio tipo sąveika įvyksta tiek dėl baltymo grynojo elektrinio krūvio, tiek dėl individualaus jonų, esančių juose, krūvio. Ši sąveikos rūšis kartais vadinama druskos tiltu.

Vandenilio jungtys

Vandenilio ryšys yra nustatytas tarp vandenilio atomo, kovalentiškai sujungto su vandenilio jungties donorų grupe, ir laisvųjų elektronų poros, priklausančios ryšių akceptorių grupei.

Šis ryšys yra labai svarbus, nes daugelio molekulių, įskaitant vandens ir biologinių molekulių, savybes daugiausia lemia vandenilio ryšiai. Tai dalijasi kovalentinių ryšių (elektronų dalijamasi) ir nekovalentinių sąveikų (krūvio ir krūvio sąveika) savybėmis.

Dipolio sąveika

Molekulėse, įskaitant baltymus, kurios neturi grynojo krūvio, gali susidaryti nevienoda jų vidinių krūvių struktūra, o vienas kraštutinumas yra šiek tiek neigiamas nei kitas. Tai vadinama dipoliu.

Ši molekulės dipolinė būklė gali būti nuolatinė, tačiau ją taip pat gali sukelti. Dipolius gali patraukti jonai arba kiti dipoliai. Jei dipoliai yra nuolatiniai, sąveika yra platesnė nei sukeltų dipolių.

Be šių nekovalentinių sąveikų, kai kurie oligomeriniai baltymai stabilizuoja savo ketvirtinę struktūrą per kovalentinį ryšį - disulfidinį ryšį. Jie yra nustatomi tarp skirtingų protomerų cisteinų sulfhidrilo grupių.

Disulfidiniai ryšiai taip pat padeda stabilizuoti antrinę baltymų struktūrą, tačiau tokiu atveju jie susieja cisteinilo liekanas tame pačiame polipeptide (intrapolipeptido disulfido jungtys).

Protomerų sąveika

Kaip minėta aukščiau, baltymuose, kuriuos sudaro keli subvienetai arba protomerai, šie subvienetai gali būti panašūs (homotipiški) arba skirtingi (heterotipiniai).

Homotipinės sąveikos

Baltymus sudarantys subvienetai yra asimetriškos polipeptido grandinės. Tačiau homotipinėje sąveikoje šie subvienetai gali būti susieti skirtingais būdais, pasiekiant skirtingo tipo simetriją.

Kiekvieno protomero sąveikaujančios grupės paprastai yra skirtingose ​​padėtyse, todėl jos vadinamos heterologinėmis sąveikomis. Skirtingų subvienetų heterologinė sąveika kartais įvyksta taip, kad kiekvienas subvienetas yra susuktas ankstesnio atžvilgiu, kad būtų galima pasiekti spiralinę struktūrą.

Kitais atvejais sąveika vyksta taip, kad apibrėžtos subvienetų grupės yra išdėstytos aplink vieną ar daugiau simetrijos ašių, vadinamoje taškų grupių simetrija. Kai yra kelios simetrijos ašys, kiekvienas subvienetas sukasi kaimyno atžvilgiu 360 ° / n (kur n žymi ašių skaičių).

Tarp tokiu būdu gautų simetrijos tipų yra, pavyzdžiui, spiralinė, kubinė ir ikosaedrinė.

Kai du subvienetai sąveikauja per dvejetainę ašį, kiekvienas vienetas sukasi 180 ° kampu kito atžvilgiu, aplink tą ašį. Ši simetrija yra žinoma kaip C ₂ simetrija . Jame kiekvieno subvieneto sąveikos vietos yra tapačios; šiuo atveju mes kalbame ne apie heterologinę sąveiką, o apie izologinę sąveiką.

Jei priešingai, ryšys tarp dviejų dimero komponentų yra heterologinis, tada gaunamas asimetrinis dimeris.

Heterotipinės sąveikos

Baltymuose sąveikaujantys subvienetai ne visada yra to paties pobūdžio. Yra baltymų, kuriuos sudaro dvylika ar daugiau skirtingų subvienetų.

Baltymų stabilumą palaikančios sąveikos yra tokios pačios kaip homotipinės sąveikos, tačiau paprastai gaunamos visiškai asimetriškos molekulės.

Pavyzdžiui, hemoglobinas yra tetrameras, turintis dvi skirtingas subvienetų poras (α ₂ β ₂ ).

Kvartero hemoglobino struktūra. Paimta ir redaguota iš: Benjah-bmm27. Modifikuotas Alejandro Porto. .

Nuorodos

1. CK Mathews, KE van Holde ir KG Ahern (2002). Biochemestrija. 3 leidimas. „Benjamin“ / „Cummings Publishing Company, Inc.“
2. RK Murray, P. Mayes, DC Granner ir VW Rodwell (1996). Harperio biochemestrija. „Appleton & Lange“
3. JM Berg, JL Tymoczko ir L. Stryer (2002). Biochemestrija. 5-asis leidimas. WH Freeman ir kompanija.
4. J. Koolmanas ir K.-H. Roehmas (2005). Biochemijos spalvų atlasas. 2-asis leidimas. Thieme.
5. A. Lehningeris (1978). Biochemija. „Ediciones Omega“, SA
6. L. Stryer (1995). Biochemestrija. „WH Freeman and Company“, Niujorkas.