Katalazės yra fermentas oksidoreduktazė (H2O2: H2O2 oksidoreduktazė) plačiai pasiskirsto pobūdžio. Įvairiuose audiniuose ir ląstelėse jis katalizuoja vandenilio peroksido „suskaidymo“ reakciją į molekulinį deguonį ir vandenį.
Pirmieji šio tipo fermentų stebėjimai atsirado 1810-ųjų pradžioje, tačiau būtent 1901 m. Loew pripažino, kad katalazės yra praktiškai visuose gyvuose organizmuose ir daugybėje skirtingų ląstelių tipų.
Fermento Katalazės molekulinė struktūra (Šaltinis: Vossman per Wikimedia Commons)
Šis fermentas, nepaprastai svarbus palaikant ląstelių vientisumą ir pagrindinis vandenilio peroksido metabolizmo reguliatorius, buvo pagrindinis veiksnys, galintis patvirtinti, kad gamtoje yra fermentų, veikiančių specifinius substratus.
Žinduoliai ir kiti organizmai turi katalazės fermentus, kurie taip pat gali elgtis kaip peroksidazės, katalizuodami skirtingų substratų redoksines reakcijas, naudodami vandenilio peroksidą.
Daugelyje eukariotų katalazės fermentai daugiausia randami tarpląsteliniuose organeliuose, vadinamuose „peroksisomomis“, o žmonėms yra daugybė patologinių sąlygų, susijusių su šio fermento trūkumu.
charakteristikos
Fermentų, tokių kaip katalazė, aktyvumas gali labai skirtis priklausomai nuo nagrinėjamo audinio tipo. Pvz., Žinduoliams katalazės aktyvumas yra didelis tiek inkstuose, tiek kepenyse, o jungiamuosiuose audiniuose yra daug mažesnis.
Taigi žinduolių katalazė visų pirma yra susijusi su visais audiniais, kurių metabolizmas yra didelis.
Žinduoliai turi katalazes tiek mitochondrijose, tiek peroksisomose, o abiejuose skyriuose jie yra fermentai, susiję su organelinėmis membranomis. Eritrocituose, priešingai, katalazės aktyvumas yra susijęs su tirpiu fermentu (atminkite, kad eritrocitai turi nedaug vidinių organelių).
Katalazė yra fermentas su dideliu apykaitos skaičiumi arba katalizine konstanta (jis yra labai greitas ir efektyvus), o jo katalizuojama bendra reakcija:
2H2O2 → 2H2O + O2
Pavyzdžiui, esant mažai vandenilio peroksido koncentracijai, žinduolių katalazė elgiasi kaip oksidazė, naudodama molekulinį deguonį (O2), kad oksiduotų molekules, tokias kaip indolis ir β-feniletilamino, aminorūgšties triptofano pirmtakai ir atitinkamai neurotransmiteris.
Šiuo metu yra žinomi kai kurie konkurenciniai katalazės aktyvumo inhibitoriai, būtent natrio azidas ir 3-aminotriazolas. Savo anijoninės formos azidas yra galingas kitų baltymų, turinčių hemo grupes, inhibitorius ir yra naudojamas mikroorganizmų augimui pašalinti arba užkirsti kelią esant skirtingoms sąlygoms.
Struktūra
Žmonėse katalazę koduoja 34 kb genas, turintis 12 intronų ir 13 egzonų ir koduojantis 526 aminorūgšties baltymą.
Daugelis tirtų katalazių yra tetrameriniai fermentai, kurių molekulinė masė yra artima 240 kDa (60 kDa kiekvienam subvienetui), o kiekvienas monomeras yra susijęs su protezavimo hemino arba feroprotoporfirino grupe.
Jos struktūrą sudaro keturi domenai, sudaryti iš antrinių struktūrų, sudarytų iš alfa spiralių ir beta sulankstytų lakštų, o tyrimai, atlikti su žmonių ir galvijų kepenų fermentais, parodė, kad šie baltymai yra sujungti su keturiomis NADPH molekulėmis.
Šios NADPH molekulės neatrodo būtinos fermentiniam katalazės aktyvumui (vandeniui ir deguoniui gaminti iš vandenilio peroksido), tačiau atrodo, kad jos yra susijusios su šio fermento jautrumo padidėjusiai jo koncentracijai sumažėjimu. toksiškas substratas.
Kiekvieno žmogaus katalazės subvieneto domenai yra:
-Naplinkinė ištiesta N-gnybto svirtis, kuri veikia ketvirčio struktūros stabilizavimui
-Aš aštuonių antiparallelių β sulankstytų lakštų, kurie sudaro kai kuriuos šoninius surišimo likučius į hemo grupę
- „apvalkalo“ domenas, supantis išorinį domeną, įskaitant hemo grupę ir galiausiai
-Domenas su alfa spiralės struktūra
Keturi subvienetai, turintys šiuos keturis domenus, yra atsakingi už ilgo kanalo, kurio dydis yra labai svarbus vandenilio peroksido atpažinimo fermentui (kuris naudoja aminorūgštis, tokias kaip histidinas, asparaginas, glutaminas ir asparto rūgštis, formavimui) susidarymą. tai).
funkcijos
Kai kurių autorių teigimu, katalazė atlieka dvi fermentines funkcijas:
- Vandenilio peroksido skilimas į vandenį ir molekulinis deguonis (kaip specifinė peroksidazė).
- Protonų donorų, tokių kaip metanolis, etanolis, daug fenolių ir skruzdžių rūgštis, oksidacija, naudojant vieną molį vandenilio peroksido (kaip nespecifinę peroksidazę).
- Atrodo, kad eritrocituose didelis kiekis katalazės vaidina svarbų vaidmenį saugant hemoglobiną nuo oksiduojančių medžiagų, tokių kaip vandenilio peroksidas, askorbo rūgštis, metilhidrazinas ir kiti.
Šiose ląstelėse esantis fermentas yra atsakingas už kitų, mažai katalazės veikiančių audinių apsaugą nuo didelės vandenilio peroksido koncentracijos.
-Kai kurie vabzdžiai, tokie kaip bombardierinis vabalas, kaip gynybos mechanizmą naudoja katalazę, nes jie skaido vandenilio peroksidą ir, naudodamiesi dujiniu šios reakcijos produktu, skatina vandens ir kitų cheminių junginių išsiskyrimą garų pavidalu.
-Augaluose katalazė (taip pat esanti peroksisomose) yra vienas iš fotorespiracijos mechanizmo komponentų, kurio metu fosforglikolatas, kurį gamina fermentas RuBisCO, naudojamas 3-fosfoglicerrato gamybai.
Susijusios patologijos žmonėms
Pagrindiniai katalazės substrato, vandenilio peroksido, gamybos šaltiniai yra oksidazės fermentų, reaktyvių deguonies rūšių ir kai kurių navikinių ląstelių katalizuojamos reakcijos.
Šis junginys dalyvauja uždegiminiuose procesuose, lipnių molekulių ekspresijoje, apoptozėje, reguliuodamas trombocitų agregaciją ir kontroliuodamas ląstelių proliferaciją.
Kai yra šio fermento trūkumų, susidaro didelės jo substrato koncentracijos, kurios sukelia ląstelės membranos pažeidimus, elektronų pernešimo mitochondrijose, homocisteino metabolizmo ir DNR defektus.
Tarp ligų, susijusių su žmogaus katalazes koduojančio geno mutacijomis, yra:
-Melito diabetas
-Arterinė hipertenzija
-Alzhaimerio
-Vitiligo ir kiti
Nuorodos
- Agaras, N., Sadrzadehas, S., Hallaway, P., ir Eatonas, J. (1986). Eritrocitų katalazė. Somatinių oksidantų gynyba? J. Clin. Investuokite. , 77, 319–321.
- Góth, L., Rass, P., & Páy, A. (2004). Katalazės fermento mutacijos ir jų ryšys su ligomis. Molekulinė diagnozė, 8 (3), 141–149.
- H. Kirkmanas, & Gaetanit, GF (1984). Katalazė: tetramerinis fermentas, turintis keturias sandariai surištas NADPH molekules. Proc. Natl. Acad. Sci., USA, 81, 4343-4347.
- Kirkmanas, HN, ir Gaetani, GF (2006). Žinduolių katalazė: garbingas fermentas, turintis naujų paslapčių. Biocheminių mokslų tendencijos, 32 (1), 44–50.
- Rawn, JD (1998). Biochemija. Burlingtonas, Masačusetsas: Neilo Pattersono leidykla.
- Saliamonas, E., Bergas, L. ir Martinas, D. (1999). Biologija (5-asis leidimas). Filadelfijoje, Pensilvanijoje: „Saunders“ kolegijos leidyba.
- Vainshtein, B., Melik-Adamyan, W., Barynin, V., Vagin, A., & Grebenko, A. (1981). Trimatė fermento katalazės struktūra. „Nature“, 293 (1), 411–412.