TRETINĖ BALTYMŲ STRUKTŪRA: PAGRINDINĖS SAVYBĖS - BIOLOGIJA - 2025

Tretinio struktūra baltymų yra trimatis konformacijos, kad polipeptido grandinės įsigyti, kai jie atlenkiamas atgal patys. Ši konformacija atsiranda sąveikaujant tarp polipeptido aminorūgščių liekanų šoninių grandinių. Šoninės grandinės gali sąveikauti nepriklausomai nuo jų padėties baltyme.

Tretinė struktūra rodo, kad ji priklauso nuo R grupių sąveikos, nesikartojančių grandinės aspektų, nes šios grupės skiriasi kiekviena aminorūgšties liekana. Antrinė struktūra, kita vertus, priklauso nuo karboksilo ir amino grupių, esančių visose amino rūgštyse.

Trečioji baltymo kinazės fosfatazės struktūra su antrinėmis struktūromis alfa spiralėje ir beta lape. Paimta ir redaguota iš: A2-33. Modifikuotas Alejandro Porto. .

Kai kurie autoriai teigia, kad pluoštiniai baltymai turi paprastą tretinę struktūrą, tačiau nepaisant to, kiti autoriai pabrėžia, kad ši struktūra būdinga kamuoliniams baltymams.

Pluoštiniai baltymai

Pluoštiniuose baltymuose polipeptidinės grandinės yra išdėstytos ilgų gijų ar ilgų lakštų pavidalu; paprastai jie yra sudaryti iš vienos rūšies antrinės struktūros. Ši antrinė struktūra daugeliu atvejų yra svarbesnė už tretinę struktūrą nustatant baltymo formą.

Jo biologinė funkcija yra struktūrinė ir suteikia jėgą ir (arba) elastingumą organams ir struktūroms, kur jie yra, išlaikant juos kartu. Visi pluoštiniai baltymai netirpsta vandenyje, nes juose yra daug hidrofobinių aminorūgščių liekanų.

Tarp šių pluoštinių baltymų yra keratinai ir kolagenas. Pirmieji randami jungiamuosiuose audiniuose ir tokiose struktūrose kaip plaukai, nagai (α-keratinai), žvynai ir plunksnos (β-keratinai). Savo ruožtu kolagenas yra kauluose, sausgyslėse ir odoje.

α-keratinai

Šie baltymai yra dalis vadinamųjų tarpinių gijinių baltymų, kurie vaidina svarbų vaidmenį daugialąsčių organizmų citoskelete. Be to, jie yra pagrindinė plaukų, nagų, vilnos, ragų, kanopų sudedamoji dalis ir vienas iš pagrindinių baltymų gyvūnų odoje.

Molekulės struktūra yra α spiralė. Dvi α-keratino gijos gali būti išdėstytos lygiagrečiai ir suvyniotos viena ant kitos, kai jų hidrofobinės R grupės sąveikauja viena su kita. Tokiu būdu sukuriama superheliška struktūra arba rutulys su kairiąja apvija.

Tretinė α-keratino struktūra yra paprasta ir joje vyrauja α-spiralės antrinė struktūra. Kita vertus, taip pat yra ketvirtinė struktūra, nes superhelinėje struktūroje dalyvauja dvi molekulės, kurios sąveikauja nekovalentinių ryšių dėka.

β-keratinai

Pirminė struktūra yra panaši į α-keratinų struktūrą, tačiau jų antrinėje struktūroje dominuoja β lakštai. Jie yra pagrindinė roplių skalių ir paukščių plunksnų sudedamoji dalis.

Kolagenas

Šis baltymas gali sudaryti daugiau kaip 30% visos kai kurių gyvūnų baltymų masės. Jis randamas kremzlėje, kauluose, sausgyslėse, ragenoje ir odoje, be kitų audinių.

Antrinė kolageno struktūra yra unikali, ją atspindi kairiosios pusės spiralė su 3,3 aminorūgščių likučiais kiekviename posūkyje. Trys kairiosios rankos spiralės grandinės (α grandinės) apvynioja viena kitą, sukurdamos dešiniąja puse supjaustytą molekulę, kai kurių autorių vadinamą tropocollagenu.

Tropocollagen molekulės sudaro kolageno skaidulą, pasižyminčią dideliu stiprumu, pranašesne už plieną ir palyginamą su didelio stiprumo variu.

Kiti pluoštiniai baltymai

Kiti pluoštinių baltymų tipai yra fibroinas ir elastinas. Pirmąjį sudaro β lakštai, daugiausia sudaryti iš glicino, alanino ir serino.

Šių aminorūgščių šoninės grandinės yra mažos, todėl jas galima sandariai supakuoti. Rezultatas yra pluoštas, kuris yra labai atsparus ir labai mažai lankstus.

Elastine savo ruožtu valinas pakeičia seriną tarp jo pagrindinių aminorūgščių. Skirtingai nuo fibroino, elastinas yra labai plečiamas, taigi ir jo pavadinimas. Molekulės struktūroje taip pat veikia lizinas, kuris gali dalyvauti kryžminiuose ryšiuose, leidžiančiuose elastinui atgauti savo formą, kai nutrūksta įtampa.

Globuliniai baltymai

Pasauliniai baltymai, skirtingai nei pluoštiniai, yra tirpūs ir paprastai turi kelių tipų antrines struktūras. Tačiau juose svarbesnės yra trimatės konfigūracijos, kurias jie įgyja sulenkdami patys (tretinė struktūra).

Šios ypatingos trimatės konformacijos suteikia specifinį kiekvieno baltymo biologinį aktyvumą. Pagrindinė šių baltymų funkcija yra reguliavimo, kaip tai atsitinka su fermentais.

Rutulinių baltymų tretinės struktūros ypatybės

Trečioji rutulinių baltymų struktūra turi keletą svarbių savybių:

- Pasauliniai baltymai yra kompaktiški, nes yra supakuoti sulanksčius polipeptido grandinę.

- Tolimieji aminorūgščių likučiai pirminėje polipeptido grandinių struktūroje išlieka arti vienas kito, nes sulankstydami jie gali sąveikauti tarpusavyje.

- Didesni rutuliniai baltymai (daugiau nei 200 aminorūgščių) gali turėti kelis kompaktiškus segmentus, nepriklausomus vienas nuo kito ir turinčius tam tikras funkcijas, ir kiekvienas iš šių segmentų vadinamas domenu. Domenas gali turėti nuo 50 iki 350 aminorūgščių liekanų.

Tretinė mioglobino struktūra. Paimta ir redaguota iš: Thomas Splettstoesser. Modifikuotas Alejandro Porto. .

Bendrosios formos kamuolinių baltymų sulankstymo taisyklės

Kaip jau buvo pabrėžta, baltymai pasižymi tam tikromis sulankstymo formomis, kurios taip pat suteikia jiems ypatingas savybes. Šis lankstymas nėra atsitiktinis ir jam palanki tiek pirminė, tiek antrinė struktūros bei tam tikros nekovalentinės sąveikos. Taip pat yra tam tikrų fizinių lankstymo apribojimų, kuriems buvo suformuluotos kai kurios taisyklės:

- Visi rutuliniai baltymai turi apibrėžtus pasiskirstymo modelius, o hidrofobinės R grupės yra nukreiptos į molekulės vidų ir hidrofilinės liekanos išoriniame sluoksnyje. Tam reikia bent dviejų antrinės struktūros sluoksnių. Β-α-β kilpa ir α-α viršūnė gali sudaryti šiuos du sluoksnius.

- β lakštai paprastai išdėstomi kairiąja valcavimo forma.

- Polipeptidinėje grandinėje gali vykti skirtingi posūkiai, pereinantys iš vienos antrinės struktūros į kitą, pavyzdžiui, β ar γ posūkiai, kurie grandinės kryptį gali pakeisti keturiomis ar mažiau aminorūgščių liekanomis.

- Pasauliniai baltymai turi α spiralės, β lakštus, posūkius ir netaisyklingos struktūros segmentus.

Baltymų denatūracija

Jei baltymas praranda savo natūralią (natūralią) trimatę struktūrą, jis praranda biologinį aktyvumą ir daugumą specifinių savybių. Šis procesas žinomas denatūracijos vardu.

Denatūracija gali atsirasti keičiantis natūralioms aplinkos sąlygoms, pavyzdžiui, keičiant temperatūrą ar pH. Daugelyje baltymų procesas yra negrįžtamas; tačiau kiti gali savaime atgauti savo natūralią struktūrą, kai bus atkurtos normalios aplinkos sąlygos.

Nuorodos

1. CK Mathews, KE van Holde ir KG Ahern (2002). Biochemestrija. 3 leidimas. „Benjamin“ / „Cummings Publishing Company, Inc.“
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner ir VW Rodwell (1996). Harperio biochemestrija. „Appleton & Lange“.
3. JM Berg, JL Tymoczko ir L. Stryer (2002). Biochemestrija. 5-asis leidimas. WH Freeman ir kompanija.
4. WM Becker, LJ Kleinsmith ir J. Hardin (2006) „Ląstelių pasaulis“. 6-asis leidimas. „Pearson Education Inc.“
5. A. Lehningeris (1978). Biochemija. „Ediciones Omega“, SA
6. T. McKee ir JR McKee (2003). Biochemija: molekulinis gyvenimo pagrindas. 3 leidimas. „McGraw-HiII Companies, Inc.“