FLAVINO ADENINO DINUKLEOTIDAS (KAPRIZAS): CHARAKTERISTIKOS, BIOSINTEZĖ - BIOLOGIJA - 2025

FAD (Flāvins adenino dinukleotidą) yra organinė molekulė,, kofermento keliose fermentų įvairių medžiagų apykaitos. Kaip ir kiti flavino nukleotidų junginiai, jis veikia kaip protezuojantis oksidaciją mažinančių fermentų grupė. Šie fermentai yra žinomi kaip flavoproteinai.

FAD stipriai jungiasi su flavoproteinu fermento sukcinato dehidrogenazėje; pavyzdžiui, jis yra kovalentiškai prijungtas prie histidino liekanos.

Šaltinis: Edgar181

Flavoproteinai veikia citrinų rūgšties cikle, elektroninio pernešimo grandinėje ir oksidaciniu aminorūgščių bei riebalų rūgščių skilimu, jų funkcija yra oksiduoti alkanus į alkenus.

charakteristikos

FAD sudaro heterociklinis žiedas (izoaloksacinas), suteikiantis geltoną spalvą, pritvirtintą prie alkoholio (ribitolio). Šis junginys gali būti iš dalies redukuojamas, sukurdamas stabilų radikalą FADH, arba visiškai redukuojamas, sukurdamas FADH ₂ .

Kai jis kovalentiškai jungiasi su fermentais, jis laikomas protezavimo grupe, tai yra, sudaro ne aminorūgšties turinčią baltymo dalį.

Savo oksiduotu pavidalu flavoproteinai turi svarbias absorbcijos juostas matomo spektro srityje, suteikdami jiems intensyvią spalvą nuo geltonos iki raudonos ir žalios.

Kai šių fermentų kiekis sumažėja, jie keičia spalvą dėl pasikeitusio absorbcijos spektro. Ši charakteristika naudojama tiriant šių fermentų aktyvumą.

Augalai ir kai kurie mikroorganizmai, galintys sintetinti flavinus, tačiau aukštesniems gyvūnams (tokiems kaip žmogus) izoaloksacino žiedo sintezuoti neįmanoma, todėl šie junginiai yra gaunami dietos metu, pavyzdžiui, vitaminas B ₂ .

FAD, norint gauti redukuotą FADH ₂ formą, gali būti generuojamas tuo pat metu dviejų elektronų perkėlimas arba nuoseklus kiekvieno elektrono perkėlimas .

FAD biosintezė

Kaip minėta aukščiau, žiedas, kuris sudaro FAD kofermentą, negali būti susintetintas gyvūnams, todėl norint gauti minėtą koenzimą reikalingas dietos pirmtakas, kuris paprastai yra vitaminas. Šiuos vitaminus sintezuoja tik mikroorganizmai ir augalai.

FAD susidaro iš vitamino B ₂ (riboflavino) per dvi reakcijas. Riboflavino ribitilo šoninė grandinė fosforilinama C5 anglies -OH grupėje fermento flavokinazės dėka.

Šiame etape susidaro flavino mononukleotidas (FMN), kuris, nepaisant jo pavadinimo, nėra tikras nukleotidas, nes ribitilo grandinė nėra tikras cukrus.

Susiformavus FMN ir per pirofosfato grupę (PPi), susiejimas su AMP įvyksta veikiant fermentui FAD pirofosforilazei, pagaliau gaminant kofermentą FAD. Gamtoje gausu flavokinazės ir pirofosforilazės fermentų.

Svarba

Nors daugelis fermentų patys gali atlikti savo katalizines funkcijas, yra keletas, kuriems reikalingas išorinis komponentas, kuris jiems suteikia chemines funkcijas, kurių jiems trūksta polipeptidinėse grandinėse.

Išoriniai komponentai yra vadinamieji kofaktoriai, kurie gali būti metalo jonai ir organiniai junginiai; tokiu atveju jie yra žinomi kaip koenzimai, kaip tai daroma FAD atveju.

Fermento-koenzimo komplekso katalizinė vieta vadinama holoenzimu, o fermentas yra žinomas kaip apoenzimas, kai jam trūksta kofaktoriaus - būsenos, kurioje jis kataliziškai išlieka neaktyvus.

Įvairių fermentų (priklausomų nuo flavino) katalizinis aktyvumas turi būti susietas su FAD, kad būtų galima atlikti jo katalizinį aktyvumą. Juose FAD veikia kaip tarpinis elektronų ir vandenilio atomų pernešėjas, gaunamas paverčiant substratus produktais.

Yra įvairių reakcijų, kurios priklauso nuo flavinų, pavyzdžiui, anglies jungčių oksidacija, kai sočiosios virsta nesočiosiomis riebalų rūgštimis, arba sukcinato oksidacija į fumaratą.

Nuo flavino priklausomos dehidrogenazės ir oksidazės

Flavino priklausomuose fermentuose kaip protezavimo grupė yra tvirtai pritvirtintas FAD. Šio koenzimo sritys, dalyvaujančios įvairių reakcijų redoksuose, gali būti grįžtamai sumažintos, tai yra, molekulė gali grįžtamai pasikeisti į FAD, FADH ir FADH _{2 būsenas} .

Svarbiausi flavoproteinai yra dehidrogenazės, susijusios su elektronų pernešimu ir kvėpavimu, jų yra mitochondrijose ar jos membranose.

Kai kurie nuo flavino priklausomi fermentai yra sukcinato dehidrogenazė, veikianti citrinų rūgšties cikle, taip pat acil-CoA-dehidrogenazė, kuri įsiterpia į pirmąjį dehidrogenavimo etapą riebalų rūgščių oksidacijai.

Flavoproteinai, kurie yra dehidrogenazės, turi nedidelę tikimybę, kad sumažėjęs FAD ( FADH ₂ ) gali būti reoksiduotas molekulinio deguonies dėka. Kita vertus, flavoproteinų oksidazėse FADH _{2 yra} lengvai linkęs į reoksidaciją, gamindamas vandenilio peroksidą.

Kai kuriose žinduolių ląstelėse yra flavoproteino, vadinamo NADPH-citochromo P450 reduktaze, kuriame yra ir FAD, ir FMN (flavino mononukleotidas).

Šis flavoproteinas yra membraninis fermentas, įterptas į endoplazminio retikulumo išorinę membraną. Prie šio fermento prijungtas FAD yra NADPH elektronų akceptorius substrato deguonies skyrimo metu.

FAD metabolizmo keliuose

Sukcinato dehidrogenazė yra membraninis flavoproteinas, esantis ląstelių vidinėje mitochondrijų membranoje, kuriame yra kovalentiškai surištas FAD. Citrinos rūgšties cikle jis yra atsakingas už sočiųjų jungčių oksidaciją sukcinato molekulės centre, minėtą jungtį paverčiant dviguba, kad būtų gautas fumaratas.

Koenzimas FAD yra elektronų, gaunamų iš šios jungties oksidacijos, receptorius, redukuojantis jį į FADH ₂ būseną . Šie elektronai vėliau perkeliami į elektroninę transportavimo grandinę.

Elektronų pernešimo grandinės II komplekse yra flavoproteinų sukcinato dehidrogenazė. Šio komplekso funkcija yra perduoti elektronus iš sukcinato į koenzimą Q. FADH ₂ oksiduojamas į FAD, tokiu būdu perduodant elektronus.

Flavoproteinų acil-CoA-dehidrogenazė katalizuoja trans-dvigubo jungties susidarymą, kad riebalų rūgščių β oksidacijos metaboliniame kelyje susidarytų trans-enoilo CoA. Ši reakcija chemiškai yra tokia pati, kaip ir sukcinato dehidrogenazės citrinų rūgšties cikle, o kofermentas FAD yra H dehidrogeno produkto receptorius.

Nuorodos

1. Devlin, TM (1992). Biochemijos vadovėlis: su klinikinėmis koreliacijomis. John Wiley & Sons, Inc.
2. Garrett, RH ir Grisham, CM (2008). Biochemija. Ed. Thomsonas Brooksas / Cole'as.
3. Nelsonas, D. L. ir Coxas, MM (2006). Lehningerio biochemijos principai, 4-asis leidimas. Edas Omega. Barselona.
4. Rawn, JD (1989). Biochemija (Nr. 577.1 RAW). Ed. Interamericana-McGraw-Hill
5. Voet, D., & Voet, JG (2006). Biochemija. Panamerican Medical Ed.