ELEKTRONŲ PERNEŠIMO GRANDINĖ: KOMPONENTAI, SEKA, INHIBITORIAI - BIOLOGIJA - 2025

Elektronų transporto grandinės susideda iš baltymų molekulių ir kofermentų, rinkinį per membraną. Kaip rodo jo pavadinimas, jis yra atsakingas už elektronų pernešimą iš kofermentų NADH arba FADH2 į galutinį receptorių, kuris yra O2 (molekulinis deguonis).

Šiame transportavimo procese energija, išsiskirianti, kai elektronai iš kofermentų į molekulinį deguonį perduodami per baltymų redoksų centrus, yra susijusi su energijos (ATP) gamyba. Ši energija gaunama dėl protono gradiento, kuris susidaro vidinėje mitochondrijų membranoje.

Šaltinis: vartotojas: Rozzychan

Ši transportavimo sistema sudaryta iš įvairių komponentų, kurie gali būti bent dviejose oksidacijos būsenose. Kiekvienas iš jų yra efektyviai redukuojamas ir reoksiduojamas elektronų judėjimo metu iš NADH ar FADH2 į O2.

Koenzimai NAD + ir FAD sumažėja riebalų rūgščių oksidacijos keliuose ir citrinos rūgšties cikle dėl įvairių substratų oksidacijos. Šie koenzimai vėliau oksiduojami elektroninėje transportavimo grandinėje.

Taigi elektroninę transporto sistemą sudaro oksidacijos-redukcijos reakcijų, sujungtų viena su kita, seka.

Grandinės komponentai

Priklausomai nuo organizmo tipo, elektronų pernešimo grandinę sudaro 3–6 komponentai. Elektronų transportavimo procesas ir ATP sintezė oksidacinio fosforilinimo būdu yra procesai, vykstantys membranoje.

Prokariotų ląstelių (aerobinių bakterijų) atveju šie procesai vyksta kartu su plazmos membrana. Eukariotų ląstelėse jis atsiranda mitochondrijų membranoje, todėl elektronų pernešimo komponentai randami vidinėje membranos dalyje.

Elektronai palaipsniui perduodami per keturis kompleksus, kurie sudaro elektroninę transportavimo grandinę.

Kiekvienas kompleksas turi kelis baltymų komponentus, susijusius su protezavimo grupėmis (konjuguotų baltymų neaminorūgštys komponentai), redox, kurie leidžia padidinti jų redukcijos galimybes.

Be to, šią transportavimo sistemą sudaro įvairios molekulinės rūšys, tokios kaip flavoproteinai; Q koenzimas, dar vadinamas ubikinonu (CoQ arba UQ); įvairūs citochromai, tokie kaip citochromas b, c, c1, a ir a3; baltymai su Fe-S grupėmis ir baltymai, prijungti prie Cu. Šios molekulės jungiasi prie membranos, išskyrus citochromą c.

I kompleksas

I kompleksas, vadinamas NADH koenzimo chinono oksidoreduktaze arba NADH dehidrogenaze, yra sudarytas iš maždaug 45 polipeptidų grandinių ir jame yra viena flavino mononukleotido (FMN) molekulė ir aštuonios – devynios Fe-S grupės. Kaip rodo jo pavadinimas, šis kompleksas perduoda elektronų porą iš koenzimo NADH į CoQ.

NADH dehidrogenazės komplekso funkcija prasideda nuo NADH prisijungimo prie komplekso vidinės mitochondrijų membranos matricos pusėje. Tada elektronai perkeliami iš NADH į FMN. Vėliau elektronai iš redukuoto flavino (FMNH2) pereina į baltymus Fe-S.

FMNH2 veikia kaip savotiškas tiltas tarp NADH ir Fe-S baltymų, nes pastarieji gali perduoti tik vieną elektroną, o NADH koenzimas perduoda du, taigi flavinai šį vieno elektrono perkėlimą vykdo dėka. į savo redoksinę puschinono būseną.

Galiausiai elektronai perkeliami iš Fe-S klasterių į koenzimą Q, kuris yra mobilus elektronų nešiklis su izoprenoidine uodega, kuri padaro ją hidrofobine, leidžiančia jai kirsti mitochondrijų membranos centrą.

II kompleksas

II kompleksas, geriau žinomas kaip sukcinato dehidrogenazė, yra neatsiejamas vidinės mitochondrijų membranos baltymas ir yra fermentas, įsiterpiantis į citrinos rūgšties ciklą.

Šį kompleksą sudaro du hidrofiliniai ir du hidrofobiniai subvienetai su hemo b grupėmis, kurie suteikia rišimosi vietą CoQ, be flavoproteino ir baltymo su Fe-S.

Citrinos rūgšties cikle (Krebs arba trikarboksirūgšties cikle) sukcinatas virsta fumaratu sukcinato dehidrogenazės būdu, sumažinant FAD koenzimą iki FADH2. Iš šio paskutinio koenzimo elektronai perkeliami į Fe-S centrus, kurie savo ruožtu perduoda juos į CoQ.

Šio elektronų perkėlimo metu standartinis redokso potencialas yra labai mažas, o tai neleidžia išlaisvinti laisvos energijos, reikalingos sintetinti ATP.

Tai reiškia, kad II kompleksas yra vienintelis kompleksas elektronų pernešimo grandinėje, nepajėgus suteikti energijos ATP sintezei. Tačiau šis kompleksas yra raktas į procesą, nes jis perkelia elektronus iš FADH2 į likusią grandinę.

III kompleksas

III kompleksas, citochromo bc1 kompleksas arba CoQ citochromo c reduktazė, perkelia elektronus iš redukuoto koenzimo Q į citochromą c. Šis perkėlimas vyksta vienu redox keliu, vadinamu Q ciklu.

Šį kompleksą sudaro baltymas su Fe-S ir trys skirtingi citochromai, kuriuose hemo grupėje esantis geležies atomas cikliškai kinta tarp redukuotos (Fe2 +) ir oksiduotos (Fe3 +) būsenos.

Citochromai yra elektronų pernešimo hemoproteinai, turintys redokso aktyvumą. Jų yra visuose organizmuose, išskyrus kai kuriuos privalomus anaerobus.

Šie baltymai turi hemo grupes, kurios keičiasi tarp dviejų oksidacijos būsenų (Fe2 + ir Fe3 +). Citochromas c yra mobilus elektronų nešiklis, silpnai susijęs su vidine mitochondrijų membrana.

Citochromai, esantys šiame komplekse, yra citochromai b, c ir a, visi 3 yra redokso aktyvieji baltymai, turintys skirtingas savybes turinčias avinžirnių grupes, kurios keičia savo oksidacijos būsenas tarp Fe2 + ir Fe3 +.

Citochromas c yra periferinės membranos baltymas, veikiantis kaip elektronų „šaudyklė“ su citochromu c1 ir IV kompleksu.

IV kompleksas

Citochromas c ir O2 yra galutiniai elektronų, gaunamų iš organinių medžiagų oksidacijos, receptoriai, todėl kompleksinė IV arba citochromo c oksidazė yra galutinis fermentas elektronų pernešimo procese. Tai priima elektronus iš citochromo c ir perduoda juos į O2 redukciją.

Komplekso funkcija yra katalizuoti keturių iš eilės redukuoto citochromo c molekulių vieno elektrono oksidaciją, tai yra, tuo pačiu metu redukuojami vienos O2 molekulės keturi elektronai, galiausiai gaminant dvi H2O molekules.

Elektronų pernešimo seka

Koenzimo Q dėka elektronai iš I ir II komplekso perkeliami į III kompleksą, o iš ten per citochromą c pereina į IV kompleksą. Kai elektronai praeina per šiuos keturis kompleksus, jie padidina redukcijos potencialą, išleisdami energiją, kuri vėliau naudojama ATP sintezei.

Iš viso elektronų poros perkėlimas sukelia 10 protonų perkėlimą per membraną; keturi I ir IV komplekse ir du III komplekse.

NADH dehidrogenazė

Šis fermentas katalizuoja koenzimo NADH oksidaciją koenzimu Q. Elektronai juda iš NADH į FMN, kurie yra prijungti prie I komplekso hidrofilinės uodegos. Fe-S grupių elektronai perkelia elektronus po vieną. Šios Fe-S grupės redukuoja membranoje įterptą CoQ į ubikinolį (sumažintą CoQ).

Perkeliant elektronus į CoQ, keturi protonai savo ruožtu per vidinę membraną perkeliami į tarpmembrinę erdvę. Šių protonų perkėlimo mechanizmas apima baltymus, esančius I komplekso hidrofobinėje uodegoje.

Elektronų perdavimo procesas šiame etape išskiria laisvą energiją, konkrečiai -16,6 kcal / mol.

CoQ-citochromo c reduktazė ir ciklas Q

Koenzimas Q oksiduojamas citochromu c, vykstant šio koenzimo katalizuojamai reakcijai. Ubichinolio (redukuoto CoQ) oksidacija vyksta tam tikroje komplekso vietoje (Qo arba oksidacijos vietoje) mitochondrijų membranoje, perduodant du elektronus, vieną į baltymą su Fe-S grupėmis, kitą - į hemo grupes.

Q ciklo metu, kai oksiduoti CoQ, gaunamas puschinonas, tai yra, kai elektronai perkeliami į hemo grupes b1 ir bh. Kai įvyksta šis elektronų perkėlimas, Qo vietoje oksiduojasi antrasis CoQ, pakartodamas ciklą.

Šis ciklas sukelia dviejų elektronų perkėlimą ir, savo ruožtu, keturių protonų perkėlimą į tarpląstelinę erdvę, išleidžiant –10,64 kcal / mol laisvosios energijos.

Citochromo c oksidazė

Šis fermentas (IV kompleksas) katalizuoja citochromo c (redukuoto) oksidaciją O2, kuris yra galutinis elektronų akceptorius. Šis perdavimas sukuria po vieną H2O molekulę kiekvienai perkeltai elektronų porai, kartu su protonų pernešimu per membraną.

Elektronai juda vienas po kito, nuo redukuoto citochromo c iki poros CuA jonų, tada pereina į hemo grupę ir galiausiai pasiekia komplekso, kuriame yra CuB jonai ir heme a3, branduolio centrą, kur vyksta keturių elektronų perkėlimas iki deguonies.

Komplekse IV elementai perneša elektronus po vieną, kad O2 pamažu mažėtų, taigi kai kurie toksiški junginiai, tokie kaip superoksidas, vandenilio peroksidas ar hidroksilo radikalai, neišsiskiria.

Šiame etape išsiskirianti energija atitinka -32 kcal / mol. Elektrocheminis gradientas, susidarantis pernešimo procese, ir energijos pokyčiai (ΔE), kuriuos sukelia elektronų pora, eidami per keturis kompleksus, kiekviename etape atitinka laisvą energiją, reikalingą ATP molekulės gamybai.

Sukcinato dehidrogenazė

Kaip minėta, šis kompleksas atlieka vienintelę, bet svarbią funkciją - FADH2 elektronų įvedimą iš citrinos rūgšties ciklo į elektronų transportavimo grandinę.

Šis fermentas katalizuoja koenzimo FADH2 oksidaciją koenzimu Q (oksiduotas). Citrinos rūgšties cikle sukcinatas oksiduojasi į fumaratą, du elektronai ir du protonai perkeliami į FAD. Vėliau FADH2 perduoda šiuos elektronus į CoQ per komplekso Fe-S centrus.

Galiausiai iš CoQ elektronai perkeliami į III kompleksą, atlikus aukščiau aprašytus veiksmus.

Grandinės kompleksai yra nepriklausomi

Keturi kompleksai, sudarantys elektroninę transportavimo grandinę, yra nepriklausomi, tai yra, jie yra randami ir veikia savarankiškai vidinėje mitochondrijų membranoje, o kiekvieno iš jų judėjimas membranoje nepriklauso ar yra susijęs su kitais kompleksais.

I ir II kompleksai juda membranoje, pernešdami savo elektronus į CoQ, kuris taip pat išsisklaido membranoje ir perkelia juos į III kompleksą, iš kur elektronai pereina į citochromą c, kuris taip pat yra mobilus membranoje ir nusodina elektronus IV kompleksas.

Elektroninės transporto grandinės inhibitoriai

Kai kurie specifiniai inhibitoriai veikia elektroninę transporto grandinę, trikdančią jos procesą. Rotenonas yra dažniausiai naudojamas insekticidas, kuris stechiometriškai jungiasi su I kompleksu, užkertant kelią CoQ sumažėjimui.

Kai kurie barbitūratų tipo vaistai, tokie kaip Piericidin ir Amytal, slopina I kompleksą, trukdydami elektronus perkelti iš Fe-S grupių į CoQ.

Komplekse II kai kurie junginiai, tokie kaip tenoiltrifluoracetonas ir malonatas, veikia kaip konkurenciniai sukcinato inhibitoriai, užkertantys kelią jo oksidacijai ir, savo ruožtu, elektronų perkėlimui į FAD.

Kai kurie antibiotikai, tokie kaip mikotiazolas ir stigmatellinas, jungiasi prie Q Q jungimosi vietų, slopindami elektronų perkėlimą iš Q koenzimo į baltymų Fe-S centrus.

Cianidas, azidas (N3-), sieros rūgštis ir anglies monoksidas slopina IV kompleksą. Šie junginiai jungiasi prie hemo grupių, neleisdami elektronams pereiti į komplekso branduolio centrą arba į deguonį (O2).

Slopindamas elektronų transportavimo grandinę, energijos gamyba sustabdoma oksidaciniu fosforilinimu, padarydamas didelę žalą ir net mirtį kūnui.

Nuorodos

1. Alberts, B., Bray, D., Hopkin, K., Johnson, A., Lewis, J., Raff, M., Roberts, K. ir Walter, P. (2004). Esminė ląstelių biologija. Niujorkas: girliandų mokslas. 2-asis leidimas.
2. Cooperis, GM, Hausmanas, RE & Wright, N. (2010). Ląstelė. (p. 397–402). Ed Marbán.
3. Devlin, TM (1992). Biochemijos vadovėlis: su klinikinėmis koreliacijomis. John Wiley & Sons, Inc.
4. Garrett, RH ir Grisham, CM (2008). Biochemija. Ed. Thomsonas Brooksas / Cole'as.
5. Rawn, JD (1989). Biochemija (Nr. 577.1 RAW). Ed. Interamericana-McGraw-Hill
6. Voet, D., & Voet, JG (2006). Biochemija. Panamerican Medical Ed.