ANTRINĖ BALTYMŲ STRUKTŪRA: CHARAKTERISTIKOS - BIOLOGIJA - 2025

Antrinė struktūra baltymų yra pavadinimas, kuriuo yra apibrėžti lokaliai sulankstyti konformacijos kai kurių polipeptido grandinės dalyse. Ši struktūra susideda iš kelių modelių, kurie reguliariai kartojami.

Baltymų grandinės sulankstytos įvairiais būdais. Tačiau tik kelios iš šių formų yra labai stabilios. Gamtoje dažniausios baltymų formos yra α spiralė ir β lapas. Šias struktūras galima apibūdinti aminorūgščių liekanų jungties kampais ψ (psi) ir φ (phi).

Baltymų alfa spiralės rutulių ir strypų diagrama ir modelis (antrinė struktūra). Paimta ir redaguota iš: Alejandro Porto.

Sąveika, užmegzta tarp aminorūgščių liekanų šoninių grandinių, gali padėti stabilizuoti arba, atvirkščiai, destabilizuoti antrinę baltymų struktūrą. Antrinę struktūrą galima pastebėti sudarant daugelį pluoštinių baltymų.

Istorija

Praėjusio šimtmečio 30-aisiais Williamas Atsbury, dirbdamas su rentgeno spinduliais, nustatė, kad plaukų, taip pat kiaulienos, baltymai turi savo segmentus, kurie buvo reguliariai kartojami.

Remdamiesi šiais rezultatais ir žinodami, kaip svarbūs vandenilio ryšiai yra peptidinių jungčių polinių grupių orientacijoje, Williamas Paulingas ir bendradarbiai hipotetiškai nustatė galimas reguliarius poslinkius, kuriuos gali turėti baltymai.

Paulingas ir jo bendradarbiai 50-ųjų dešimtmetyje sukūrė keletą postulatų, kuriuos reikėjo įvykdyti sujungiant polipeptidinių grandinių jungtis, ir, visų pirma, kad du atomai negali priartėti vienas prie kito mažesniu atstumu nei jų atstumas. atitinkami „Van der Waals“ radijo imtuvai.

Jie taip pat nurodė, kad norint stabilizuoti grandinių sulankstymą, reikia nekovalentinių jungčių.

Remdamiesi šiais postulatais ir ankstesnėmis žiniomis, ir naudodamiesi molekuliniais modeliais, jie sugebėjo aprašyti kai kurias įprastas baltymų konformacijas, įskaitant tas, kurios vėliau buvo parodytos dažniausiai gamtoje, tokias kaip α spiralė ir β lapas. .

Α spiralė

Tai yra paprasčiausia antrinė struktūra, kai polipeptido grandinė išdėstyta susukta ir sutankinta forma aplink įsivaizduojamą ašį. Be to, kiekvienos aminorūgšties šoninės grandinės išsikiša iš šio spiralinio stuburo.

Šiuo atveju aminorūgštys yra išdėstytos taip, kad jų jungčių kampai būtų nuo –45 ° iki –50 °, o bond –60 °. Šie kampai nurodo ryšį tarp α-anglies ir karbonilo deguonies bei jungtį tarp kiekvienos aminorūgšties atitinkamai azoto ir α-anglies.

Be to, mokslininkai nustatė, kad kiekviename α spiralės posūkyje yra 3,6 aminorūgšties liekanų ir kad šis posūkis visada sukasi baltymuose. Be to, kad α-spiralė yra paprasčiausia struktūra, ji yra vyraujanti α-keratinų forma, o apie 25% rutulinių baltymų aminorūgščių priima šią struktūrą.

Α spiralė stabilizuota dėl daugybės vandenilio jungčių. Taigi kiekviename spiralės posūkyje nustatomos trys ar keturios tokio tipo jungtys.

Vandenilio ryšiuose peptidinės jungties azotas ir sekančios ketvirtosios aminorūgšties karbonilo grupės deguonies atomas sąveikauja tos grandinės aminorinkalinės pusės kryptimi.

Mokslininkai įrodė, kad α-spiralę galima formuoti polipeptidinėmis grandinėmis, sudarytomis iš L- arba D-aminorūgščių, su sąlyga, kad visos amino rūgštys turi vienodą stereoizomerinę konfigūraciją. Be to, natūralios L-amino rūgštys gali sudaryti α-spiralę, kuri sukasi tiek į dešinę, tiek į kairę.

Tačiau ne visi polipeptidai gali sudaryti stabilias α-spirales, nes jų pirminė struktūra daro įtaką jos stabilumui. Kai kurių aminorūgščių R grandinės gali destabilizuoti struktūrą ir užkirsti kelią α spiralių konformacijai.

Β lapas

Β lape arba β sulankstytame lape kiekviena iš aminorūgšties liekanų turi 180 ° pasukimą, palyginti su ankstesne aminorūgšties liekana. Tokiu būdu polipeptido grandinės skeletas išlieka prailgintas ir yra zigzago ar akordeono formos.

Akordeono sulankstytos polipeptido grandinės gali būti dedamos viena šalia kitos ir tarp abiejų grandinių susidaryti linijiniai vandenilio ryšiai.

Dvi gretimos polipeptido grandinės gali būti išdėstytos lygiagrečiai, tai yra, abi gali būti orientuotos amino-karboksilo kryptimi, sudarydamos lygiagretų β-lapą; arba jie gali būti išdėstyti priešingomis kryptimis, tada formuojamas antiparallelinis β lapas.

Gretimų aminorūgščių liekanų šoninės grandinės išsikiša iš grandinės stuburo priešingomis kryptimis, todėl susidaro kintama schema. Kai kurios baltymų struktūros riboja aminorūgščių tipus β struktūrose.

Pvz., Tankiai supakuotuose baltymuose jų kontaktiniuose paviršiuose dažniau yra trumpųjų R grandinės aminorūgščių, tokių kaip glicinas ir alaninas.

Baltymų antrinių struktūrų β lapas. Paimta ir redaguota iš: Prestono dvaro mokyklos + JFL.

Kitos antrinės struktūros pertvarkos

3 sraigtas

Šiai struktūrai būdingi 3 aminorūgščių likučiai kiekviename posūkyje, o ne 3.6, pateikiami α spiralės, ir vandenilio rišamosios kilpos, sudarytos iš 10 elementų. Ši struktūra buvo pastebėta kai kuriuose baltymuose, tačiau gamtoje ji nėra labai įprasta.

Π spiralė

Kita vertus, ši struktūra turi 4,4 aminorūgščių liekanas spiralės posūkyje ir 16 narių vandenilio ryšių kilpą. Nors tokia konfigūracija yra sterili įmanoma, ji niekada nebuvo pastebėta gamtoje.

Galima to priežastis yra tuščiaviduris jo centras, per didelis, kad Van der Waals pajėgos galėtų veikti, o tai padėtų stabilizuoti struktūrą, ir vis dėlto jis yra per mažas, kad galėtų praeiti vandens molekulės.

Super antrinė struktūra

Viršutinės antrinės struktūros yra α-spiralių ir β-sulankstytų lakštų antrinių struktūrų deriniai. Šios struktūros gali atsirasti daugelyje kamuolinių baltymų. Galimi skirtingi deriniai, kiekvienas iš jų turi savo ypatybes.

Kai kurie ypač antrinių struktūrų pavyzdžiai yra šie: βαβ vienetas, kuriame du lygiagretūs β lakštai yra sujungti α-spiralės segmentu; αα vienetas, kuriam būdingos dvi viena po kitos einančios α-spiralės, tačiau atskirtos ne spiralės segmentu, kurį sieja jų šoninių grandinių suderinamumas.

Keli β lakštai gali būti sulankstyti ant savęs, suteikiant β statinės konfigūraciją, o ant savęs sulankstytas antiparallelinis β lapas sudaro supervidurinę struktūrą, vadinamą graikų raktu.

Nuorodos

1. CK Mathews, KE van Holde ir KG Ahern (2002). Biochemestrija. 3 leidimas. „Benjamin“ / „Cummings Publishing Company, Inc.“
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner ir VW Rodwell (1996). Harperio biochemestrija. „Appleton & Lange“.
3. JM Berg, JL Tymoczko ir L. Stryer (2002). Biochemestrija. 5-asis leidimas. WH Freeman ir kompanija.
4. J.Koolmanas ir K.-H. Roehmas (2005). Biochemijos spalvų atlasas. 2-asis leidimas. Thieme.
5. A. Lehningeris (1978). Biochemija. „Ediciones Omega“, SA
6. T. McKee ir JR McKee (2003). Biochemija: molekulinis gyvenimo pagrindas. 3 ^-asis leidimas. „McGraw-HiII Companies, Inc.“