FERMENTAS: KAIP JIS VEIKIA IR PAVYZDŽIAI - BIOLOGIJA - 2024

Fermentas , biologinis katalizatorius arba biokatalizatorius yra molekulė, paprastai baltymų kilmės, kad turi galimybę paspartinti chemines reakcijas, kurios įvyksta viduje gyvų būtybių. Katalitinės baltymų molekulės yra fermentai, o RNR pobūdžio - ribozimai.

Trūkstant fermentų, negalėjo įvykti daugybė ląstelėje vykstančių ir gyvenimą leidžiančių reakcijų. Jie yra atsakingi už proceso pagreitį, kurio laipsnis yra artimas 10 ⁶ - o kai kuriais atvejais daug didesnis.

Fermento-substrato komplekso raktų užrakto jungties schema. Šaltinis: Competitive_inhibition_es.svg: * Competitive_inhibition.svg: Autorius: Jerry Crimson Mann, modifikuotas „TimVickers“, vektorizuotas pagal „Fvasconcellosderivatory“ darbą: „Retama“ (aptarimas) išvestinis darbas: Bekerr

Katalizė

Katalizatorius yra molekulė, galinti pakeisti cheminės reakcijos greitį, nenaudojant jos minėtoje reakcijoje.

Cheminės reakcijos apima energiją: pradinės reakcijoje dalyvaujančios molekulės arba reagentai prasideda nuo vieno laipsnio energijos. Norint pasiekti „pereinamąją būseną“, sugeriamas papildomas energijos kiekis. Vėliau energija išleidžiama kartu su produktais.

Energijos skirtumas tarp reagentų ir produktų yra išreiškiamas ∆G. Jei produktų energijos lygis yra didesnis nei reagentų, reakcija yra endergoniška ir nėra savaiminė. Jei produktų energija yra mažesnė, reakcija yra egzorgoninė ir savaiminė.

Tačiau vien todėl, kad reakcija yra spontaniška, dar nereiškia, kad ji įvyks pastebimu greičiu. Reakcijos greitis priklauso nuo ∆G * (žvaigždutė nurodo aktyvacijos energiją).

Skaitytojas turi nepamiršti šių sąvokų, kad suprastų, kaip veikia fermentai.

Fermentai

Kas yra fermentas?

Fermentai yra neįtikėtinai sudėtingos biologinės molekulės, sudarytos daugiausia iš baltymų. Baltymai, savo ruožtu, yra ilgos amino rūgščių grandinės.

Viena ryškiausių fermentų savybių yra jų specifiškumas tikslinėje molekulėje - ši molekulė vadinama substratu.

Fermentų charakteristikos

Fermentai egzistuoja įvairiomis formomis. Kai kurie iš jų sudaryti iš baltymų, o kiti turi nebaltyminio pobūdžio regionus, vadinamus kofaktoriais (metalai, jonai, organinės molekulės ir kt.).

Taigi, apoenzimas yra fermentas, neturintis savo kofaktoriaus, o apoenzimo ir jo kofaktoriaus derinys vadinamas holoenzimu.

Jie yra gana didelių dydžių molekulės. Tačiau tik nedidelė fermento vieta yra tiesiogiai susijusi su reakcija su substratu, o ši sritis yra aktyvioji vieta.

Kai prasideda reakcija, fermentas, kaip raktas, užfiksuoja savo substratą (šis modelis yra tikrojo biologinio proceso supaprastinimas, tačiau jis skirtas procesą iliustruoti).

Visas chemines reakcijas, vykstančias mūsų kūne, katalizuoja fermentai. Tiesą sakant, jei šios molekulės neegzistuotų, mes turėtume laukti šimtus ar tūkstančius metų, kol reakcija pasibaigs. Todėl fermentų aktyvumo reguliavimas turi būti kontroliuojamas labai specifiniu būdu.

Fermentų nomenklatūra ir klasifikacija

Pamatę molekulę, kurios pavadinimas baigiasi –aze, galime būti tikri, kad tai yra fermentas (nors yra ir šios taisyklės išimčių, tokių kaip tripsinas). Tai yra fermentų įvardijimo tvarka.

Yra šeši pagrindiniai fermentų tipai: oksidoreduktazės, transferazės, hidrolazės, lizazės, izomerazės ir ligatai; atsakingi už: atitinkamai redox reakcijas, atomo perkėlimą, hidrolizę, dvigubų jungčių pridėjimą, izomerizaciją ir molekulių susijungimą.

Kaip veikia fermentai?

Katalizės skyriuje minėjome, kad reakcijos greitis priklauso nuo ∆G * vertės. Kuo didesnė ši vertė, tuo lėtesnė reakcija. Fermentas yra atsakingas už šio parametro sumažėjimą - taip padidėja reakcijos greitis.

Produktų ir reagentų skirtumas, kaip ir jų pasiskirstymas, išlieka identiškas (fermentas jo nedaro). Fermentas palengvina pereinamosios būsenos formavimąsi.

Fermentų inhibitoriai

Tiriant fermentus, inhibitoriai yra medžiagos, kurios sugeba sumažinti katalizatoriaus aktyvumą. Jie skirstomi į dvi rūšis: konkurencinius ir nekonkurencinius inhibitorius. Pirmojo tipo konkuruoja su substratu, o kiti ne.

Paprastai slopinimo procesas yra grįžtamasis, nors kai kurie inhibitoriai gali likti prie fermento beveik visam laikui.

Pavyzdžiai

Mūsų ląstelėse ir visų gyvų daiktų ląstelėse yra didžiulis fermentų kiekis. Tačiau labiausiai žinomi tie, kurie dalyvauja metabolizmo keliuose, tokiuose kaip glikolizė, Krebs ciklas ir elektronų pernešimo grandinė.

Sukcinato dehidrogenazė yra oksidoreduktazės tipo fermentas, katalizuojantis sukcinato oksidaciją. Tokiu atveju reakcija praranda du vandenilio atomus.

Skirtumas tarp biologinių katalizatorių (fermentų) ir cheminių katalizatorių

Yra cheminių katalizatorių, kurie, kaip ir biologiniai, padidina reakcijų greitį. Tačiau tarp šių dviejų rūšių molekulių yra pastebimų skirtumų.

Fermentų katalizuojamos reakcijos vyksta greičiau

Pirma, fermentai gali padidinti reakcijos greitį eilėmis beveik 10 ⁶ 10 ¹² . Cheminiai katalizatoriai taip pat padidina greitį, tačiau tik keliais dydžiais.

Dauguma fermentų veikia fiziologinėmis sąlygomis

Kadangi biologinės reakcijos vyksta gyvų būtybių viduje, jų optimalios sąlygos yra fiziologinės temperatūros ir pH vertės. Chemikams, savo ruožtu, reikia drastiškų temperatūros, slėgio ir rūgštingumo sąlygų.

Specifiškumas

Fermentai yra labai specifiniai reakcijose, kurias jie katalizuoja. Daugeliu atvejų jie dirba tik su vienu ar keliais substratais. Specifiškumas taip pat taikomas gaminamų produktų tipui. Cheminių katalizatorių substratų spektras yra daug platesnis.

Jėgos, lemiančios fermento ir jo substrato sąveikos specifiškumą, yra tos pačios, kurios diktuoja paties baltymo konformaciją (Van der Waals sąveika, elektrostatinė, vandenilio jungtis ir hidrofobinė).

Fermento reguliavimas tikslus

Galiausiai fermentai turi didesnį reguliavimo pajėgumą ir jų aktyvumas skiriasi priklausomai nuo skirtingų medžiagų koncentracijos ląstelėje.

Reguliavimo mechanizmai apima allosterinę kontrolę, kovalentinį fermentų modifikavimą ir sintetino fermento kiekio kitimą.

Nuorodos

1. Bergas, J. M., Stryeris, L., ir Tymoczko, J. L. (2007). Biochemija. Aš atbuline eiga.
2. Campbell, MK, ir Farrell, SO (2011). Biochemija. Šeštas leidimas. Thomsonas. Brooks / Cole.
3. „Devlin“, TM (2011). Biochemijos vadovėlis. Johnas Wiley ir sūnūs.
4. J. Koolmanas, & Röhm, KH (2005). Biochemija: tekstas ir atlasas. Panamerican Medical Ed.
5. Mougios, V. (2006). Pratimų biochemija. Žmogaus kinetika.
6. Müller-Esterl, W. (2008). Biochemija. Medicinos ir gyvybės mokslų pagrindai. Aš atbuline eiga.
7. Poortmansas, JR (2004). Pratimų biochemijos principai. Kargeris.
8. Voet, D., & Voet, JG (2006). Biochemija. Panamerican Medical Ed.