- Amino rūgštys
- Alifatinės aminorūgštys
- Amino rūgštys su hidroksilo arba sieros turinčiomis šoninėmis grandinėmis
- Ciklinės aminorūgštys
- Aromatinės aminorūgštys
- Pagrindinės aminorūgštys
- Rūgštinės aminorūgštys ir jų amidai
- Peptidiniai ryšiai
- Aminorūgščių seka
- Baltymų kodavimas
- Nuorodos
Pirminės struktūros baltymų yra tvarka, kurie yra išdėstyti amino rūgštys polipeptido arba polipeptidų, kad jas. Baltymas yra biopolimeras, kurį sudaro α-aminorūgščių monomerai, sujungti peptidiniais ryšiais. Kiekvienas baltymas turi apibrėžtą šių aminorūgščių seką.
Baltymai atlieka daugybę įvairių biologinių funkcijų, įskaitant formuojant ir palaikant ląstelių vientisumą per citoskeletą, ginantis kūną nuo pašalinių agentų per antikūnus ir katalizuojant chemines organizmo reakcijas per fermentus.
Baltymų pirminė, antrinė, tretinė ir ketvirtinė struktūros, trimatė konformacija. Paimta ir redaguota iš: Alejandro Porto.
Šiandien baltymų sudėtį ir aminorūgščių išdėstymo tvarką (seką) galima nustatyti greičiau nei prieš metus. Ši informacija kaupiama tarptautinėse elektroninėse duomenų bazėse, prie kurių galima prisijungti per internetą (be kita ko, „GenBank“, PIR).
Amino rūgštys
Amino rūgštys yra molekulės, turinčios amino grupę ir karboksirūgšties grupę. Kalbant apie α-aminorūgštis, jos turi centrinį anglies atomą (α anglies), prie kurio yra prijungta ir amino grupė, ir karboksilo grupė, be vandenilio atomo ir skiriamąją R grupę, kuri vadinama šoninės grandinės.
Dėl šios α-anglies konfigūracijos susidariusios aminorūgštys, vadinamos α-aminorūgštimis, yra chiralinės. Gaminamos dvi formos, kurios yra veidrodinės viena kitos atvaizdai ir vadinamos L ir D enantiomerais.
Visi gyvų būtybių baltymai yra sudaryti iš 20 α-aminorūgščių, turinčių L konfigūraciją. Šių 20 aminorūgščių šoninės grandinės yra skirtingos ir pasižymi didele cheminių grupių įvairove.
Iš esmės α-aminorūgštys gali būti sugrupuotos (savavališkai), atsižvelgiant į šoninės grandinės tipą, tokiu būdu.
Alifatinės aminorūgštys
Šioje grupėje, pasak kai kurių autorių, yra glicinas (Gli), alaninas (Ala), Valine (Val), leucinas (Leu) ir izoleucinas (Ile). Kiti autoriai taip pat apima metioniną (Met) ir proliną (Pro).
Amino rūgštys su hidroksilo arba sieros turinčiomis šoninėmis grandinėmis
Jame yra serino (Ser), cisteino (Cys), treonino (Thr), taip pat metionino. Kai kurių autorių nuomone, grupę turėtų sudaryti tik Ser ir Thr.
Ciklinės aminorūgštys
Sudarytas vien tik iš prolino, kurį, kaip jau pažymėta, kiti autoriai įtraukia į alifatines aminorūgštis.
Aromatinės aminorūgštys
Fenilalaninas (Phe), tirozinas (Tyr) ir triptofanas (Trp).
Pagrindinės aminorūgštys
Histidinas (His), Lizinas (Lys) ir Argininas (Arg)
Rūgštinės aminorūgštys ir jų amidai
Jame yra asparto (Asp) ir glutamo (Glu) rūgštys, taip pat amidai Asparginas (Asn) ir Glutaminas (Gln). Kai kurie autoriai išskiria šią paskutinę grupę dviem; viena vertus, rūgščių aminorūgščių (pirmosios dvi), ir, kita vertus, tų, kuriose yra karboksilamido (likusios dvi).
Peptidiniai ryšiai
Amino rūgštys gali būti sujungtos viena su kita per peptidinius ryšius. Šie ryšiai, dar vadinami amidiniais ryšiais, yra užmegzti tarp vienos aminorūgšties α-amino grupės ir kitos α-karboksilo grupės. Ši sąjunga susidaro praradus vandens molekulę.
Dviejų aminorūgščių sąjunga lemia dipeptido susidarymą, o jei pridedama naujų aminorūgščių, paeiliui gali būti formuojami tripeptidai, tetrapeptidai ir pan.
Polipeptidai, sudaryti iš nedidelio skaičiaus aminorūgščių, paprastai vadinami oligopeptidais, o jei aminorūgščių skaičius yra didelis, tada jie vadinami polipeptidais.
Kiekviena aminorūgštis, pridedama prie polipeptido grandinės, išskiria vieną vandens molekulę. Aminorūgšties dalis, praradusi H + arba OH- jungimosi metu, vadinama aminorūgšties liekana.
Daugelio šių oligopeptidų ir polipeptidų grandinių viename gale bus aminorinkalinė grupė (N-galas), o kitame - galinis karboksilo (C-galas). Be to, juose gali būti daug jonizuojamų grupių tarp juos sudarančių aminorūgščių liekanų šoninių grandinių. Dėl šios priežasties jie laikomi poliamolitais.
Susidaro peptidinis ryšys tarp dviejų aminorūgščių. Paimta ir redaguota iš: Alejandro Porto.
Aminorūgščių seka
Kiekvienas baltymas turi tam tikrą savo aminorūgščių liekanų seką. Ši tvarka yra tai, kas žinoma kaip pirminė baltymo struktūra.
Kiekvienas atskiras kiekvieno organizmo baltymas yra specifinis rūšiai. T. y., Žmogaus mioglobinas yra identiškas kito žmogaus mioglobinui, tačiau jis turi nedidelių skirtumų su kitų žinduolių mioglobinais.
Baltymų aminorūgščių kiekis ir rūšys yra tokios pat svarbios kaip šių aminorūgščių vieta polipeptido grandinėje. Norėdami suprasti baltymus, biochemikai pirmiausia turi išskirti ir išgryninti kiekvieną konkretų baltymą, tada atlikti aminorūgščių kiekio analizę ir galiausiai nustatyti jo seką.
Yra skirtingi baltymų išskyrimo ir gryninimo metodai, tarp jų: centrifugavimas, chromatografija, gelio filtravimas, dializė ir ultrafiltracija, taip pat tiriamo baltymo tirpumo savybių naudojimas.
Baltymuose esančių aminorūgščių nustatymas atliekamas trimis etapais. Pirmasis - nutraukti peptidinius ryšius hidrolizės būdu. Vėliau atskiriamos skirtingos amino rūgščių rūšys mišinyje; ir galiausiai kiekviena iš gautų amino rūgščių rūšių yra kiekybiškai įvertinta.
Pirminei baltymo struktūrai nustatyti gali būti naudojami skirtingi metodai; tačiau šiuo metu plačiausiai naudojamas yra Edmano metodas, kuris iš esmės susideda iš pakartotinio N-galinės aminorūgšties žymėjimo ir atskyrimo nuo likusios grandinės ir kiekvienos išskirtos aminorūgšties identifikavimo atskirai.
Baltymų kodavimas
Pirminė baltymų struktūra užkoduota organizmų genuose. Genetinė informacija yra DNR, tačiau, norint ją paversti baltymais, ji pirmiausia turi būti perrašyta į mRNR molekules. Kiekvienas nukleotido tripletas (kodonas) koduoja aminorūgštį.
Kadangi yra 64 galimi kodonai ir baltymų konstravimui naudojama tik 20 aminorūgščių, kiekvieną aminorūgštį gali koduoti daugiau nei vienas kodonas. Beveik visi gyvi daiktai naudoja tuos pačius kodonus, kad koduotųsi tos pačios aminorūgštys. Todėl genetinis kodas laikomas beveik visuotine kalba.
Šiame kodekse yra kodonų, naudojamų polipeptido vertimui pradėti ir sustabdyti. Stabdymo kodonai nekoduoja jokių aminorūgščių, tačiau sustabdo transliaciją C grandinės gale ir yra pavaizduoti tripletais UAA, UAG ir UGA.
Kita vertus, AUG kodonas paprastai veikia kaip pradžios signalas ir taip pat koduoja metioniną.
Po transliacijos baltymai gali būti šiek tiek perdirbti ar modifikuoti, pavyzdžiui, sutrumpinti suskaidžius, kad būtų pasiekta galutinė jų konfigūracija.
Nuorodos
- CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern. 2002. Biochemestrija. 3 -asis leidimas. „Benjamin“ / „Cummings Publishing Company, Inc.“
- Murray, P. Mayes, DC Granner ir VW Rodwell. 1996. Harperio biochemestrija. „Appleton & Lange“
- JM Berg, JL Tymoczko ir L. Stryer (antra). Biochemestrija. 5 -asis leidimas. WH Freeman ir kompanija.
- J. Koolmanas ir K.-H. Roehmas (2005). Biochemijos spalvų atlasas. 2 -asis leidimas. Thieme.
- A. Lehningeris (1978). Biochemija. „Ediciones Omega“, SA
- L. Stryer (1995). Biochemestrija. „WH Freeman and Company“, Niujorkas.